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- PDB-7jxd: Mapping neutralizing and immunodominant sites on the SARS-CoV-2 s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7jxd
タイトルMapping neutralizing and immunodominant sites on the SARS-CoV-2 spike receptor-binding domain by structure-guided high-resolution serology
要素(S2A4 antigen-binding (Fab) fragment) x 2
キーワードIMMUNE SYSTEM / fusion protein / neutralizing antibody / sarbecovirus / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Park, Y.J. / Tortorici, M.A. / Walls, A.C. / Czudnochowski, N. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) / Snell, G. / Veesler, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM120553 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: Mapping Neutralizing and Immunodominant Sites on the SARS-CoV-2 Spike Receptor-Binding Domain by Structure-Guided High-Resolution Serology.
著者: Luca Piccoli / Young-Jun Park / M Alejandra Tortorici / Nadine Czudnochowski / Alexandra C Walls / Martina Beltramello / Chiara Silacci-Fregni / Dora Pinto / Laura E Rosen / John E Bowen / ...著者: Luca Piccoli / Young-Jun Park / M Alejandra Tortorici / Nadine Czudnochowski / Alexandra C Walls / Martina Beltramello / Chiara Silacci-Fregni / Dora Pinto / Laura E Rosen / John E Bowen / Oliver J Acton / Stefano Jaconi / Barbara Guarino / Andrea Minola / Fabrizia Zatta / Nicole Sprugasci / Jessica Bassi / Alessia Peter / Anna De Marco / Jay C Nix / Federico Mele / Sandra Jovic / Blanca Fernandez Rodriguez / Sneha V Gupta / Feng Jin / Giovanni Piumatti / Giorgia Lo Presti / Alessandra Franzetti Pellanda / Maira Biggiogero / Maciej Tarkowski / Matteo S Pizzuto / Elisabetta Cameroni / Colin Havenar-Daughton / Megan Smithey / David Hong / Valentino Lepori / Emiliano Albanese / Alessandro Ceschi / Enos Bernasconi / Luigia Elzi / Paolo Ferrari / Christian Garzoni / Agostino Riva / Gyorgy Snell / Federica Sallusto / Katja Fink / Herbert W Virgin / Antonio Lanzavecchia / Davide Corti / David Veesler /
要旨: Analysis of the specificity and kinetics of neutralizing antibodies (nAbs) elicited by SARS-CoV-2 infection is crucial for understanding immune protection and identifying targets for vaccine design. ...Analysis of the specificity and kinetics of neutralizing antibodies (nAbs) elicited by SARS-CoV-2 infection is crucial for understanding immune protection and identifying targets for vaccine design. In a cohort of 647 SARS-CoV-2-infected subjects, we found that both the magnitude of Ab responses to SARS-CoV-2 spike (S) and nucleoprotein and nAb titers correlate with clinical scores. The receptor-binding domain (RBD) is immunodominant and the target of 90% of the neutralizing activity present in SARS-CoV-2 immune sera. Whereas overall RBD-specific serum IgG titers waned with a half-life of 49 days, nAb titers and avidity increased over time for some individuals, consistent with affinity maturation. We structurally defined an RBD antigenic map and serologically quantified serum Abs specific for distinct RBD epitopes leading to the identification of two major receptor-binding motif antigenic sites. Our results explain the immunodominance of the receptor-binding motif and will guide the design of COVID-19 vaccines and therapeutics.
履歴
登録2020年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S2A4 antigen-binding (Fab) fragment
B: S2A4 antigen-binding (Fab) fragment
C: S2A4 antigen-binding (Fab) fragment
D: S2A4 antigen-binding (Fab) fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3824
ポリマ－95,3824
非ポリマー00
水1,874104
1
A: S2A4 antigen-binding (Fab) fragment
B: S2A4 antigen-binding (Fab) fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6912
ポリマ－47,6912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area19250 Å2
手法PISA
2
C: S2A4 antigen-binding (Fab) fragment
D: S2A4 antigen-binding (Fab) fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6912
ポリマ－47,6912
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3700 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area18720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.091, 63.285, 113.895
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.970, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: 抗体 S2A4 antigen-binding (Fab) fragment


分子量: 24558.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 S2A4 antigen-binding (Fab) fragment


分子量: 23132.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate/HCl, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月1日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 24724 / % possible obs: 88 % / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 41.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.125 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.133 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 7.2 / Num. measured all: 215006
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.5460.3728260.9360.1470.4020.73659.6
2.54-2.596.40.358880.9430.1360.3780.69963.5
2.59-2.646.80.3379270.9720.1270.3610.75166.8
2.64-2.696.90.3149690.9660.1180.3370.9568.1
2.69-2.757.40.2789760.9670.1020.2970.82371.8
2.75-2.827.40.26510480.9760.0980.2830.89374.4
2.82-2.897.70.24811040.9780.090.2650.90279.4
2.89-2.967.80.21711930.9850.0790.2321.03384
2.96-3.058.20.22212660.9880.0780.2360.98793
3.05-3.158.40.19713770.990.070.211.02997.7
3.15-3.268.90.17614080.9910.0620.1871.02899.5
3.26-3.399.20.16313920.9930.0570.1731.06699.9
3.39-3.559.10.15413840.9920.0540.1641.13199.9
3.55-3.739.70.1514160.9890.0520.1591.14999.9
3.73-3.9710.20.13714020.9910.0460.1451.05499.9
3.97-4.2710.20.11914080.9910.040.1261.26999.9
4.27-4.79.60.1114060.9910.0380.1170.812100
4.7-5.3810.10.10414410.9930.0350.110.756100
5.38-6.789.90.09714180.9940.0330.1021.064100
6.78-509.60.08414750.9960.030.091.1899.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å46.51 Å
Translation2.5 Å46.51 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 6NB8

6nb8


解像度: 2.5→46.51 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 33.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2594 1208 4.89 %
Rwork0.2033 23471 -
obs0.2061 24679 86.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 120.07 Å2 / Biso mean: 60.5327 Å2 / Biso min: 39.92 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→46.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6423 0 0 104 6527
Biso mean---51.77 -
残基数----858
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.60.3789740.29981703177757
2.6-2.720.35921190.28981985210467
2.72-2.860.32241200.27082209232974
2.86-3.040.38611300.27472520265084
3.04-3.280.34981320.24812964309698
3.28-3.610.24831550.210529763131100
3.61-4.130.23271490.189830043153100
4.13-5.20.21841540.154430303184100
5.2-46.510.21761750.174730803255100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.12550.26390.84241.53740.66941.2001-0.10810.1745-0.0802-0.01980.0785-0.0336-0.0749-0.05320.00930.2027-0.0224-0.00270.9982-0.02660.3111-13.0393-9.116335.2067
23.70020.20660.31672.3108-0.67861.29380.06730.02640.01110.18710.04340.0792-0.3074-0.0771-0.07970.22740.0173-0.05311.0051-0.01890.3124-26.5392-11.293652.5213
30.1214-0.28490.52891.3164-1.24912.7657-0.09790.5686-0.19810.0309-0.0812-0.04820.22680.19880.15180.3061-0.04460.07420.845-0.04170.544412.2521-15.753360.6792
41.32570.1005-0.79633.5516-0.95592.2594-0.0086-0.0635-0.14090.01510.1899-0.09040.0246-0.0837-0.16810.2706-0.0077-0.05090.916-0.03830.32714.4552-6.266271.4126
51.8761-0.14190.16130.66170.08790.1291-0.024-0.2226-0.04730.1305-0.06880.2126-0.0222-0.0142-0.00940.1561-0.0071-0.08751.14210.00280.362216.6787-13.740225.1248
64.24280.34830.60511.13810.07711.07730.26070.46640.5123-0.1608-0.12180.3098-0.1598-0.16770.17680.19320.0698-0.15651.2654-0.06680.5142.2844-9.24959.0859
70.4507-0.75030.44082.0593-2.26693.7181-0.1756-0.09170.0863-0.1465-0.1493-0.0835-0.0317-0.01480.32760.3871-0.0231-0.09611.27120.01860.559437.5641-8.2638-6.0882
81.0078-0.8597-1.1644.41890.61242.78160.08110.4301-0.293-0.2546-0.04160.31920.0347-0.40210.01260.40670.0264-0.0541.1410.04620.502225.1585-17.5741-9.1273
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 119 )A1 - 119
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 1 through 111 )B1 - 111
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 120 through 220 )A120 - 220
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 112 through 214 )B112 - 214
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 1 through 119 )C1 - 119
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 1 through 113 )D1 - 113
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 120 through 220 )C120 - 220
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 114 through 214 )D114 - 214

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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