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- PDB-2jnu: Solution structure of the RGS domain of human RGS14 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jnu
タイトルSolution structure of the RGS domain of human RGS14
要素Regulator of G-protein signaling 14
キーワードSIGNALING PROTEIN / Regulator of G-protein signalling domain / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / positive regulation of neurogenesis / spindle organization / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / positive regulation of neurogenesis / spindle organization / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / G-protein alpha-subunit binding / long-term memory / negative regulation of MAP kinase activity / GTPase activator activity / learning / chromosome segregation / long-term synaptic potentiation / visual learning / PML body / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / spindle pole / spindle / signaling receptor complex adaptor activity / mitotic cell cycle / G alpha (i) signalling events / microtubule binding / response to oxidative stress / microtubule / dendritic spine / postsynaptic density / nuclear body / G protein-coupled receptor signaling pathway / cell division / GTPase activity / centrosome / glutamatergic synapse / dendrite / protein kinase binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / RGS14, RGS domain / : / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 ...: / : / RGS14, RGS domain / : / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / RGS, subdomain 1/3 / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulator of G-protein signaling 14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Dowler, E.F. / Diehl, A. / Bray, J. / Elkins, J. / Soundararajan, M. / Doyle, D.A. / Gileadi, C. / Phillips, C. / Schoch, G.A. / Yang, X. ...Dowler, E.F. / Diehl, A. / Bray, J. / Elkins, J. / Soundararajan, M. / Doyle, D.A. / Gileadi, C. / Phillips, C. / Schoch, G.A. / Yang, X. / Brockmann, C. / Leidert, M. / Rehbein, K. / Schmieder, P. / Kuhne, R. / Higman, V.A. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Oschkinat, H. / Ball, L.J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: Structural diversity in the RGS domain and its interaction with heterotrimeric G protein alpha-subunits.
著者: Soundararajan, M. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Turnbull, A.P. / Ball, L.J. / Schoch, G.A. / Gileadi, C. / Fedorov, O.Y. / Dowler, E.F. / Higman, V.A. / Hutsell, S.Q. / Sundstrom, M. / ...著者: Soundararajan, M. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Turnbull, A.P. / Ball, L.J. / Schoch, G.A. / Gileadi, C. / Fedorov, O.Y. / Dowler, E.F. / Higman, V.A. / Hutsell, S.Q. / Sundstrom, M. / Doyle, D.A. / Siderovski, D.P.
履歴
登録2007年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_sample_details.contents ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site
改定 1.62024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulator of G-protein signaling 14


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7181
ポリマ－17,7181
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Regulator of G-protein signaling 14 / RGS14


分子量: 17717.902 Da / 分子数: 1 / 断片: RGS domain, sequence database residues 56-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: BL21(DE3) strain enriched with genes that encode rare tRNAs
遺伝子: RGS14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43566

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D 1H-15N NOESY
1323D CBCANH
1423D CBCA(CO)NH
2533D HNCO
2633D HN(CA)CO
1743D (H)CCH-COSY
1843D 1H-13C HMQC NOESY
1942D 1H-1H NOESY
11042D DQF-COSY
11143D (H)CCH-TOCSY
NMR実験の詳細Text: Only the structured RGS domain region, from residue 1-136 of our construct, is shown here. The unstructured C-terminal tail, from residue 137-154, has been truncated for ease of viewing. The ...Text: Only the structured RGS domain region, from residue 1-136 of our construct, is shown here. The unstructured C-terminal tail, from residue 137-154, has been truncated for ease of viewing. The flexibility of the C-terminal residues is supported by (a) 15NT1, 15NT2 and heteronuclear NOE data (b) lack of significant NOEs in this region.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-95% 15N] RGS14, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 10 % D2O, 1 mM [U-99% 2H] DTT, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.7 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] RGS14, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 1 mM [U-99% 2H] DTT, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31.4 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] RGS14, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 1 mM [U-99% 2H] DTT, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
41.1 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] RGS14, 20 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 1 mM [U-99% 2H] DTT, 100 % [U-100% 2H] D2O, 0.02 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMRGS14[U-95% 15N]1
20 mMsodium phosphate1
50 mMsodium chloride1
10 %D2O1
1 mMDTT[U-99% 2H]1
1.7 mMRGS14[U-95% 13C; U-95% 15N]2
20 mMsodium phosphate2
50 mMsodium chloride2
1 mMDTT[U-99% 2H]2
10 %D2O2
1.4 mMRGS14[U-95% 13C; U-95% 15N]3
20 mMsodium phosphate3
50 mMsodium chloride3
1 mMDTT[U-99% 2H]3
10 %D2O3
1.1 mMRGS14[U-95% 13C; U-95% 15N]4
20 mMsodium phosphate4
50 mMsodium chloride4
1 mMDTT[U-99% 2H]4
100 %D2O[U-100% 2H]4
0.02 %sodium azide4
試料状態
Conditions-IDpH圧 (kPa)温度 (K)
16ambient 297 K
26.2ambient 297 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DMXBrukerDMX7502

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6 and 3.1Bruker Biospincollection
XwinNMR2.6 and 3.1Bruker Biospin解析
Sparky3.1Goddardpeak picking
Sparky3.1Goddardchemical shift assignment
Sparky3.1Goddardデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
X-PLOR NIH2.14Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.14Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
CNSSOLVE1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The final ensemble was refined in explicit water to improve Z-scores, side-chain packing and the appearance of the Ramachandran plot.
NMR constraintsNOE constraints total: 1958 / NOE intraresidue total count: 0 / NOE long range total count: 690 / NOE medium range total count: 584 / NOE sequential total count: 623 / Hydrogen bond constraints total count: 67
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.3 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.3 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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