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- EMDB-6772: Cryo-EM structure of human respiratory complex I transmembrane arm -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 6772
タイトルCryo-EM structure of human respiratory complex I transmembrane arm
マップデータThis map was obtained by sub-region refinement.
試料Human respiratory complex I transmembrane arm:
機能・相同性NADH dehydrogenase subunit 2, C-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, ESSS subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 10, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 8, metazoa / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 8 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex subunit 1 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, NDUFB5/SGDH subunit / NADH dehydrogenase 1, beta subcomplex, subunit 6 ...NADH dehydrogenase subunit 2, C-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, ESSS subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 10, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 8, metazoa / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 8 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex subunit 1 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, NDUFB5/SGDH subunit / NADH dehydrogenase 1, beta subcomplex, subunit 6 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, iron-sulphur subunit 5 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, MNLL subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase, subunit 10 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH-ubiquinone oxidoreductase 1 subunit C1 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 3 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Deoxynucleoside kinase domain / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 9 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 3 / NADH dehydrogenase subunit 5, C-terminal / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, chain 2 / Acyl carrier protein (ACP) / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH:ubiquinone oxidoreductase chain 4, N-terminal / CHCH / Phosphopantetheine attachment site / Complex 1 LYR protein / NADH:ubiquinone oxidoreductase, B18 subunit / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 beta subcomplex subunit 8 / Phosphopantetheine binding ACP domain / GRIM-19 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit b14.5b / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit NDUFB4 / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / ACP-like superfamily / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D superfamily / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / ESSS subunit of NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I) / NADH:ubiquinone oxidoreductase, NDUFS5-15kDa / NADH-ubiquinone oxidoreductase subunit 10 / NADH dehydrogenase 1 beta subcomplex subunit 2 / NADH dehydrogenase 1 alpha subcomplex subunit 3 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 subunit C1, mitochondrial / NADH-ubiquinone oxidoreductase MWFE subunit / Phosphopantetheine attachment site. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, NDUFB5/SGDH subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / Carrier protein (CP) domain profile. / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile. / Mitochondrial protein import / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Respiratory electron transport / Neutrophil degranulation / Complex I biogenesis / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / NADH:ubiquinone oxidoreductase, NDUFB6/B17 subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase B12 subunit family / NADHデヒドロゲナーゼ / NADH-ubiquinone oxidoreductase B18 subunit (NDUFB7) / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / Phosphopantetheine attachment site / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4, amino terminus / デオキシヌクレオシドキナーゼ / Complex 1 protein (LYR family) / NADH:ubiquinone oxidoreductase / MNLL subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase ASHI subunit (CI-ASHI or NDUFB8) / GRIM-19 protein / NADH-ubiquinone oxidoreductase subunit b14.5b (NDUFC2) / NADH dehydrogenase subunit 2 C-terminus / NADH dehydrogenase subunit 5 C-terminus / CHCH domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase B15 subunit (NDUFB4) / response to light intensity / positive regulation of peptidase activity / protein import into mitochondrial inner membrane / NADH:ユビキノン還元酵素 (水素イオン輸送型) / NADHデヒドロゲナーゼ / mitochondrial respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase activity / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / protein lipoylation / cellular respiration
機能・相同性情報
由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 3.7Å分解能
データ登録者Gu J / Wu M / Yang M
引用ジャーナル: Cell / : 2017
タイトル: Architecture of Human Mitochondrial Respiratory Megacomplex IIIIIV.
著者: Runyu Guo / Shuai Zong / Meng Wu / Jinke Gu / Maojun Yang
要旨: The respiratory megacomplex represents the highest-order assembly of respiratory chain complexes, and it allows mitochondria to respond to energy-requiring conditions. To understand its architecture, ...The respiratory megacomplex represents the highest-order assembly of respiratory chain complexes, and it allows mitochondria to respond to energy-requiring conditions. To understand its architecture, we examined the human respiratory chain megacomplex-IIIIIV (MCIIIIIV) with 140 subunits and a subset of associated cofactors using cryo-electron microscopy. The MCIIIIIV forms a circular structure with the dimeric CIII located in the center, where it is surrounded by two copies each of CI and CIV. Two cytochrome c (Cyt.c) molecules are positioned to accept electrons on the surface of the c state CIII dimer. Analyses indicate that CII could insert into the gaps between CI and CIV to form a closed ring, which we termed the electron transport chain supercomplex. The structure not only reveals the precise assignment of individual subunits of human CI and CIII, but also enables future in-depth analysis of the electron transport chain as a whole.
構造検証レポートPDB-ID: 5xtc

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年6月18日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2017年8月30日 / マップ公開: 2017年8月30日 / 最新の更新: 2017年9月6日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0677
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 0.0677
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-5xtc
  • 表面レベル: 0.0677
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_6772.map.gz (map file in CCP4 format, 442369 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
480 pix
1.08 Å/pix.
= 519.84 Å
480 pix
1.08 Å/pix.
= 519.84 Å
480 pix
1.08 Å/pix.
= 519.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.083 Å
密度
表面のレベル:0.0677 (by author), 0.0677 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.15407616 - 0.305299
平均 (標準偏差)0.00037028454 (0.005278367)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions480480480
Origin000
Limit479479479
Spacing480480480
セルA=B=C: 519.83997 Å
α=β=γ: 90 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0831.0831.083
M x/y/z480480480
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z519.840519.840519.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS480480480
D min/max/mean-0.1540.3050.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 Human respiratory complex I transmembrane arm

全体名称: Human respiratory complex I transmembrane arm / 構成要素数: 1

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構成要素 #1: タンパク質, Human respiratory complex I transmembrane arm

タンパク質名称: Human respiratory complex I transmembrane arm / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 0.2 mg/ml / pH: 7.4
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 1.25 e/Å2 / 照射モード: OTHER
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラディテクター: FEI FALCON II (4k x 4k)

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画像解析

解析実験手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C1 (非対称) / 投影像の数: 167761
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 分解能: 3.7 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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