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万見
- PDB-2aav: Solution NMR structure of Filamin A domain 17 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2aav
タイトルSolution NMR structure of Filamin A domain 17
要素Filamin A
キーワードPROTEIN BINDING / Filamin A Domain 17 / beta-sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation / blood coagulation, intrinsic pathway / protein localization to bicellular tight junction / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / Cell-extracellular matrix interactions / early endosome to late endosome transport / Fc-gamma receptor I complex binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / apical dendrite / cell-cell junction organization / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / podosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / receptor clustering / positive regulation of axon regeneration / cortical cytoskeleton / SMAD binding / RHO GTPases activate PAKs / actin filament bundle / brush border / semaphorin-plexin signaling pathway / cilium assembly / blood vessel remodeling / mitotic spindle assembly / epithelial to mesenchymal transition / potassium channel regulator activity / axonal growth cone / heart morphogenesis / release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein sequestering activity / regulation of cell migration / dendritic shaft / protein kinase C binding / protein localization to plasma membrane / actin filament / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / trans-Golgi network / mRNA transcription by RNA polymerase II / G protein-coupled receptor binding / establishment of protein localization / synapse organization / negative regulation of protein catabolic process / cerebral cortex development / small GTPase binding / Z disc / kinase binding / platelet aggregation / positive regulation of protein import into nucleus / actin filament binding / cell-cell junction / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / GTPase binding / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / perikaryon / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / The structure calculations were made with the program CYANA 2.0 using the automated NOE assignment, structure calculation algorithm. The structure refinement of the 20 final CYANA structures was made with AMBER 8.0 program using the generalized Born continuum solvent model.
データ登録者Nakamura, F. / Pudas, R. / Heikkinen, O. / Permi, P. / Kilpelainen, I. / Munday, A.D. / Hartwig, J.H. / Stossel, T.P. / Ylanne, J.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2006
タイトル: The structure of the GPIb-filamin A complex
著者: Nakamura, F. / Pudas, R. / Heikkinen, O. / Permi, P. / Kilpelainen, I. / Munday, A.D. / Hartwig, J.H. / Stossel, T.P. / Ylanne, J.
履歴
登録2005年7月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Filamin A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0751
ポリマ－10,0751
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 300structures with favorable non-bond energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Filamin A / Alpha-filamin / Filamin 1 / Endothelial actin-binding protein / Actin-binding protein 280 / ABP-280 ...Alpha-filamin / Filamin 1 / Endothelial actin-binding protein / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Nonmuscle filamin


分子量: 10075.146 Da / 分子数: 1 / 断片: Filamin A domain 17 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21333

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: The numbering of residues in constraint and chemical shift files corresponds to the numbering of NMR construct (Residues 1-98).

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試料調製

詳細内容: GAMV(1863-1956FLNA), U-13C, U-15N, NMR sample 0.3mM; 50mM sodium phosphate, 10mM dithiothreitol; 95% H2O, 5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 50mM / pH: 6.7 / 圧: 1 atm / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian Unity INOVA / 製造業者: Varian / モデル: Unity INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1Varian Inc.解析
Sparky3.106T.D.Goddard, D.G.Knellerデータ解析
CYANA2P.G.ntert, C.Mumenthaler, K.W.thrich構造決定
Amber8精密化
精密化手法: The structure calculations were made with the program CYANA 2.0 using the automated NOE assignment, structure calculation algorithm. The structure refinement of the 20 final CYANA structures ...手法: The structure calculations were made with the program CYANA 2.0 using the automated NOE assignment, structure calculation algorithm. The structure refinement of the 20 final CYANA structures was made with AMBER 8.0 program using the generalized Born continuum solvent model.
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy
計算したコンフォーマーの数: 300 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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