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- PDB-5ue8: The crystal structure of Munc13-1 C1C2BMUN domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ue8
タイトルThe crystal structure of Munc13-1 C1C2BMUN domain
要素Protein unc-13 homolog A
キーワードEXOCYTOSIS / ALPHA HELICAL / NEUROTRANSMITTER RELEASE / SNARE MOTIF / C1 DOMAIN / C2 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


dense core granule priming / neuronal dense core vesicle exocytosis / diacylglycerol binding / synaptic vesicle maturation / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / positive regulation of synaptic plasticity / positive regulation of dendrite extension / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity ...dense core granule priming / neuronal dense core vesicle exocytosis / diacylglycerol binding / synaptic vesicle maturation / synaptic vesicle docking / regulation of synaptic vesicle priming / positive regulation of synaptic plasticity / positive regulation of dendrite extension / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / neurotransmitter secretion / innervation / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / syntaxin binding / presynaptic active zone / syntaxin-1 binding / Golgi-associated vesicle / spectrin binding / positive regulation of neurotransmitter secretion / neuromuscular junction development / synaptic vesicle priming / excitatory synapse / synaptic vesicle exocytosis / amyloid-beta metabolic process / synaptic membrane / calyx of Held / SNARE binding / synaptic transmission, glutamatergic / neuromuscular junction / phospholipid binding / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / synaptic vesicle membrane / presynapse / presynaptic membrane / cell differentiation / calmodulin binding / protein domain specific binding / axon / calcium ion binding / synapse / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1100 / Tetracycline Repressor; domain 2 - #50 / Protein Unc-13 / Protein Unc-13, C2B domain / Mammalian uncoordinated homology 13, domain 2 / Munc13-homology domain 2 (MHD2) profile. / Domain of Unknown Function (DUF1041) / MUN domain / Munc13 homology 1 / MUN domain ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1100 / Tetracycline Repressor; domain 2 - #50 / Protein Unc-13 / Protein Unc-13, C2B domain / Mammalian uncoordinated homology 13, domain 2 / Munc13-homology domain 2 (MHD2) profile. / Domain of Unknown Function (DUF1041) / MUN domain / Munc13 homology 1 / MUN domain / Munc13-homology domain 1 (MHD1) profile. / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / C2 domain / Tetracycline Repressor; domain 2 / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / C2 domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein unc-13 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 多波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
Model detailsAlternatively spliced loop between residues 1407 and 1453 has been removed.
データ登録者Tomchick, D.R. / Rizo, J. / Xu, J.
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Mechanistic insights into neurotransmitter release and presynaptic plasticity from the crystal structure of Munc13-1 C1C2BMUN.
著者: Xu, J. / Camacho, M. / Xu, Y. / Esser, V. / Liu, X. / Trimbuch, T. / Pan, Y.Z. / Ma, C. / Tomchick, D.R. / Rosenmund, C. / Rizo, J.
#1: ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Functional synergy between the Munc13 C-terminal C1 and C2 domains.
著者: Liu, X. / Seven, A.B. / Camacho, M. / Esser, V. / Xu, J. / Trimbuch, T. / Quade, B. / Su, L. / Ma, C. / Rosenmund, C. / Rizo, J.
#2: ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2015
タイトル: Syntaxin opening by the MUN domain underlies the function of Munc13 in synaptic-vesicle priming.
著者: Yang, X. / Wang, S. / Sheng, Y. / Zhang, M. / Zou, W. / Wu, L. / Kang, L. / Rizo, J. / Zhang, R. / Xu, T. / Ma, C.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: The Crystal Structure of a Munc13 C-terminal Module Exhibits a Remarkable Similarity to Vesicle Tethering Factors
著者: Li, W. / Ma, C. / Guan, R. / Xu, Y. / Tomchick, D.R. / Rizo, J.
履歴
登録2016年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02018年2月21日Group: Database references / Polymer sequence / カテゴリ: citation / entity_poly / Item: _citation.title / _entity_poly.pdbx_target_identifier
改定 2.12018年3月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.title
改定 2.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein unc-13 homolog A
B: Protein unc-13 homolog A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,7378
ポリマ－219,4042
非ポリマー3336
水00
1
A: Protein unc-13 homolog A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8684
ポリマ－109,7021
非ポリマー1663
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein unc-13 homolog A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8684
ポリマ－109,7021
非ポリマー1663
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.145, 86.351, 202.142
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 115.540, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 542 through 625 or resid 631...
21(chain B and (resid 542 through 800 or resid 808...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASNASNSERSER(chain A and (resid 542 through 625 or resid 631...AA542 - 62514 - 97
12ASPASPGLNGLN(chain A and (resid 542 through 625 or resid 631...AA631 - 702103 - 174
13SERSERPHEPHE(chain A and (resid 542 through 625 or resid 631...AA709 - 742181 - 214
14ASNASNGLUGLU(chain A and (resid 542 through 625 or resid 631...AA746 - 758218 - 230
15ASPASPILEILE(chain A and (resid 542 through 625 or resid 631...AA775 - 819247 - 291
16VALVALALAALA(chain A and (resid 542 through 625 or resid 631...AA825 - 922297 - 394
17VALVALSERSER(chain A and (resid 542 through 625 or resid 631...AA930 - 1337402 - 809
18VALVALLYSLYS(chain A and (resid 542 through 625 or resid 631...AA1353 - 1470825 - 900
19CYSCYSTHRTHR(chain A and (resid 542 through 625 or resid 631...AA1472 - 1515902 - 945
21ASNASNLYSLYS(chain B and (resid 542 through 800 or resid 808...BB542 - 80014 - 272
22SERSERALAALA(chain B and (resid 542 through 800 or resid 808...BB808 - 922280 - 394
23VALVALGLNGLN(chain B and (resid 542 through 800 or resid 808...BB930 - 1037402 - 509
24PROPROGLNGLN(chain B and (resid 542 through 800 or resid 808...BB1053 - 1190525 - 662
25LEULEUILEILE(chain B and (resid 542 through 800 or resid 808...BB1197 - 1403669 - 875
26LYSLYSLYSLYS(chain B and (resid 542 through 800 or resid 808...BB1470900
27CYSCYSTHRTHR(chain B and (resid 542 through 800 or resid 808...BB1472 - 1515902 - 945

-
要素

#1: タンパク質 Protein unc-13 homolog A / Munc13-1


分子量: 109702.156 Da / 分子数: 2
断片: C1C2BMUN domain (UNP residues 529-1407 and 1452-1531)
変異: L756W mutation. Removal of alternatively spliced loop between residues 1407 and 1453, addition of two residues (EF) as cloning artifact.
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Unc13a, Unc13h1 / プラスミド: pFASTBac / 細胞株 (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q62768
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M LiCl, 0.1 M Tris-HCl pH 8.0, 0.15 M NaCl, 12% PEG 10,000, 10% glycerol, 5 mM TCEP, 25% ethylene glycol
PH範囲: 8.0 - 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月17日 / 詳細: MONOCHROMATOR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→50 Å / Num. obs: 37636 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 37.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 0.851 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 147746
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.35-3.413.30.69213630.8090.3880.7980.93868.9
3.41-3.473.40.62414600.850.3550.7220.96474
3.47-3.543.50.55116020.8660.3150.6380.92480.9
3.54-3.613.70.48116860.9010.2750.5560.92784.5
3.61-3.693.70.41617540.9230.2390.4810.96888.4
3.69-3.773.80.32818400.9590.1870.3790.93191.5
3.77-3.873.90.28318780.9640.1610.3270.93495.6
3.87-3.973.90.25519670.9710.1480.2960.96998.1
3.97-4.0940.19220040.9840.110.2220.90699.8
4.09-4.224.10.14219780.9930.080.1630.91899.9
4.22-4.374.10.10719840.9950.060.1230.90399.9
4.37-4.554.20.0820030.9970.0450.0920.875100
4.55-4.754.20.06619940.9970.0370.0760.805100
4.75-54.20.0520090.9980.0280.0580.761100
5-5.324.10.04919930.9980.0270.0560.797100
5.32-5.734.10.05420290.9950.030.0620.798100
5.73-6.34.10.0520290.9940.0280.0580.784100
6.3-7.2140.04120160.9950.0230.0470.847100
7.21-9.083.90.02320270.9980.0130.0270.727100
9.08-503.80.01620200.9980.0090.0190.51995.6

-
位相決定

位相決定
手法
多波長異常分散
分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-3000データ削減
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.35→45.598 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1490 4.98 %random
Rwork0.2524 28445 --
obs0.2542 29935 75.29 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 249.88 Å2 / Biso mean: 66.067 Å2 / Biso min: 8.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.35→45.598 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13597 0 6 0 13603
Biso mean--32.34 --
残基数----1685
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00313884
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6118728
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042088
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042383
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4978409
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A9780X-RAY DIFFRACTION8.508TORSIONAL
12B9780X-RAY DIFFRACTION8.508TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.35-3.45810.4435340.326575278622
3.4581-3.58170.3302610.30951017107830
3.5817-3.7250.2984820.30241520160245
3.725-3.89450.3079990.29152068216760
3.8945-4.09970.34561460.27362655280177
4.0997-4.35630.27851550.25313211336694
4.3563-4.69240.25231840.23534483632100
4.6924-5.1640.24211820.21734243606100
5.164-5.90990.27461800.256734193599100
5.9099-7.44060.34651820.290234823664100
7.4406-45.60240.28411850.21323449363497
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.44110.28371.41230.17830.0530.898-0.02480.04430.1467-0.0738-0.1009-0.0732-0.09860.10860.08210.08040.0420.01390.4197-0.06310.26586.2233-28.8978164.3539
21.44160.59680.77780.53590.40010.91620.0052-0.36460.09830.14180.0143-0.0302-0.04940.02280.06660.27580.2351-0.08380.6602-0.04990.3009-11.7445-29.4582163.0982
31.1884-0.39310.38050.608-0.31780.65170.0321-0.0058-0.14640.0504-0.0225-0.24830.10930.15990.09250.18640.4083-0.19070.5047-0.01230.30845.1038-40.8834150.3957
40.64610.40220.93850.65550.18251.7802-0.10210.0960.0859-0.08710.2362-0.10390.19750.2509-0.0620.21750.10060.01750.74810.05570.2528-1.0295-40.3723120.4295
51.29240.40680.67541.36770.84012.5294-0.10020.0877-0.0535-0.2842-0.0161-0.0926-0.0513-0.01960.07690.5991-0.1736-0.00760.72770.19390.2894-8.0964-40.608288.5903
60.3786-0.03180.39360.0204-0.04380.8103-0.00230.09570.1022-0.2429-0.0309-0.0067-0.12070.01870.04641.35-0.32780.10780.96410.13860.4599-7.6746-37.936957.3435
70.94710.0843-0.47271.07490.31250.35420.04640.1589-0.012-0.1349-0.00980.0002-0.00870.0686-0.01061.7061-0.24040.22171.41070.23330.5624-0.8785-36.212441.2077
80.0273-0.0191-0.04630.02320.03740.08190.05570.21010.0647-0.09910.022-0.0421-0.05540.064-0.02992.0165-0.31080.43671.93980.13731.157210.3305-29.655217.025
90.06580.3453-0.12552.6262-0.2273.26340.03220.1003-0.0136-0.0108-0.04320.0867-0.0264-0.18870.01060.6924-0.1031-0.00970.3726-0.05430.2086-42.8293-36.5293-69.3063
100.67621.06570.22531.6870.36010.0788-0.0054-0.1603-0.21870.2642-0.0801-0.04230.18810.01380.05680.9643-0.21570.16030.91410.08170.7465-21.5776-21.96-84.5741
110.73010.0387-0.09080.7865-0.11790.79290.07780.3077-0.0253-0.17860.0798-0.0172-0.1144-0.1032-0.03611.0391-0.02220.16490.46290.09660.3527-40.092-24.6917-69.8101
120.34640.1706-0.19560.4195-0.25081.65520.00290.10910.0386-0.26250.1407-0.1223-0.11680.03140.00530.4255-0.02470.08890.1250.04470.2003-39.7933-26.2514-44.1622
130.73390.0198-0.51160.2755-0.02651.03190.0552-0.0447-0.0122-0.08630.0003-0.1038-0.09010.0724-0.00910.0286-0.25060.03120.16880.14140.1259-48.7522-28.5344-6.142
140.95750.16950.3990.76660.41731.12530.0549-0.187-0.11790.18380.0131-0.22860.05050.04610.00710.3212-0.242-0.08540.29610.01750.206-42.5081-28.218534.9698
150.15-0.1251-0.46830.12410.31941.76320.0519-0.1533-0.08870.19740.0441-0.1278-0.01260.21580.02760.94260.2626-0.39240.7168-0.01970.554-27.7398-22.58766.7737
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 541:611)A541 - 611
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 612:687)A612 - 687
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 688:892)A688 - 892
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 893:1027)A893 - 1027
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 1028:1160)A1028 - 1160
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 1161:1244)A1161 - 1244
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 1245:1324)A1245 - 1324
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 1325:1517)A1325 - 1517
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resid 542:566)B542 - 566
10X-RAY DIFFRACTION10(chain B and resid 567:624)B567 - 624
11X-RAY DIFFRACTION11(chain B and resid 625:856)B625 - 856
12X-RAY DIFFRACTION12(chain B and resid 857:1002)B857 - 1002
13X-RAY DIFFRACTION13(chain B and resid 1003:1161)B1003 - 1161
14X-RAY DIFFRACTION14(chain B and resid 1162:1322)B1162 - 1322
15X-RAY DIFFRACTION15(chain B and resid 1323:1515)B1323 - 1515

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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