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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5szl | |||||||||
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Title | Protocadherin gamma A1 extracellular cadherin domains 1-4 | |||||||||
![]() | PROTOCADHERIN GAMMA A1 EXTRACELLULAR CADHERIN DOMAINS 1-4, Protein Pcdhga1 | |||||||||
![]() | CELL ADHESION | |||||||||
Function / homology | ![]() homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / membrane => GO:0016020 / cell adhesion / calcium ion binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Goodman, K.M. / Bahna, F. / Mannepalli, S. / Honig, B. / Shapiro, L. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: gamma-Protocadherin structural diversity and functional implications. Authors: Goodman, K.M. / Rubinstein, R. / Thu, C.A. / Mannepalli, S. / Bahna, F. / Ahlsen, G. / Rittenhouse, C. / Maniatis, T. / Honig, B. / Shapiro, L. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 658 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 548.4 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 36.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 54.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5szmC ![]() 5sznC ![]() 5szoC ![]() 5szpC ![]() 5szqC ![]() 5szrC ![]() 5t9tC ![]() 4zi9S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein / Non-polymers , 2 types, 40 molecules ABCD![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
#1: Protein | Mass: 47330.723 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #6: Chemical | ChemComp-CA / |
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-Sugars , 5 types, 16 molecules ![](data/chem/img/MAN.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#2: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||
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#3: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||
#4: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source | ||
#5: Sugar | ChemComp-MAN / #7: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.11 Å3/Da / Density % sol: 70.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: batch mode / pH: 7 Details: 8% (w/v) PEG8000, 16% ethylene glycol, 20% Morpheus Amino Acids (Molecular Dimensions), 0.1 M Morpheus Buffer System 2 (Hepes/MOPS buffer; Molecular Dimensions) pH 7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Mar 24, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.2→40 Å / Num. obs: 23885 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 133.85 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.379 / Net I/σ(I): 3.1 |
Reflection shell | Resolution: 4.2→4.54 Å / Redundancy: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 2.646 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / CC1/2: 0.318 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4ZI9 Resolution: 4.2→39.96 Å / SU ML: 0.81 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 38.07
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.2→39.96 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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