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Yorodumi- PDB-6erq: Structure of the human mitochondrial transcription initiation com... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6erq | |||||||||||||||||||||
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Title | Structure of the human mitochondrial transcription initiation complex at the HSP promoter | |||||||||||||||||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION / Mitochondria / Initiation / Polymerase | |||||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial DNA-directed RNA polymerase complex / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / mitochondrial respiratory chain complex assembly / mitochondrial transcription factor activity / transcription initiation at mitochondrial promoter / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / mitochondrial transcription / DNA primase activity / rRNA methylation ...Mitochondrial transcription initiation / mitochondrial DNA-directed RNA polymerase complex / mitochondrial promoter sequence-specific DNA binding / mitochondrial respiratory chain complex assembly / mitochondrial transcription factor activity / transcription initiation at mitochondrial promoter / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / mitochondrial transcription / DNA primase activity / rRNA methylation / mitochondrial nucleoid / heat shock protein binding / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / response to nutrient / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / transcription coactivator binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / 3'-5'-RNA exonuclease activity / sequence-specific DNA binding / response to hypoxia / transcription cis-regulatory region binding / mitochondrial matrix / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 4.5 Å | |||||||||||||||||||||
Authors | Hillen, H.S. / Morozov, Y.I. / Sarfallah, A. / Temiakov, D. / Cramer, P. | |||||||||||||||||||||
Funding support | Germany, United States, 6items
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Citation | Journal: Cell / Year: 2017 Title: Structural Basis of Mitochondrial Transcription Initiation. Authors: Hillen, H.S. / Morozov, Y.I. / Sarfallah, A. / Temiakov, D. / Cramer, P. | |||||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6erq.cif.gz | 1.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6erq.ent.gz | 1.2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6erq.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/er/6erq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/er/6erq | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 24516.166 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TFAM, TCF6, TCF6L2 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): Rosetta2 pLysS / References: UniProt: Q00059 #2: DNA chain | Mass: 15104.715 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) #3: DNA chain | Mass: 15701.968 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) #4: Protein | Mass: 127904.055 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: POLRMT / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): RIL / References: UniProt: O00411, DNA-directed RNA polymerase #5: Protein | Mass: 43383.301 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TFB2M, NS5ATP5 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Variant (production host): RIL References: UniProt: Q9H5Q4, Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3 Å3/Da / Density % sol: 58.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 / Details: L-Proline, PEG8000, BIS-TRIS |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 0.9786 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 2, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9786 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.5→49.58 Å / Num. obs: 31460 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 7 % / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.087 / Net I/σ(I): 13.38 |
Reflection shell | Resolution: 4.5→4.61 Å / Redundancy: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.11 / Num. unique obs: 2303 / CC1/2: 0.502 / Rrim(I) all: 2.232 / % possible all: 99.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: Model of the human mitochondrial IC on the LSP promoter Resolution: 4.5→49.576 Å / SU ML: 0.92 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 44.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.5→49.576 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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