+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6pzg | |||||||||
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Title | Crystal structure of human NA-80 Fab | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / antibody / inhibition mechanism | |||||||||
Function / homology | Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta Function and homology information | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.59 Å | |||||||||
Authors | Zhu, X. / Wilson, I.A. | |||||||||
Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: Cell Host Microbe / Year: 2019 Title: Structural Basis of Protection against H7N9 Influenza Virus by Human Anti-N9 Neuraminidase Antibodies. Authors: Xueyong Zhu / Hannah L Turner / Shanshan Lang / Ryan McBride / Sandhya Bangaru / Iuliia M Gilchuk / Wenli Yu / James C Paulson / James E Crowe / Andrew B Ward / Ian A Wilson / Abstract: Influenza virus neuraminidase (NA) is a major target for small-molecule antiviral drugs. Antibodies targeting the NA surface antigen could also inhibit virus entry and egress to provide host ...Influenza virus neuraminidase (NA) is a major target for small-molecule antiviral drugs. Antibodies targeting the NA surface antigen could also inhibit virus entry and egress to provide host protection. However, our understanding of the nature and range of target epitopes is limited because of a lack of human antibody structures with influenza neuraminidase. Here, we describe crystal and cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of NAs from human-infecting avian H7N9 viruses in complex with five human anti-N9 antibodies, systematically defining several antigenic sites and antibody epitope footprints. These antibodies either fully or partially block the NA active site or bind to epitopes distant from the active site while still showing neuraminidase inhibition. The inhibition of antibodies to NAs was further analyzed by glycan array and solution-based NA activity assays. Together, these structural studies provide insights into protection by anti-NA antibodies and templates for the development of NA-based influenza virus vaccines and therapeutics. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6pzg.cif.gz | 265.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6pzg.ent.gz | 217.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6pzg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6pzg_validation.pdf.gz | 425.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6pzg_full_validation.pdf.gz | 429.2 KB | Display | |
Data in XML | 6pzg_validation.xml.gz | 22 KB | Display | |
Data in CIF | 6pzg_validation.cif.gz | 33.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pz/6pzg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pz/6pzg | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6pzdC 6pzeC 6pzfC 6pzhC 6pzwC 6pzyC 6pzzC 6u02C 4kmtS 5azeS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 23344.785 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) |
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#2: Antibody | Mass: 24793.639 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Cricetulus griseus (Chinese hamster) |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.54 Å3/Da / Density % sol: 51.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.6 / Details: 0.1 M sodium citrate, pH 5.6, 40% PEG600 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL9-2 / Wavelength: 0.97946 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 16, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.59→44.5 Å / Num. obs: 66498 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 18.1 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.02 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 58 |
Reflection shell | Resolution: 1.59→1.62 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 3234 / CC1/2: 0.63 / Rpim(I) all: 0.35 / Rsym value: 0.9 / % possible all: 98.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4kmt, 5aze Resolution: 1.59→44.5 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 19.78
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.59→44.5 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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