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万見
- PDB-6agw: Pro-domain of Caspase-8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6agw
タイトルPro-domain of Caspase-8
要素Caspase-8 pro-domain
キーワードHYDROLASE / Pro-domain
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-8 / death effector domain binding / FasL/ CD95L signaling / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway ...caspase-8 / death effector domain binding / FasL/ CD95L signaling / syncytiotrophoblast cell differentiation involved in labyrinthine layer development / TRAIL signaling / CD95 death-inducing signaling complex / ripoptosome / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Apoptotic execution phase / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Activation, myristolyation of BID and translocation to mitochondria / TRIF-mediated programmed cell death / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / positive regulation of macrophage differentiation / self proteolysis / response to cobalt ion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / death-inducing signaling complex / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of necroptotic process / response to anesthetic / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / tumor necrosis factor receptor binding / death receptor binding / natural killer cell activation / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / execution phase of apoptosis / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / : / B cell activation / positive regulation of proteolysis / macrophage differentiation / response to tumor necrosis factor / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cysteine-type peptidase activity / regulation of cytokine production / protein maturation / proteolysis involved in protein catabolic process / T cell activation / positive regulation of interleukin-1 beta production / Regulation of NF-kappa B signaling / apoptotic signaling pathway / Regulation of TNFR1 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of neuron apoptotic process / response to estradiol / lamellipodium / peptidase activity / heart development / cell body / scaffold protein binding / angiogenesis / response to lipopolysaccharide / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cytoskeleton / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Death effector domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 ...Caspase-8 / Death effector domain / Death effector domain (DED) profile. / Death effector domain / Death effector domain / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.093 Å
データ登録者Park, H.H.
引用ジャーナル: Cell Death Differ. / 年: 2019
タイトル: Molecular basis of dimerization of initiator caspase was revealed by crystal structure of caspase-8 pro-domain.
著者: Park, H.H.
履歴
登録2018年8月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-8 pro-domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1991
ポリマ－22,1991
非ポリマー00
水82946
1
A: Caspase-8 pro-domain

A: Caspase-8 pro-domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3972
ポリマ－44,3972
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_856-x+3,y,-z+11
Buried area6150 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area19880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.717, 62.807, 52.997
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Caspase-8 pro-domain / CASP-8


分子量: 22198.674 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-180 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14790, caspase-8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: (NH4)2SO4, Cacodylate, NaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→50 Å / Num. obs: 15189 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4.6 % / Net I/σ(I): 33.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.093→29.632 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2694 1504 9.91 %
Rwork0.2207 --
obs0.2255 15183 98.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.093→29.632 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1496 0 0 46 1542
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081512
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0472022
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.425612
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043228
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004260
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0926-2.16010.28751200.25541201X-RAY DIFFRACTION95
2.1601-2.23730.32411410.24491256X-RAY DIFFRACTION100
2.2373-2.32680.29621440.23071256X-RAY DIFFRACTION100
2.3268-2.43270.29841410.23811249X-RAY DIFFRACTION100
2.4327-2.56090.33151370.23771263X-RAY DIFFRACTION100
2.5609-2.72120.27291350.24011278X-RAY DIFFRACTION100
2.7212-2.93110.3161400.23641261X-RAY DIFFRACTION100
2.9311-3.22580.28521460.24341257X-RAY DIFFRACTION100
3.2258-3.69180.25871340.21751254X-RAY DIFFRACTION98
3.6918-4.64840.22191330.1951194X-RAY DIFFRACTION94
4.6484-29.63510.26151330.20621210X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 106.9627 Å / Origin y: -27.8246 Å / Origin z: 17.3807 Å
111213212223313233
T0.2559 Å2-0.022 Å20.014 Å2-0.2365 Å2-0.0151 Å2--0.252 Å2
L1.1139 °2-0.1179 °20.6128 °2-0.0716 °20.0306 °2--0.2366 °2
S-0.0592 Å °0.0688 Å °-0.074 Å °-0.0179 Å °0.0953 Å °-0.022 Å °-0.1088 Å °0.0231 Å °0.0002 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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