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- PDB-7mqj: Dhr1 Helicase Core -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mqj
タイトルDhr1 Helicase Core
要素Probable ATP-dependent RNA helicase DHR1
キーワードHYDROLASE / Helicase / Ribosome Assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / helicase activity / 90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / ribosome biogenesis / RNA helicase activity / RNA helicase / nucleolus ...Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / helicase activity / 90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / ribosome biogenesis / RNA helicase activity / RNA helicase / nucleolus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase ...: / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Probable ATP-dependent RNA helicase DHR1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Miller, L. / Chaker-Margot, M. / Klinge, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1DP2GM123459 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Nucleolar maturation of the human small subunit processome.
著者: Sameer Singh / Arnaud Vanden Broeck / Linamarie Miller / Malik Chaker-Margot / Sebastian Klinge /
要旨: The human small subunit processome mediates early maturation of the small ribosomal subunit by coupling RNA folding to subsequent RNA cleavage and processing steps. We report the high-resolution ...The human small subunit processome mediates early maturation of the small ribosomal subunit by coupling RNA folding to subsequent RNA cleavage and processing steps. We report the high-resolution cryo–electron microscopy structures of maturing human small subunit (SSU) processomes at resolutions of 2.7 to 3.9 angstroms. These structures reveal the molecular mechanisms that enable crucial progressions during SSU processome maturation. RNA folding states within these particles are communicated to and coordinated with key enzymes that drive irreversible steps such as targeted exosome-mediated RNA degradation, protein-guided site-specific endonucleolytic RNA cleavage, and tightly controlled RNA unwinding. These conserved mechanisms highlight the SSU processome’s impressive structural plasticity, which endows this 4.5-megadalton nucleolar assembly with the distinctive ability to mature the small ribosomal subunit from within.
履歴
登録2021年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable ATP-dependent RNA helicase DHR1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2453
ポリマ－90,7931
非ポリマー4522
水5,116284
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area940 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area35460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.770, 130.940, 86.080
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.480, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Probable ATP-dependent RNA helicase DHR1 / DEAH box RNA helicase DHR1 / Extracellular mutant protein 16


分子量: 90793.164 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 379-1174 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ECM16, DHR1, YMR128W, YM9553.04 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04217, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.84 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG6000, HEPES, pH 7.0, magnesium chloride, ADP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.97919 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97919 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→39.37 Å / Num. obs: 42918 / % possible obs: 99.34 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.997 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08197 / Rpim(I) all: 0.05173 / Rrim(I) all: 0.0972 / Net I/σ(I): 11.89
反射 シェル解像度: 2.23→2.31 Å / Num. unique obs: 4275 / CC1/2: 0.784 / CC star: 0.938 / % possible all: 98.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3211精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2XAU

2xau


解像度: 2.23→39.362 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2274 2007 4.68 %
Rwork0.1794 40904 -
obs0.1817 42911 99.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 159.25 Å2 / Biso mean: 50.9221 Å2 / Biso min: 15.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.23→39.362 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6179 0 28 284 6491
Biso mean--50.12 43.46 -
残基数----773
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.23-2.28580.29431410.2559289699
2.29-2.34760.27061450.2309289699
2.3476-2.41670.27571380.2182291899
2.4167-2.49470.25841420.2085289099
2.4947-2.58380.25471430.2025291399
2.5838-2.68720.27471390.2098289499
2.6872-2.80950.26131500.2068295099
2.8095-2.95760.25451400.2004290599
2.9576-3.14280.23861380.1972910100
3.1428-3.38530.28591510.20072934100
3.3853-3.72580.20251400.17292955100
3.7258-4.26440.20231410.15072927100
4.2644-5.37050.18491460.13732949100
5.3705-39.360.19081530.1587296799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0972-0.4335-0.43152.7309-0.17013.1704-0.0003-0.3970.26940.55980.1439-0.0974-0.2833-0.0185-0.13610.36380.0368-0.02260.2363-0.04990.254412.546444.520320.8962
21.77250.0231-0.42193.09340.59862.53040.07850.0844-0.2650.123-0.09730.1830.4521-0.2599-0.0340.2664-0.0199-0.06190.18030.00930.23575.79318.37543.6544
31.1284-0.5702-0.08882.91910.23932.08770.14240.09560.2128-0.25850.004-0.1627-0.3999-0.0963-0.13070.26230.04510.0640.18590.0280.270413.027842.621-4.2266
41.56280.08910.11331.66210.24172.85580.23840.5673-0.1142-0.6288-0.12690.0454-0.0894-0.3373-0.08150.71850.1804-0.11540.60440.03240.3144.559435.168-32.5411
51.6589-0.88290.91112.39551.39582.52360.49070.71340.3978-0.9487-0.241-0.1021-1.1966-0.3554-0.20111.04010.33450.13330.4560.23290.29467.833851.959-30.1635
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 377:587)A377 - 587
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 588:777)A588 - 777
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 778:920)A778 - 920
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 921:1049)A921 - 1049
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 1050:1174)A1050 - 1174

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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