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Yorodumi- PDB-6wb5: Microbiome-derived Acarbose Kinase Mak1 as a Complex with Acarbos... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6wb5 | ||||||
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Title | Microbiome-derived Acarbose Kinase Mak1 as a Complex with Acarbose and AMP-PNP | ||||||
Components | Acarbose Kinase Mak1 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / CARBOHYDRATE KINASE / ACARBOSE / NUCLEOTIDE BINDING / ATP BINDING / METAL ION BINDING / RIBOKINASE ACTIVITY / COMPLEX | ||||||
Function / homology | alpha-acarbose / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : Function and homology information | ||||||
Biological species | uncultured bacterium (environmental samples) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 3.102 Å | ||||||
Authors | Jeffrey, P.D. / Balaich, J.N. / Estrella, M.A. / Donia, M.S. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Nature / Year: 2021 Title: The human microbiome encodes resistance to the antidiabetic drug acarbose. Authors: Balaich, J. / Estrella, M. / Wu, G. / Jeffrey, P.D. / Biswas, A. / Zhao, L. / Korennykh, A. / Donia, M.S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6wb5.cif.gz | 246.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6wb5.ent.gz | 197 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6wb5.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6wb5_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6wb5_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | 6wb5_validation.xml.gz | 23.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6wb5_validation.cif.gz | 31.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wb/6wb5 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wb/6wb5 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6wb4SC 6wb7C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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-Components
#1: Protein | Mass: 34193.500 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) uncultured bacterium (environmental samples) Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) #2: Polysaccharide | #3: Chemical | #4: Chemical | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.6 Å3/Da / Density % sol: 52.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 1.25 M Ammonium Dihydrogen Phosphate, 0.1M Tris-HCl pH 8.3, 10 mM MnCl2, 6 mM AMP-PNP, 50 mM Acarbose |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS-II / Beamline: 17-ID-1 / Wavelength: 0.9201 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 9M / Detector: PIXEL / Date: Aug 13, 2019 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9201 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3.1→28.33 Å / Num. obs: 12632 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 66.52 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.171 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.177 / Net I/σ(I): 16 / Num. measured all: 181665 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6WB4 Resolution: 3.102→28.33 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 27.72
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 282.14 Å2 / Biso mean: 61.6553 Å2 / Biso min: 15.04 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.102→28.33 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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