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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5dzy | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Protocadherin beta 8 extracellular cadherin domains 1-4 | |||||||||
Components | Pcdhb8 protein | |||||||||
Keywords | CELL ADHESION / Cadherin / Dimer / Extracellular | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationhomophilic cell-cell adhesion / calcium ion binding / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.9 Å | |||||||||
Authors | Goodman, K.M. / Bahna, F. / Mannepalli, S. / Honig, B. / Shapiro, L. | |||||||||
Citation | Journal: Neuron / Year: 2016Title: Structural Basis of Diverse Homophilic Recognition by Clustered alpha- and beta-Protocadherins. Authors: Goodman, K.M. / Rubinstein, R. / Thu, C.A. / Bahna, F. / Mannepalli, S. / Ahlsen, G. / Rittenhouse, C. / Maniatis, T. / Honig, B. / Shapiro, L. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5dzy.cif.gz | 984.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5dzy.ent.gz | 830.2 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5dzy.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5dzy_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5dzy_full_validation.pdf.gz | 2 MB | Display | |
| Data in XML | 5dzy_validation.xml.gz | 86.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 5dzy_validation.cif.gz | 114.5 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dz/5dzy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dz/5dzy | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5dzvC ![]() 5dzwC ![]() 5dzxSC C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
| ||||||||
| 3 | ![]()
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| Unit cell |
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| Details | Dimer by Analytical Ultracentrifugation |
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Components
-Protein , 1 types, 6 molecules ABCDEF
| #1: Protein | Mass: 46732.941 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP residues 29-446 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Homo sapiens (human) / References: UniProt: A8E4K6, UniProt: Q91XZ2*PLUS |
|---|
-Sugars , 6 types, 27 molecules 


| #2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Polysaccharide | beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Polysaccharide | alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Sugar | ChemComp-MAN / #8: Sugar | |
|---|
-Non-polymers , 2 types, 60 molecules 


| #7: Chemical | ChemComp-CA / #9: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.39 Å3/Da / Density % sol: 63.76 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: PEG550MME, PEG20000, calcium chloride, magnesium chloride, Tris, Bicine |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.98 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Aug 7, 2015 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.9→30 Å / Num. obs: 53465 / % possible obs: 93.6 % / Redundancy: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 5.1 |
| Reflection shell | Resolution: 2.9→3.67 Å / Redundancy: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.9 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / % possible all: 94.3 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 5DZX Resolution: 2.9→29.986 Å / SU ML: 0.43 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 36.37 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→29.986 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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X-RAY DIFFRACTION
Citation












PDBj







Homo sapiens (human)