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万見
- PDB-3qvg: XRCC1 bound to DNA ligase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qvg
タイトルXRCC1 bound to DNA ligase
要素
  • DNA ligase 3
  • DNA repair protein XRCC1
キーワードDNA BINDING PROTEIN/LIGASE / BRCT domain / DNA repair / XRCC1 / DNA ligase III-alpha / DNA BINDING PROTEIN-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / DNA ligase III-XRCC1 complex / negative regulation of mitochondrial DNA replication / oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding ...Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / DNA ligase III-XRCC1 complex / negative regulation of mitochondrial DNA replication / oxidized DNA binding / telomeric DNA-containing double minutes formation / ERCC4-ERCC1 complex / negative regulation of protection from non-homologous end joining at telomere / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA ligase activity / poly-ADP-D-ribose binding / DNA ligase (ATP) / regulation of base-excision repair / DNA ligase (ATP) activity / Strand-asynchronous mitochondrial DNA replication / single strand break repair / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / lagging strand elongation / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / response to hydroperoxide / DNA biosynthetic process / Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / mitochondrial DNA repair / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / site of DNA damage / base-excision repair, gap-filling / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / double-strand break repair via homologous recombination / mitochondrion organization / hippocampus development / base-excision repair / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-strand break repair / chromosome, telomeric region / mitochondrial matrix / cell division / DNA repair / chromatin / nucleolus / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase 3, BRCT domain / DNA ligase 3 BRCT domain / DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / : / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus ...DNA ligase 3, BRCT domain / DNA ligase 3 BRCT domain / DNA-repair protein Xrcc1, N-terminal / XRCC1, first (central) BRCT domain / XRCC1 N terminal domain / : / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / BRCT domain / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA ligase 3 / DNA repair protein XRCC1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Cuneo, M.J. / Krahn, J.M. / London, R.E.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2011
タイトル: The structural basis for partitioning of the XRCC1/DNA ligase III-{alpha} BRCT-mediated dimer complexes.
著者: Cuneo, M.J. / Gabel, S.A. / Krahn, J.M. / Ricker, M.A. / London, R.E.
履歴
登録2011年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月2日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 3
B: DNA repair protein XRCC1
C: DNA ligase 3
D: DNA repair protein XRCC1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4854
ポリマ－45,4854
非ポリマー00
水5,350297
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4800 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area19340 Å2
手法PISA
2
A: DNA ligase 3
B: DNA repair protein XRCC1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7432
ポリマ－22,7432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10460 Å2
手法PISA
3
C: DNA ligase 3
D: DNA repair protein XRCC1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7432
ポリマ－22,7432
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area10030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.140, 61.470, 163.670
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DNA ligase 3 / DNA ligase III / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 3


分子量: 10113.484 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 924-1008 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG3 / プラスミド: pCola-Duet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-RIL / 参照: UniProt: P49916, DNA ligase (ATP)
#2: タンパク質 DNA repair protein XRCC1 / X-ray repair cross-complementing protein 1


分子量: 12629.252 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 531-631 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Xrcc-1, Xrcc1 / プラスミド: pet21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-RIL / 参照: UniProt: Q60596
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30 % PEG4000, 0.1 M Tris, 0.2 M NaAcetate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月25日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→35 Å / Num. all: 18358 / Num. obs: 18358 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Χ2: 1.322 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.26-2.343.30.26114643.175180.4
2.34-2.436.70.18818351.766199.9
2.43-2.556.80.16118741.5151100
2.55-2.686.80.13418361.4771100
2.68-2.856.80.1118411.4011100
2.85-3.076.80.08418751.2191100
3.07-3.386.70.06618641.1211100
3.38-3.865.80.06618581.188197.3
3.86-4.876.20.04818700.897197.1
4.87-356.40.05620410.705199.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 3PC7, 3PC6

3pc7

3pc6


解像度: 2.26→34.061 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.7963 / SU ML: 0.28 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 26.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2696 889 5.13 %random
Rwork0.1987 ---
obs0.2023 17331 92.24 %-
all-17331 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.083 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 106.99 Å2 / Biso mean: 29.9829 Å2 / Biso min: 6.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8599 Å20 Å20 Å2
2--3.3136 Å20 Å2
3----4.1736 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→34.061 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2960 0 0 297 3257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033166
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6044337
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045451
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002586
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.7121173
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2602-2.40180.39271160.2962058217471
2.4018-2.58710.32821600.23412775293596
2.5871-2.84740.28061400.20742827296797
2.8474-3.25910.2651500.21042899304998
3.2591-4.1050.27211720.19672747291992
4.105-34.06520.21181510.15913136328799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.14891.02560.40493.4795-0.46513.02170.0501-0.15360.08510.13060.02520.1859-0.0055-0.1018-0.00010.06450.01130.00540.03650.00340.0833-6.76728.999113.5796
20.466-0.337-0.22950.47550.19030.1256-0.0486-0.4716-0.1236-0.59440.16780.6588-0.1970.1418-0.00030.1283-0.068-0.06360.21360.03460.23189.319412.72212.8657
31.81831.0810.71091.32660.69664.21720.09370.079-0.04820.04620.0290.08750.3229-0.002600.16380.0479-0.00420.0573-0.00110.1355-9.47170.1714-9.2758
41.3076-0.0321-0.6563.4863-0.11952.47850.03330.016-0.2196-0.0794-0.06990.19450.1466-0.1183-0.00010.0580.0031-0.00780.12620.01950.1163-8.6533-7.867324.8252
50.83040.88-0.14711.4162-0.46330.3358-0.34530.22690.4341-1.35580.9070.0805-0.06110.1113-0.00640.38170.20450.08180.58450.2310.36819.0641-7.743323.4994
61.6961-0.4334-1.25350.85080.02165.9361-0.01710.0635-0.01980.01910.03380.1303-0.1853-0.3321-00.1672-0.0135-0.00920.1108-0.00340.1293-10.7896-0.501748.5841
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and not resname HOHA0
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 528:536 and not resname HOHB0
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 537:631 and not resname HOHB0
4X-RAY DIFFRACTION4chain C and not resname HOHC0
5X-RAY DIFFRACTION5chain D and resid 528:536 and not resname HOHD0
6X-RAY DIFFRACTION6chain D and resid 537:631 and not resname HOHD0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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