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- PDB-2j3s: Crystal structure of the human filamin A Ig domains 19 to 21 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j3s
タイトルCrystal structure of the human filamin A Ig domains 19 to 21
要素FILAMIN-A
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CYTOSKELETON / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / blood coagulation, intrinsic pathway ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / blood coagulation, intrinsic pathway / tubulin deacetylation / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / protein localization to bicellular tight junction / Fc-gamma receptor I complex binding / Cell-extracellular matrix interactions / apical dendrite / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / podosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / SMAD binding / receptor clustering / cortical cytoskeleton / RHO GTPases activate PAKs / semaphorin-plexin signaling pathway / cilium assembly / mitotic spindle assembly / potassium channel regulator activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein sequestering activity / regulation of cell migration / dendritic shaft / protein localization to plasma membrane / actin filament / establishment of protein localization / mRNA transcription by RNA polymerase II / G protein-coupled receptor binding / cerebral cortex development / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein import into nucleus / small GTPase binding / platelet aggregation / kinase binding / Z disc / actin filament binding / cell-cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / growth cone / GTPase binding / actin cytoskeleton organization / perikaryon / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / Filamin-A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kiema, T.-R. / Ylanne, J.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Structure of Three Tandem Filamin Domains Reveals Auto-Inhibition of Ligand-Binding.
著者: Lad, Y. / Kiema, T.-R. / Jiang, P. / Pentikanen, O.T. / Coles, C.H. / Campbell, I.D. / Calderwood, D.A. / Ylanne, J.
履歴
登録2006年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FILAMIN-A
B: FILAMIN-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,7969
ポリマ－61,1922
非ポリマー6047
水41423
1
A: FILAMIN-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8524
ポリマ－30,5961
非ポリマー2563
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: FILAMIN-A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9445
ポリマ－30,5961
非ポリマー3484
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.280, 78.390, 229.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111THRTHRARGARGAA2135 - 214894 - 107
211THRTHRARGARGBB2135 - 214894 - 107
121GLYGLYALAALAAA2236 - 2326195 - 285
221GLYGLYALAALABB2236 - 2326195 - 285
112METMETVALVALAA-1 - 21343 - 93
212METMETVALVALBB-1 - 21343 - 93

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 FILAMIN-A / ALPHA-FILAMIN / FILAMIN-1 / ENDOTHELIAL ACTIN-BINDING PROTEIN / ACTIN-BINDING PROTEIN 280 / ABP-280 ...ALPHA-FILAMIN / FILAMIN-1 / ENDOTHELIAL ACTIN-BINDING PROTEIN / ACTIN-BINDING PROTEIN 280 / ABP-280 / NONMUSCLE FILAMIN


分子量: 30595.975 Da / 分子数: 2
断片: IMMUNOGLOBULIN-LIKE DOMAINS 19 TO 21, RESIDUES 2045-2329
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21333
#2: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION


分子量: 79.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 化合物
ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE


分子量: 88.105 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE THREE N-TERMINAL RESIDUES GLY ALA MET ORIGINATE FROM THE EXPRESSION PLASMID.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.1
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.6M AMMONIUM SULPHATE, 0.1M CITRIC ACID PH 6.1, 10% DIOXANE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.91975
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月4日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→43.44 Å / Num. obs: 22693 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1V05

1v05


解像度: 2.5→43.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.891 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / SU B: 22.911 / SU ML: 0.248 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.552 / ESU R Free: 0.331 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SOME OF THE SIDECHAIN ATOMS OF RESIDUES A 2051 ARG, A 2059 GLU, A 2074 ASP, A 2077 TYR, A 2089 LYS, A 2098 GLU, A 2123 GLN, A 2177 GLN, A ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SOME OF THE SIDECHAIN ATOMS OF RESIDUES A 2051 ARG, A 2059 GLU, A 2074 ASP, A 2077 TYR, A 2089 LYS, A 2098 GLU, A 2123 GLN, A 2177 GLN, A 2187 GLU, A 2289 LYS B 2051 ARG, B 2058 HIS, B 2077 TYR, B 2098 GLU, B 2133 LYS, B2137 GLU, B 2149 ARG, B 2201 ARG, B 2202 PHE, B 2203 VAL, B 2206 GLU, B 2212 VAL, B 2228 PHE, B 2239 HIS, B 2240 LYS, B2280 LYS, B 2282 GLU, B 2289 LYS, B2290 ASP, B 2311 PHE AND B 2314 GLU HAVE A POORLY DEFINED ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.297 2270 10 %RANDOM
Rwork0.252 ---
obs0.257 20422 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å20 Å20 Å2
2--3.07 Å20 Å2
3----3.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→43.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3724 0 32 23 3779
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223835
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4761.9645187
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6045490
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.72623.669169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.60815579
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9631528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2556
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022975
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.21452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.22512
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2610.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1340.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5121.52512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.82223955
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.33331452
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1134.51232
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A779tight positional0.050.05
12B779tight positional0.050.05
21A689tight positional0.040.05
22B689tight positional0.040.05
11A779tight thermal0.130.5
12B779tight thermal0.130.5
21A689tight thermal0.10.5
22B689tight thermal0.10.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.456 150 -
Rwork0.351 1347 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.25180.02260.79863.03031.34954.4957-0.108-0.0802-0.0180.21520.1078-0.03790.11230.20530.0002-0.27740.11080.0076-0.32380.0561-0.1254-10.924-6.1518.656
21.9599-0.23460.07051.7250.18219.11710.1526-0.19860.11480.06840.14710.0309-0.601-1.6826-0.2997-0.14720.0782-0.02110.13190.0789-0.107-6.107-11.35548.594
38.708-4.510.33439.5371-1.8113.38790.1260.5207-0.2146-0.5077-0.155-0.4380.76260.54120.0290.0349-0.0195-0.0153-0.0255-0.12350.0226-13.624-20.891-14.597
411.83590.9155-4.87060.6758-3.962323.25430.01831.55851.46771.14011.14790.4426-0.2075-6.9024-1.16620.208-0.23890.24332.27750.39060.4277-20.467-15.29271.875
54.1132-2.445-0.30043.4483-0.193311.8233-0.1985-0.542-0.220.44370.24050.24480.2712-0.2947-0.0420.00640.15940.0535-0.00130.0720.0518-23.9141.82241.77
63.2547-1.29670.98783.14850.32998.46750.0244-0.0495-0.2246-0.0124-0.05390.17310.2497-0.01780.0295-0.29210.08930.0146-0.3005-0.006-0.03570.67-24.66515.856
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2135 - 2148
2X-RAY DIFFRACTION1A2236 - 2328
3X-RAY DIFFRACTION2B2135 - 2148
4X-RAY DIFFRACTION2B2236 - 2328
5X-RAY DIFFRACTION3A2149 - 2235
6X-RAY DIFFRACTION4B2149 - 2232
7X-RAY DIFFRACTION5A-1 - 2134
8X-RAY DIFFRACTION6B-1 - 2134

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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