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- PDB-5dzv: Protocadherin alpha 7 extracellular cadherin domains 1-5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dzv
タイトルProtocadherin alpha 7 extracellular cadherin domains 1-5
要素Protein Pcdha7
キーワードCELL ADHESION / Cadherin / Dimer / Extracellular
機能・相同性
機能・相同性情報


cell-cell recognition / homophilic cell-cell adhesion / calcium ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cadherin, C-terminal catenin-binding domain / Cadherin C-terminal cytoplasmic tail, catenin-binding region / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / : / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain ...Cadherin, C-terminal catenin-binding domain / Cadherin C-terminal cytoplasmic tail, catenin-binding region / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / : / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Protocadherin alpha-7
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Goodman, K.M. / Bahna, F. / Honig, B. / Shapiro, L.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2016
タイトル: Structural Basis of Diverse Homophilic Recognition by Clustered alpha- and beta-Protocadherins.
著者: Goodman, K.M. / Rubinstein, R. / Thu, C.A. / Bahna, F. / Mannepalli, S. / Ahlsen, G. / Rittenhouse, C. / Maniatis, T. / Honig, B. / Shapiro, L.
履歴
登録2015年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月25日Group: Database references
改定 1.22016年6月1日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Pcdha7
B: Protein Pcdha7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,13337
ポリマ－118,4902
非ポリマー4,64235
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8390 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area60070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.440, 106.450, 558.829
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細Dimer by Analytical Ultracentrifugation

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein Pcdha7 / Protocadherin alpha 7


分子量: 59245.238 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-560 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pcdha7 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q91Y13

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糖 , 5種, 11分子

#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1056.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-3-4/a4-b1_a6-f1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 36分子

#5: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.57 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 3350, Hepes

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Ambient temp detailsCrystal-ID
1100Platinum derivative1
2100Native1
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 24-ID-C11.06
シンクロトロンAPS 24-ID-E20.98
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M-F1PIXEL2014年11月6日
ADSC QUANTUM 3152CCD2014年6月14日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.061
20.981
反射解像度: 3.6→43.31 Å / Num. obs: 21058 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 3.6→3.69 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 79.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ削減
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 3.6→43.31 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 30.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2899 1115 5.29 %Random selection
Rwork0.2537 ---
obs0.2556 21058 97.13 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→43.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7588 0 262 12 7862
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037998
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70410975
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.5962868
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0261374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031433
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6-3.76380.32381160.30021983X-RAY DIFFRACTION79
3.7638-3.96210.39241390.29872476X-RAY DIFFRACTION99
3.9621-4.21010.33451620.28272497X-RAY DIFFRACTION100
4.2101-4.53490.29571290.25152540X-RAY DIFFRACTION100
4.5349-4.99060.28111370.23122546X-RAY DIFFRACTION100
4.9906-5.71140.26591500.24242544X-RAY DIFFRACTION100
5.7114-7.19040.30461430.29882606X-RAY DIFFRACTION100
7.1904-43.31290.2491390.22262751X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2428-0.27990.92891.2853-0.23472.75580.09090.2459-1.0157-0.34390.6846-0.14370.8712-0.05711.08571.22710.0841-0.38020.3306-0.20320.74Chain A EC119.8243-9.7074-157.0838
21.6735-0.4539-0.92460.52921.31473.3048-0.05690.7454-0.31610.84080.31670.43630.71280.1377-0.52792.68340.51530.3611.9110.14520.8475Chain B EC13.8585-11.4185-20.7715
32.4055-0.61671.35123.91490.94479.2793-0.01590.08371.12410.29860.18430.4581-0.1914-0.20670.0610.25130.03970.16580.3481-0.02590.7955Chain A EC28.2091-9.0535-113.477
41.4002-0.40020.2210.82411.36613.02760.3103-0.27150.58140.03860.39480.1541-0.81620.07720.69741.7796-0.07830.48931.0821-0.38240.3692Chain B EC213.3686-5.568-64.3395
52.2637-0.9463-0.75261.0448-1.43488.82410.2839-0.2084-0.32080.39470.40490.46431.153-0.84441.6061.7837-0.36470.63741.3161-0.1350.6264Chain A EC31.5367-25.252-67.0244
64.551.2094-1.98033.60870.17322.24230.3712-0.66660.21480.3014-0.6662-0.21390.21830.52750.12530.31320.18030.1230.94990.17190.552Chain B EC329.4835-16.0319-110.2919
70.11510.03820.21830.53190.23280.45030.3155-0.65520.5989-0.38730.1010.23290.3515-0.02250.62371.8285-0.44770.82692.20490.25731.0531Chain A EC4-12.9942-30.9979-19.8804
83.3642-0.3135-0.72673.21020.15820.1790.33050.48090.0041-0.60930.65660.2431-0.00340.79340.05840.83920.1510.01210.8726-0.26210.4402Chain B EC444.4772-13.0464-157.5205
90.24780.56061.08233.6066-0.10577.2376-0.56151.8421-0.908-0.95860.0565-1.0704-0.69181.31810.20511.4037-0.27070.25961.6775-0.4931.1515Chain B EC557.1886-25.6415-204.1985
102.34851.1253-3.15113.28480.8836.32020.9218-1.767-0.32210.40591.8617-0.0808-0.60540.4016-2.61981.9913-0.3486-0.46663.5631.17234.0834Chain A EC5-15.9167-46.507426.8617
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 419:528))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and ((resseq 1:97))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resseq 98:206))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and ((resseq 98:206))
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and ((resseq 207:312))
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and ((resseq 207:312))
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and ((resseq 313:418))
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and ((resseq 313:418))
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and ((resseq 419:528))
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and ((resseq 419:528))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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