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- PDB-6pze: Crystal structure of human NA-45 Fab in complex with neuraminidas... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6pze | |||||||||
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Title | Crystal structure of human NA-45 Fab in complex with neuraminidase Y169aH mutant from A/Shanghai/2/2013 (H7N9) | |||||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM / antibody / inhibition mechanism | |||||||||
Function / homology | ![]() exo-alpha-(2->3)-sialidase activity / exo-alpha-(2->6)-sialidase activity / exo-alpha-(2->8)-sialidase activity / exo-alpha-sialidase / viral budding from plasma membrane / carbohydrate metabolic process / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Zhu, X. / Wilson, I.A. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural Basis of Protection against H7N9 Influenza Virus by Human Anti-N9 Neuraminidase Antibodies. Authors: Xueyong Zhu / Hannah L Turner / Shanshan Lang / Ryan McBride / Sandhya Bangaru / Iuliia M Gilchuk / Wenli Yu / James C Paulson / James E Crowe / Andrew B Ward / Ian A Wilson / ![]() Abstract: Influenza virus neuraminidase (NA) is a major target for small-molecule antiviral drugs. Antibodies targeting the NA surface antigen could also inhibit virus entry and egress to provide host ...Influenza virus neuraminidase (NA) is a major target for small-molecule antiviral drugs. Antibodies targeting the NA surface antigen could also inhibit virus entry and egress to provide host protection. However, our understanding of the nature and range of target epitopes is limited because of a lack of human antibody structures with influenza neuraminidase. Here, we describe crystal and cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of NAs from human-infecting avian H7N9 viruses in complex with five human anti-N9 antibodies, systematically defining several antigenic sites and antibody epitope footprints. These antibodies either fully or partially block the NA active site or bind to epitopes distant from the active site while still showing neuraminidase inhibition. The inhibition of antibodies to NAs was further analyzed by glycan array and solution-based NA activity assays. Together, these structural studies provide insights into protection by anti-NA antibodies and templates for the development of NA-based influenza virus vaccines and therapeutics. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 281 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.5 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 36.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 55.4 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6pzdC ![]() 6pzfC ![]() 6pzgC ![]() 6pzhC ![]() 6pzwC ![]() 6pzyC ![]() 6pzzC ![]() 6u02C ![]() 5bv7S ![]() 5l14S ![]() 5t93S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 44014.000 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: Y169H Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: A/Shanghai/02/2013(H7N9) / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: V9NZ28, UniProt: R4NFR6*PLUS, exo-alpha-sialidase |
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-Antibody , 2 types, 2 molecules LH
#2: Antibody | Mass: 22909.289 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#3: Antibody | Mass: 25364.260 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Sugars , 2 types, 2 molecules
#4: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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#5: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Non-polymers , 2 types, 591 molecules ![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#6: Chemical | ChemComp-CA / |
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#7: Water | ChemComp-HOH / |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.08 Å3/Da / Density % sol: 60.04 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 0.1 M Hepes, pH 7.0 and 10% (w/v) polyethylene glycol 6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 21, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→45.8 Å / Num. obs: 51133 / % possible obs: 98.3 % / Redundancy: 6.6 % / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.05 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 11.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.35 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 3164 / CC1/2: 0.962 / Rpim(I) all: 0.26 / Rsym value: 0.62 / % possible all: 99.2 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5L14, 5T93, 5BV7 Resolution: 2.3→45.786 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 17.85
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→45.786 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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