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万見
- PDB-4zi9: Structure of mouse clustered PcdhgA1 EC1-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zi9
タイトルStructure of mouse clustered PcdhgA1 EC1-3
要素MCG133388, isoform CRA_t
キーワードCELL ADHESION / protocadherin / complex / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / calcium ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cadherin, C-terminal catenin-binding domain / Cadherin C-terminal cytoplasmic tail, catenin-binding region / Cadherin, cytoplasmic C-terminal domain / Cadherin cytoplasmic C-terminal / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / : / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Cadherin, C-terminal catenin-binding domain / Cadherin C-terminal cytoplasmic tail, catenin-binding region / Cadherin, cytoplasmic C-terminal domain / Cadherin cytoplasmic C-terminal / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / : / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protocadherin gamma A1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Nicoludis, J.M. / Lau, S.-Y. / Scharfe, C.P.I. / Marks, D.S. / Weihofen, W.A. / Gaudet, R.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41 GM103403 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR029205 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structure and Sequence Analyses of Clustered Protocadherins Reveal Antiparallel Interactions that Mediate Homophilic Specificity.
著者: Nicoludis, J.M. / Lau, S.Y. / Scharfe, C.P. / Marks, D.S. / Weihofen, W.A. / Gaudet, R.
履歴
登録2015年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 1.22015年11月18日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MCG133388, isoform CRA_t
B: MCG133388, isoform CRA_t
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,31114
ポリマ－70,8302
非ポリマー48112
水8,593477
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2860 Å2
ΔGint-73 kcal/mol
Surface area31800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.751, 63.687, 107.486
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A and segid A
21chain B and segid B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain A and segid AA0
211chain B and segid BB0

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要素

#1: タンパク質 MCG133388, isoform CRA_t / Protein Pcdhga1 / Protocadherin gamma A1


分子量: 35414.801 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 29-339 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pcdhga1, mCG_133388 / プラスミド: pSpeedET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold / 参照: UniProt: Q91XZ0
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 477 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100 mM Tris pH 8.5, 7.5% PEG8000, 200 mM NDSB-221 / PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→33.51 Å / Num. obs: 81585 / % possible obs: 80 % / 冗長度: 5.42 % / Biso Wilson estimate: 22.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 5.42
反射 シェル解像度: 1.7→1.761 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 0.33 / % possible all: 36

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1839精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2wcp

2wcp


解像度: 1.7→33.51 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2663 2120 -random selection
Rwork0.2298 ---
obs0.2307 81585 80 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→33.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4812 0 12 477 5301
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085033
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046779
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005914
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9131930
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2926X-RAY DIFFRACTION5.671TORSIONAL
12B2926X-RAY DIFFRACTION5.671TORSIONAL
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.7608 Å
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.47960.1990.50181.29250.83910.8571-0.001-0.2716-0.01770.23180.1035-0.21160.05650.8122-0.08480.3556-0.1313-0.00790.93270.00550.249121.854432.546996.591
20.7906-0.0071-0.43740.27570.52332.24490.0971-0.15540.09810.07640.02370.0195-0.0879-0.0258-0.04340.1408-0.11730.01920.24580.08450.019315.350328.701152.0795
30.7191-0.03891.03110.6621-0.24371.52880.02440.25010.1636-0.3852-0.04020.2663-0.2544-0.68430.04570.45410.0565-0.04310.95580.15590.35391.94838.63994.2796
41.606-0.1919-0.29551.1636-0.53841.03060.12460.0495-0.0113-0.09640.02270.1858-0.0401-0.6457-0.12760.2138-0.0721-0.00850.67990.00070.205714.462732.5529-43.1695
50.88680.0151-0.00720.06570.24957.3395-0.08630.0744-0.1945-0.07350.12790.01450.3187-0.0307-0.02380.2618-0.09110.0120.56010.04440.203520.865628.75951.4711
60.22140.10350.06610.3110.40260.7583-0.02450.08260.0012-0.01630.0497-0.00130.08690.0850.15350.0012-0.049-0.00050.1060.0855-0.137334.28838.363449.1633
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 99 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 100 through 206 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 207 through 309 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2 through 99 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 100 through 206 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 207 through 309 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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