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- PDB-2gtp: Crystal structure of the heterodimeric complex of human RGS1 and ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2gtp | ||||||
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Title | Crystal structure of the heterodimeric complex of human RGS1 and activated Gi alpha 1 | ||||||
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![]() | SIGNALING PROTEIN / G protein signalling / RGS / heterotrimeric G protein / signalling complex / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
Function / homology | ![]() leukotriene signaling pathway / G-protein alpha-subunit binding / negative regulation of signal transduction / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway ...leukotriene signaling pathway / G-protein alpha-subunit binding / negative regulation of signal transduction / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / adenylate cyclase regulator activity / regulation of mitotic spindle organization / cellular response to forskolin / GTPase activator activity / positive regulation of GTPase activity / Regulation of insulin secretion / response to bacterium / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to peptide hormone / cytoplasmic side of plasma membrane / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GDP binding / GPER1 signaling / heterotrimeric G-protein complex / G protein activity / cell cortex / midbody / G alpha (i) signalling events / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / calmodulin binding / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / centrosome / nucleolus / GTP binding / magnesium ion binding / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Soundararajan, M. / Turnbull, A.P. / Ugochukwu, E. / Gorrec, F. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Sundstrom, M. / Doyle, D.A. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural diversity in the RGS domain and its interaction with heterotrimeric G protein alpha-subunits. Authors: Soundararajan, M. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Turnbull, A.P. / Ball, L.J. / Schoch, G.A. / Gileadi, C. / Fedorov, O.Y. / Dowler, E.F. / Higman, V.A. / Hutsell, S.Q. / Sundstrom, M. / ...Authors: Soundararajan, M. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Turnbull, A.P. / Ball, L.J. / Schoch, G.A. / Gileadi, C. / Fedorov, O.Y. / Dowler, E.F. / Higman, V.A. / Hutsell, S.Q. / Sundstrom, M. / Doyle, D.A. / Siderovski, D.P. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 149.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 32.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 46.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1zv4C ![]() 2a72C ![]() 2af0C ![]() 2bt2C ![]() 2bv1SC ![]() 2es0C ![]() 2i59C ![]() 2ihbC ![]() 2ihdC ![]() 2ik8C ![]() 2jm5C ![]() 2jnuC ![]() 2odeC ![]() 2owiC ![]() 1y3aS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Refine code: 2
NCS ensembles :
|
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Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 37031.219 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 16575.793 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 4 types, 140 molecules 






#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.79 Å3/Da / Density % sol: 55.98 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 0.2M NaNO3, 0.1M bis-Tris propane, pH 6.5, 20 % PEG3350, 10 % Ethylene glycol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Mar 4, 2006 |
Radiation | Monochromator: Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9789 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.55→50 Å / Num. obs: 39406 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 2.55→2.64 Å / % possible all: 99 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB IDs 2BV1 and 1Y3A used as starting models for RGS1 and GNAI1 respectively. Resolution: 2.55→46.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 19.661 / SU ML: 0.223 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.545 / ESU R Free: 0.316 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 27.466 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.55→46.7 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.55→2.61 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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