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- PDB-5yl1: T=1 subviral particle of Penaeus vannamei nodavirus capsid protei... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yl1
タイトルT=1 subviral particle of Penaeus vannamei nodavirus capsid protein deletion mutant (delta 1-37 & 251-368)
要素Capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Viral capsid protein
機能・相同性
機能・相同性情報


T=3 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Icosahedral viral capsid protein, S domain / Viral coat protein (S domain) / Jelly Rolls - #20 / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Penaeus vannamei nodavirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Chen, N.C. / Yoshimura, M. / Lin, C.C. / Guan, H.H. / Chuankhayan, P. / Chen, C.J.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology105-2311-B-213-001-MY3 台湾
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2019
タイトル: The atomic structures of shrimp nodaviruses reveal new dimeric spike structures and particle polymorphism.
著者: Nai-Chi Chen / Masato Yoshimura / Naoyuki Miyazaki / Hong-Hsiang Guan / Phimonphan Chuankhayan / Chien-Chih Lin / Shao-Kang Chen / Pei-Ju Lin / Yen-Chieh Huang / Kenji Iwasaki / Atsushi ...著者: Nai-Chi Chen / Masato Yoshimura / Naoyuki Miyazaki / Hong-Hsiang Guan / Phimonphan Chuankhayan / Chien-Chih Lin / Shao-Kang Chen / Pei-Ju Lin / Yen-Chieh Huang / Kenji Iwasaki / Atsushi Nakagawa / Sunney I Chan / Chun-Jung Chen /
要旨: Shrimp nodaviruses, including (PvNV) and nodaviruses (MrNV), cause white-tail disease in shrimps, with high mortality. The viral capsid structure determines viral assembly and host specificity ...Shrimp nodaviruses, including (PvNV) and nodaviruses (MrNV), cause white-tail disease in shrimps, with high mortality. The viral capsid structure determines viral assembly and host specificity during infections. Here, we show cryo-EM structures of  = 3 and  = 1 PvNV-like particles (PvNV-LPs), crystal structures of the protrusion-domains (P-domains) of PvNV and MrNV, and the crystal structure of the ∆N-ARM-PvNV shell-domain (S-domain) in  = 1 subviral particles. The capsid protein of PvNV reveals five domains: the P-domain with a new jelly-roll structure forming cuboid-like spikes; the jelly-roll S-domain with two calcium ions; the linker between the S- and P-domains exhibiting new cross and parallel conformations; the N-arm interacting with nucleotides organized along icosahedral two-fold axes; and a disordered region comprising the basic -terminal arginine-rich motif (N-ARM) interacting with RNA. The N-ARM controls  = 3 and  = 1 assemblies. Increasing the /-termini flexibility leads to particle polymorphism. Linker flexibility may influence the dimeric-spike arrangement.
履歴
登録2017年10月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6893
ポリマ－20,6091
非ポリマー802
水00
1
A: Capsid protein
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,241,360180
ポリマ－1,236,55060
非ポリマー4,809120
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 103 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,44715
ポリマ－103,0465
非ポリマー40110
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 124 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,13618
ポリマ－123,6556
非ポリマー48112
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: Capsid protein
ヘテロ分子
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 1.24 MDa, 60 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,241,360180
ポリマ－1,236,55060
非ポリマー4,809120
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation59
単位格子
Length a, b, c (Å)196.981, 200.319, 419.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
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49generate(0.487927, 0.310681, 0.815723), (0.294649, 0.821041, -0.488952), (-0.82165, 0.478925, 0.309066)67.96344, -40.11648, 5.89715
50generate(0.856583, -0.434648, 0.278113), (0.431911, 0.30902, -0.847325), (0.282345, 0.845924, 0.452431)22.07721, -65.14703, -43.45687
51generate(0.06137, 0.997998, 0.015275), (0.042456, -0.0179, 0.998938), (0.997212, -0.060656, -0.04347)47.83003, 50.30529, -104.73324
52generate(0.782452, 0.468955, -0.409696), (0.573971, -0.287966, 0.766572), (0.241509, -0.834959, -0.494486)-10.45272, 11.40699, -88.67282
53generate(0.364095, -0.292847, -0.884124), (0.402726, -0.806444, 0.432966), (-0.83979, -0.513701, -0.175685)-12.84936, 3.42419, -17.26956
54generate(-0.615546, -0.234623, -0.752366), (-0.234623, -0.856815, 0.459152), (-0.752366, 0.459152, 0.472361)43.95218, 37.38885, 10.79965
55generate(-0.802641, 0.563163, -0.196507), (-0.457282, -0.369468, 0.808941), (0.382963, 0.739149, 0.554075)81.4541, 66.36297, -43.25588
56generate(-0.064234, -0.996651, -0.050608), (0.118903, -0.057995, 0.991211), (-0.990826, 0.057652, 0.12223)52.68824, 46.03734, 5.29102
57generate(-0.802641, -0.457282, 0.382963), (0.563163, -0.369468, 0.739149), (-0.196507, 0.808941, 0.554075)112.2904, 10.61955, -13.71046
58generate(-0.376961, 0.321965, 0.868469), (0.321965, -0.833619, 0.448795), (0.868469, 0.448795, 0.210581)114.8683, 8.39262, -85.51776
59generate(0.624529, 0.264198, 0.734957), (-0.271364, -0.809008, 0.521409), (0.732342, -0.525076, -0.433555)56.85938, 42.43409, -110.89564
60generate(0.817805, -0.550751, 0.166936), (-0.396864, -0.329646, 0.85664), (-0.416766, -0.766816, -0.488159)18.42998, 65.69981, -54.77272

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein


分子量: 20609.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Penaeus vannamei nodavirus (ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A5H7Q8
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.95 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Tris 8.0, 20%(w/v) Poly(acrylic acid sodium salt) 5100

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.12→37.62 Å / Num. obs: 292229 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5 % / Rpim(I) all: 0.108 / Rrim(I) all: 0.244 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 3.12→3.23 Å / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.646 / Rpim(I) all: 0.428 / Rrim(I) all: 0.963 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.12→37.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 16.916 / SU ML: 0.283 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.052 / ESU R Free: 0.051 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22071 14413 5 %RANDOM
Rwork0.21953 ---
obs0.21959 274292 98.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 65.435 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.12→37.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1454 0 2 0 1456
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.021486
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021398
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6961.9482031
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.15933205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9085184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.11924.70668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.57515235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.099158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211699
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02349
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8946.452739
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.8556.451738
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.1599.69922
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1579.693923
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7396.694747
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.7386.697748
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.3189.9611110
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.22164.0186350
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.2364.0186351
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.119→3.199 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 931 -
Rwork0.345 17122 -
obs--84.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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