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万見
- PDB-5u5r: Crystal Structure and X-ray Diffraction Data Collection of Import... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u5r
タイトルCrystal Structure and X-ray Diffraction Data Collection of Importin-alpha from Mus musculus Complexed with a PMS2 NLS Peptide
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Mismatch repair endonuclease PMS2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Nuclear transport / Importin-alpha / PMS2 / NLS
機能・相同性
機能・相同性情報


single base insertion or deletion binding / Defective Mismatch Repair Associated With MLH1 / Defective Mismatch Repair Associated With PMS2 / MutLalpha complex / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / positive regulation of viral life cycle ...single base insertion or deletion binding / Defective Mismatch Repair Associated With MLH1 / Defective Mismatch Repair Associated With PMS2 / MutLalpha complex / somatic recombination of immunoglobulin gene segments / positive regulation of isotype switching to IgA isotypes / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / positive regulation of viral life cycle / NLS-dependent protein nuclear import complex / postsynapse to nucleus signaling pathway / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / nuclear import signal receptor activity / ATP-dependent DNA damage sensor activity / mismatch repair / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / host cell / endonuclease activity / DNA-binding transcription factor binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / postsynaptic density / response to xenobiotic stimulus / glutamatergic synapse / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms ...MutL, C-terminal domain, regulatory subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / MutL, C-terminal, dimerisation / MutL, C-terminal domain superfamily / MutL, C-terminal domain, dimerisation subdomain / MutL C terminal dimerisation domain / DNA mismatch repair protein family, N-terminal / DNA mismatch repair protein, S5 domain 2-like / DNA mismatch repair, conserved site / DNA mismatch repair protein MutL/Mlh/Pms / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / DNA mismatch repair proteins mutL / hexB / PMS1 signature. / DNA mismatch repair protein, C-terminal domain / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Importin subunit alpha-1 / Mismatch repair endonuclease PMS2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Barros, A.C. / Takeda, A.A. / Dreyer, T.R. / Velazquez-Campoy, A. / Kobe, B. / Fontes, M.R.
引用ジャーナル: Biochimie / 年: 2018
タイトル: DNA mismatch repair proteins MLH1 and PMS2 can be imported to the nucleus by a classical nuclear import pathway.
著者: de Barros, A.C. / Takeda, A.A.S. / Dreyer, T.R. / Velazquez-Campoy, A. / Kobe, B. / Fontes, M.R.M.
履歴
登録2016年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit alpha-1
B: Mismatch repair endonuclease PMS2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8663
ポリマ－56,7122
非ポリマー1541
水5,981332
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.124, 89.544, 97.038
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 55330.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド Mismatch repair endonuclease PMS2 / DNA mismatch repair protein PMS2 / PMS1 protein homolog 2


分子量: 1381.575 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P54278, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#3: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.36 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.600-0.625 M sodium citrate (pH 6) and 10 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 39804 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 2.9 % / Net I/σ(I): 18.56

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1Q1S

1q1s


解像度: 2.1→24.26 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 2001 5.03 %
Rwork0.1739 --
obs0.1756 39799 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3289 0 8 332 3629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083375
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9534606
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5742056
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05562
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005589
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0995-2.1520.36591350.28042615X-RAY DIFFRACTION98
2.152-2.21010.26251500.23172632X-RAY DIFFRACTION99
2.2101-2.27510.23191400.18722682X-RAY DIFFRACTION100
2.2751-2.34850.21281530.18332648X-RAY DIFFRACTION100
2.3485-2.43240.22331310.18172687X-RAY DIFFRACTION100
2.4324-2.52970.24921330.18172674X-RAY DIFFRACTION100
2.5297-2.64470.19581440.18122699X-RAY DIFFRACTION100
2.6447-2.78390.21961210.18052705X-RAY DIFFRACTION100
2.7839-2.9580.24021250.18892716X-RAY DIFFRACTION100
2.958-3.1860.2221600.18432693X-RAY DIFFRACTION100
3.186-3.50570.18951510.17582704X-RAY DIFFRACTION100
3.5057-4.01110.18491540.15412715X-RAY DIFFRACTION100
4.0111-5.0460.1731410.14362768X-RAY DIFFRACTION100
5.046-24.26110.19941630.16752860X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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