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- PDB-4jhj: Crystal structure of Danio rerio Slip1 in complex with Dbp5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jhj
タイトルCrystal structure of Danio rerio Slip1 in complex with Dbp5
要素
  • DEAD/H (Asp-Glu-Ala-Asp/His) box polypeptide 19 (DBP5 homolog, yeast)
  • MIF4G domain-containing protein B
キーワードTRANSLATION / DEAD-BOX HELICASE / MRNA EXPORT / RECA-LIKE / RNA-DEPENDENT ATPASE / DDX19 / DEAD-BOX PROTEIN 19B / MRNA TRANSPORT / ATP BINDING / HELICASE / HYDROLASE / NUCLEOTIDE BINDING / RNA BINDING / TRANSPORT HISTONE MRNA PROCESSING / 3'-UTR / 3'-PROCESSING / NUP214
機能・相同性
機能・相同性情報


histone mRNA stem-loop binding complex / translation activator activity / cap-dependent translational initiation / regulation of translational initiation / poly(A)+ mRNA export from nucleus / cytoplasmic stress granule / hydrolase activity / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding ...histone mRNA stem-loop binding complex / translation activator activity / cap-dependent translational initiation / regulation of translational initiation / poly(A)+ mRNA export from nucleus / cytoplasmic stress granule / hydrolase activity / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain ...: / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #180 / MIF4G domain / Middle domain of eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G) / MIF4G-like, type 3 / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
MIF4G domain-containing protein B / RNA helicase
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Von Moeller, H. / Conti, E.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Structural and biochemical studies of SLIP1-SLBP identify DBP5 and eIF3g as SLIP1-binding proteins.
著者: von Moeller, H. / Lerner, R. / Ricciardi, A. / Basquin, C. / Marzluff, W.F. / Conti, E.
履歴
登録2013年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月18日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MIF4G domain-containing protein B
B: MIF4G domain-containing protein B
C: DEAD/H (Asp-Glu-Ala-Asp/His) box polypeptide 19 (DBP5 homolog, yeast)
D: DEAD/H (Asp-Glu-Ala-Asp/His) box polypeptide 19 (DBP5 homolog, yeast)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5804
ポリマ－58,5804
非ポリマー00
水19811
1
A: MIF4G domain-containing protein B
C: DEAD/H (Asp-Glu-Ala-Asp/His) box polypeptide 19 (DBP5 homolog, yeast)

B: MIF4G domain-containing protein B
D: DEAD/H (Asp-Glu-Ala-Asp/His) box polypeptide 19 (DBP5 homolog, yeast)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,5804
ポリマ－58,5804
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_454y-1,-x+y,z-1/61
Buried area4290 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area22490 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area22540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.185, 85.185, 258.266
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUTYRTYRAA7 - 2177 - 217
21GLUGLUTYRTYRBB7 - 2177 - 217
12ALAALAILEILECC2 - 202 - 20
22ALAALAILEILEDD2 - 202 - 20

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 MIF4G domain-containing protein B / STEM-LOOP INTERACTING PROTEIN 1 / SLIP1


分子量: 25794.500 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-222 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: mif4gdb, zgc:110826 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q5EAQ1
#2: タンパク質・ペプチド DEAD/H (Asp-Glu-Ala-Asp/His) box polypeptide 19 (DBP5 homolog, yeast)


分子量: 3495.730 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-32 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: ddx19 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q7ZU28, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.05 M MES pH 6.0, 18% (w/v) PEG 8000, 0.2 M Ca-Acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.25→86.13 Å / Num. obs: 16724 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 16.34
反射 シェル解像度: 3.25→3.45 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.68 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2I2O

2i2o


解像度: 3.25→73.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 25.36 / SU ML: 0.403 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.446 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 836 5 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.245 15869 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 102.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.92 Å22.96 Å20 Å2
2--5.92 Å20 Å2
3----8.88 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→73.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3761 0 0 11 3772
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223813
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9851.9675139
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9475461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.79225.152198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.58915724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1761526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2583
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022846
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3821.52311
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.70623716
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.56431502
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0474.51423
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1723loose positional0.55
2C139loose positional0.655
1A1723loose thermal1.7910
2C139loose thermal0.8910
LS精密化 シェル解像度: 3.25→3.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 62 -
Rwork0.388 1165 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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