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Yorodumi- PDB-6erp: Structure of the human mitochondrial transcription initiation com... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6erp | |||||||||||||||||||||
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Title | Structure of the human mitochondrial transcription initiation complex at the LSP promoter | |||||||||||||||||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / Mitochondria / Initiation / Polymerase | |||||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial DNA-directed RNA polymerase complex / mitochondrial transcription factor activity / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / mitochondrial respiratory chain complex assembly / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / mitochondrial transcription / DNA primase activity / rRNA methylation ...Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial DNA-directed RNA polymerase complex / mitochondrial transcription factor activity / transcription initiation at mitochondrial promoter / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / mitochondrial respiratory chain complex assembly / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / mitochondrial transcription / DNA primase activity / rRNA methylation / mitochondrial nucleoid / response to nutrient / heat shock protein binding / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / Mitochondrial protein degradation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / transcription coactivator binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / 3'-5'-RNA exonuclease activity / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / response to hypoxia / mitochondrial matrix / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 4.502 Å | |||||||||||||||||||||
Authors | Hillen, H.S. / Morozov, Y.I. / Sarfallah, A. / Temiakov, D. / Cramer, P. | |||||||||||||||||||||
Funding support | Germany, United States, 6items
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Citation | Journal: Cell / Year: 2017 Title: Structural Basis of Mitochondrial Transcription Initiation. Authors: Hillen, H.S. / Morozov, Y.I. / Sarfallah, A. / Temiakov, D. / Cramer, P. | |||||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6erp.cif.gz | 1.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6erp.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6erp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6erp_validation.pdf.gz | 524.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6erp_full_validation.pdf.gz | 595.6 KB | Display | |
Data in XML | 6erp_validation.xml.gz | 110.2 KB | Display | |
Data in CIF | 6erp_validation.cif.gz | 145.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/er/6erp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/er/6erp | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 24516.166 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TFAM, TCF6, TCF6L2 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): Rosetta2 pLysS / References: UniProt: Q00059 #2: DNA chain | Mass: 15488.921 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) #3: DNA chain | Mass: 15232.778 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) #4: Protein | Mass: 127904.055 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: E555A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: POLRMT / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): RIL / References: UniProt: O00411, DNA-directed RNA polymerase #5: Protein | Mass: 43383.301 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TFB2M, NS5ATP5 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): RIL References: UniProt: Q9H5Q4, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases Sequence details | The region of mtRNAP corresponding to the specificity loop (residues 1086-1107) showed fragmented ...The region of mtRNAP corresponding to the specificity loop (residues 1086-1107) showed fragmented density and was modelled based on the structure of the T7 RNAP initiation complex (Cheetham et al., 1999). The density allowed for modelling the main chain trace of this element lacking only three residues (1094-1096) at the tip, yet the sequence register could not be assigned unambiguously and it was therefore modelled as poly-alanine. | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.05 Å3/Da / Density % sol: 59.74 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 / Details: L-Proline, PEG8000, BIS-TRIS |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 2, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.5→49.6 Å / Num. obs: 31884 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 7.1 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.061 / Net I/σ(I): 14.46 |
Reflection shell | Resolution: 4.5→4.61 Å / Redundancy: 7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.33 / Num. unique obs: 2283 / CC1/2: 0.54 / Rrim(I) all: 1.857 / % possible all: 96.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: Model of the human mitochondrial IC on LSP promoter Resolution: 4.502→49.583 Å / SU ML: 0.65 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 40.32
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.502→49.583 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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