2V2D
The A178L mutation in the C-terminal hinge of the flexible loop-6 of triosephosphate isomerase (TIM) induces a more closed conformation of this hinge region in dimeric and monomeric TIM
2V2D の概要
エントリーDOI | 10.2210/pdb2v2d/pdb |
関連するPDBエントリー | 1AG1 1DKW 1IIG 1IIH 1KV5 1ML1 1MSS 1MTM 1TPD 1TPE 1TPF 1TRD 1TRI 1TSI 1TTI 1TTJ 2J24 2J27 2V0T 2V2C 3TIM 4TIM 5TIM 6TIM |
分子名称 | TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE GLYCOSOMAL, PHOSPHATE ION (3 entities in total) |
機能のキーワード | gluconeogenesis, lipid synthesis, engineering, pentose shunt, point mutation, tim, a178l, loop6, hinge, loop-6, enzyme, isomerase, fatty acid biosynthesis, triosephosphate isomerase, glycosome, monomeric, tim-barrel, glycolysis |
由来する生物種 | TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI |
タンパク質・核酸の鎖数 | 1 |
化学式量合計 | 26170.80 |
構造登録者 | Alahuhta, M.,Casteleijn, M.G.,Neubauer, P.,Wierenga, R.K. (登録日: 2007-06-05, 公開日: 2008-02-19, 最終更新日: 2023-12-13) |
主引用文献 | Alahuhta, M.,Casteleijn, M.G.,Neubauer, P.,Wierenga, R.K. Structural Studies Show that the A178L Mutation in the C-Terminal Hinge of the Catalytic Loop-6 of Triosephosphate Isomerase (Tim) Induces a Closed- Like Conformation in Dimeric and Monomeric Tim. Acta Crystallogr.,Sect.D, 64:178-, 2008 Cited by PubMed: 18219118DOI: 10.1107/S0907444907059021 主引用文献が同じPDBエントリー |
実験手法 | X-RAY DIFFRACTION (2.3 Å) |
構造検証レポート
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