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万見
- PDB-5i8c: Crystal Structure of HIV-1 Clade A BG505 Fusion Peptide (residue ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i8c
タイトルCrystal Structure of HIV-1 Clade A BG505 Fusion Peptide (residue 512-520) in Complex with Broadly Neutralizing Antibody VRC34.01 Fab
要素
  • HIV-1 Clade A BG505 Fusion Peptide (residue 512-520)
  • VRC34.01 Fab heavy chain
  • VRC34.01 Fab light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / HIV-1 / envelope / trimer / fusion peptide / antibody / neutralizing
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane ...positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Xu, K. / Zhou, T. / Liu, K. / Kwong, P.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Fusion peptide of HIV-1 as a site of vulnerability to neutralizing antibody.
著者: Rui Kong / Kai Xu / Tongqing Zhou / Priyamvada Acharya / Thomas Lemmin / Kevin Liu / Gabriel Ozorowski / Cinque Soto / Justin D Taft / Robert T Bailer / Evan M Cale / Lei Chen / Chang W Choi ...著者: Rui Kong / Kai Xu / Tongqing Zhou / Priyamvada Acharya / Thomas Lemmin / Kevin Liu / Gabriel Ozorowski / Cinque Soto / Justin D Taft / Robert T Bailer / Evan M Cale / Lei Chen / Chang W Choi / Gwo-Yu Chuang / Nicole A Doria-Rose / Aliaksandr Druz / Ivelin S Georgiev / Jason Gorman / Jinghe Huang / M Gordon Joyce / Mark K Louder / Xiaochu Ma / Krisha McKee / Sijy O'Dell / Marie Pancera / Yongping Yang / Scott C Blanchard / Walther Mothes / Dennis R Burton / Wayne C Koff / Mark Connors / Andrew B Ward / Peter D Kwong / John R Mascola /
要旨: The HIV-1 fusion peptide, comprising 15 to 20 hydrophobic residues at the N terminus of the Env-gp41 subunit, is a critical component of the virus-cell entry machinery. Here, we report the ...The HIV-1 fusion peptide, comprising 15 to 20 hydrophobic residues at the N terminus of the Env-gp41 subunit, is a critical component of the virus-cell entry machinery. Here, we report the identification of a neutralizing antibody, N123-VRC34.01, which targets the fusion peptide and blocks viral entry by inhibiting conformational changes in gp120 and gp41 subunits of Env required for entry. Crystal structures of N123-VRC34.01 liganded to the fusion peptide, and to the full Env trimer, revealed an epitope consisting of the N-terminal eight residues of the gp41 fusion peptide and glycan N88 of gp120, and molecular dynamics showed that the N-terminal portion of the fusion peptide can be solvent-exposed. These results reveal the fusion peptide to be a neutralizing antibody epitope and thus a target for vaccine design.
履歴
登録2016年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VRC34.01 Fab heavy chain
B: VRC34.01 Fab light chain
C: HIV-1 Clade A BG505 Fusion Peptide (residue 512-520)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,7823
ポリマ－47,7823
非ポリマー00
水13,673759
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4630 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area19790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.471, 74.895, 84.462
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 VRC34.01 Fab heavy chain


分子量: 23797.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHG1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 VRC34.01 Fab light chain


分子量: 23138.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: タンパク質・ペプチド HIV-1 Clade A BG505 Fusion Peptide (residue 512-520)


分子量: 846.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: Q2N0S7*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 759 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Imidazole pH8, 0.2M Calcium Acetate, 25% PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→50 Å / Num. obs: 60235 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/av σ(I): 39.328 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.57-1.66.60.1331100
1.54-1.575.30.14193.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JPI

4jpi


解像度: 1.54→36.786 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 16.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1815 3032 5.04 %
Rwork0.1595 --
obs0.1606 60165 99.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 46.18 Å2 / Biso mean: 13.7693 Å2 / Biso min: 2.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.54→36.786 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3353 0 0 759 4112
Biso mean---24.93 -
残基数----443
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1874667
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052530
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007596
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8521215
LS精密化 シェル解像度: 1.54→1.5631 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2205 149 -
Rwork0.1586 2440 -
obs--95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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