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- PDB-6hu5: STRUCTURE OF HEWL BY ELECTRON DIFFRACTION AND MICROFOCUS DIFFRACTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hu5
タイトルSTRUCTURE OF HEWL BY ELECTRON DIFFRACTION AND MICROFOCUS DIFFRACTION
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / LYSOZYME / HEWL / ED / ELECTRON / DIFFRACTION / CRYSTAL / CHLORIDE / HALOGEN / PROTEIN / DIMER / MICROFOCUS
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Garau, G.
引用ジャーナル: IUCrJ / 年: 2019
タイトル: Nanobeam precession-assisted 3D electron diffraction reveals a new polymorph of hen egg-white lysozyme.
著者: Arianna Lanza / Eleonora Margheritis / Enrico Mugnaioli / Valentina Cappello / Gianpiero Garau / Mauro Gemmi /
要旨: Recent advances in 3D electron diffraction have allowed the structure determination of several model proteins from submicrometric crystals, the unit-cell parameters and structures of which could be ...Recent advances in 3D electron diffraction have allowed the structure determination of several model proteins from submicrometric crystals, the unit-cell parameters and structures of which could be immediately validated by known models previously obtained by X-ray crystallography. Here, the first new protein structure determined by 3D electron diffraction data is presented: a previously unobserved polymorph of hen egg-white lysozyme. This form, with unit-cell parameters = 31.9, = 54.4, = 71.8 Å, β = 98.8°, grows as needle-shaped submicrometric crystals simply by vapor diffusion starting from previously reported crystallization conditions. Remarkably, the data were collected using a low-dose stepwise experimental setup consisting of a precession-assisted nanobeam of ∼150 nm, which has never previously been applied for solving protein structures. The crystal structure was additionally validated using X-ray synchrotron-radiation sources by both powder diffraction and single-crystal micro-diffraction. 3D electron diffraction can be used for the structural characterization of submicrometric macromolecular crystals and is able to identify novel protein polymorphs that are hardly visible in conventional X-ray diffraction experiments. Additionally, the analysis, which was performed on both nanocrystals and microcrystals from the same crystallization drop, suggests that an integrated view from 3D electron diffraction and X-ray microfocus diffraction can be applied to obtain insights into the molecular dynamics during protein crystal growth.
履歴
登録2018年10月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
B: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7695
ポリマ－28,6622
非ポリマー1063
水00
1
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3672
ポリマ－14,3311
非ポリマー351
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4023
ポリマ－14,3311
非ポリマー712
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.849, 54.380, 71.788
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: HWEL / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分濃度: 1.5 mg/mL / 名称: Sodium Chloride / 式: NaCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE
結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.5 %
結晶化詳細: 1.5 M SODIUM CHLORIDE

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データ収集

顕微鏡モデル: ZEISS LIBRA120PLUS
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: DARK FIELD
撮影電子線照射量: 9 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: OTHER
EM回折カメラ長: 800 mm
EM回折 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / フーリエ空間範囲: 67.1 % / 多重度: 2.8 / 構造因子数: 2993 / 位相残差: 30 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 90 % / 再高解像度: 2.8 Å / 測定した強度の数: 10909 / 構造因子数: 3905 / 位相誤差: 78 ° / 位相残差: 30.5 ° / 位相誤差の除外基準: NULL / Rmerge: 0.655 / Rsym: 0.655
回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: LaB6 THERMOIONIC SOURCE / 波長: 0.0335
検出器タイプ: ASI / 検出器: OTHER / 日付: 2018年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長波長: 0.0335 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→42.67 Å / Num. obs: 3906 / % possible obs: 66.5 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.655 / Net I/σ(I): 1.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.839 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / % possible all: 67.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
XDS位相決定
CCP4位相決定
PHENIX(1.13_2998)精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
6PHENIX1.13モデルフィッティング
8PHENIX1.13分子置換
13PHENIX1.13モデル精密化
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 98.82 ° / ∠γ: 90 ° / A: 31.849 Å / B: 54.38 Å / C: 71.788 Å / 空間群名: P1211 / 空間群番号: 4
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築B value: 10.8 / プロトコル: OTHER / Target criteria: CORRELATION COEF
原子モデル構築PDB-ID: 1B2K

1b2k

精密化解像度: 2.8→42.67 Å / SU ML: 0.51 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.86
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.339 177 4.61 %RANDOM
Rwork0.2975 ---
obs0.2995 3840 63.05 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.801→31.473 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1980 0 3 0 1983
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_bond_d0.0042037
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_angle_d0.7762761
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_dihedral_angle_d13.181408
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_chiral_restr0.047286
ELECTRON CRYSTALLOGRAPHYf_plane_restr0.004359
LS精密化 シェル解像度: 2.801→2.97 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 177 -
Rwork0.2975 3663 -
obs--63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0278-0.00990.00170.1950.02430.17640.0165-0.0482-0.01250.0139-0.0540.05830.09320.0384-0.34860.00610.0250.0314-0.26180.097-0.0176-3.4312-9.392626.2232
20.0711-0.0021-0.03130.0642-0.01850.0478-0.03010.0513-0.0465-0.0787-0.025-0.1316-0.061-0.01-0.10190.02160.0256-0.05720.1761-0.11590.29038.1831-36.101812.324
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY1(chain A and resseq 1:129)
2ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY2(chain B and resseq 1:129)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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