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- PDB-2xau: Crystal structure of the Prp43p DEAH-box RNA helicase in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xau
タイトルCrystal structure of the Prp43p DEAH-box RNA helicase in complex with ADP
要素PRE-MRNA-SPLICING FACTOR ATP-DEPENDENT RNA HELICASE PRP43
キーワードHYDROLASE / RIBOSOME BIOGENESIS / ATPASE / ATP-BINDING / OB-FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


spliceosomal complex disassembly / post-mRNA release spliceosomal complex / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 90S preribosome / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / helicase activity / small-subunit processome ...spliceosomal complex disassembly / post-mRNA release spliceosomal complex / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / 90S preribosome / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / helicase activity / small-subunit processome / spliceosomal complex / rRNA processing / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / nucleolus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / RNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
DEAH helicase family, winged-helix domain / DHX15, DEXH-box helicase domain / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site ...DEAH helicase family, winged-helix domain / DHX15, DEXH-box helicase domain / : / Helicase associated domain (HA2), ratchet-like / DEAD-box helicase, OB fold / Oligonucleotide/oligosaccharide-binding (OB)-fold / Helicase associated domain (HA2), winged-helix / Helicase-associated domain / Helicase associated domain (HA2) Add an annotation / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / NICKEL (II) ION / Pre-mRNA-splicing factor ATP-dependent RNA helicase PRP43
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Walbott, H. / Mouffok, S. / Capeyrou, R. / Lebaron, S. / van Tilbeurgh, H. / Henry, Y. / Leulliot, N.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2010
タイトル: Prp43P Contains a Processive Helicase Structural Architecture with a Specific Regulatory Domain.
著者: Walbott, H. / Mouffok, S. / Capeyrou, R. / Lebaron, S. / Humbert, O. / Van Tilbeurgh, H. / Henry, Y. / Leulliot, N.
履歴
登録2010年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年1月30日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年2月6日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PRE-MRNA-SPLICING FACTOR ATP-DEPENDENT RNA HELICASE PRP43
B: PRE-MRNA-SPLICING FACTOR ATP-DEPENDENT RNA HELICASE PRP43
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,34612
ポリマ－177,0232
非ポリマー1,32310
水25,5631419
1
A: PRE-MRNA-SPLICING FACTOR ATP-DEPENDENT RNA HELICASE PRP43
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1736
ポリマ－88,5121
非ポリマー6615
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PRE-MRNA-SPLICING FACTOR ATP-DEPENDENT RNA HELICASE PRP43
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,1736
ポリマ－88,5121
非ポリマー6615
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.551, 117.551, 254.605
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.50288, 0.86436, -0.00118), (0.86235, 0.50181, 0.06734), (0.0588, 0.03285, -0.99773)
ベクター: 2.89092, -5.80149, 124.52824)

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PRE-MRNA-SPLICING FACTOR ATP-DEPENDENT RNA HELICASE PRP43 / HELICASE JA1 / DEAH-BOX RNA HELICASE PRP43P


分子量: 88511.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PSL18 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): SE1
参照: UniProt: P53131, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用

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非ポリマー , 6種, 1429分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.21 % / 解説: NONE
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 8% PEG 4000, 0.1 M AMMONIUM ACETATE, 0.05 M SODIUM CACODYLATE PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→102 Å / Num. obs: 160290 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 27.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.9→34.252 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.62 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: ELECTRON DENSITY WAS NOT VISIBLE FOR RESIDUES 1-2 AND 750-767 AND 6-HISTIDINE TAG, PROBABLY DUE TO STRUCTURAL DISORDER, AND ARE THEREFORE ABSENT FROM THE MODEL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 8044 5 %
Rwork0.1837 --
obs0.1857 160181 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.242 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.5314 Å2-0 Å20 Å2
2---2.5314 Å2-0 Å2
3---5.0627 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.252 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11951 0 78 1419 13448
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01712279
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.55716628
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.2984634
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1041833
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082170
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.92160.31642500.27084778X-RAY DIFFRACTION95
1.9216-1.94420.27132690.26044935X-RAY DIFFRACTION99
1.9442-1.96790.26432340.24285034X-RAY DIFFRACTION100
1.9679-1.99280.29092660.23435081X-RAY DIFFRACTION100
1.9928-2.0190.27442970.21054975X-RAY DIFFRACTION100
2.019-2.04670.26112800.21714982X-RAY DIFFRACTION100
2.0467-2.07590.25682430.21615081X-RAY DIFFRACTION100
2.0759-2.10690.26432840.20315010X-RAY DIFFRACTION100
2.1069-2.13980.23332960.20025032X-RAY DIFFRACTION100
2.1398-2.17490.23182720.18915084X-RAY DIFFRACTION100
2.1749-2.21240.27152470.18794984X-RAY DIFFRACTION100
2.2124-2.25260.2262710.17985068X-RAY DIFFRACTION100
2.2526-2.29590.23432480.18135073X-RAY DIFFRACTION100
2.2959-2.34280.21692630.17475070X-RAY DIFFRACTION100
2.3428-2.39370.2432620.17745065X-RAY DIFFRACTION100
2.3937-2.44940.25192560.17845076X-RAY DIFFRACTION100
2.4494-2.51060.2222500.1675066X-RAY DIFFRACTION100
2.5106-2.57850.22462990.17315009X-RAY DIFFRACTION100
2.5785-2.65430.22832560.17815087X-RAY DIFFRACTION100
2.6543-2.740.26572580.18015094X-RAY DIFFRACTION100
2.74-2.83790.24242550.17395087X-RAY DIFFRACTION100
2.8379-2.95140.24082650.18115114X-RAY DIFFRACTION100
2.9514-3.08570.23292700.17675094X-RAY DIFFRACTION100
3.0857-3.24820.2152850.17795078X-RAY DIFFRACTION100
3.2482-3.45160.20992750.1755122X-RAY DIFFRACTION100
3.4516-3.71780.18142870.165099X-RAY DIFFRACTION100
3.7178-4.09140.1862680.15235145X-RAY DIFFRACTION100
4.0914-4.68210.16832740.14265194X-RAY DIFFRACTION100
4.6821-5.89410.20862840.16435209X-RAY DIFFRACTION100
5.8941-34.25720.21262800.20595411X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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