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- PDB-5i04: Crystal structure of the orphan region of human endoglin/CD105 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i04
タイトルCrystal structure of the orphan region of human endoglin/CD105
要素Maltose-binding periplasmic protein,Endoglin
キーワードSIGNALING PROTEIN / ORPHAN DOMAIN / ANGIOGENESIS / GLYCOPROTEIN / RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


atrioventricular canal morphogenesis / detection of hypoxia / endothelial microparticle / venous blood vessel morphogenesis / dorsal aorta morphogenesis / cell migration involved in endocardial cushion formation / vascular associated smooth muscle cell development / atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / central nervous system vasculogenesis ...atrioventricular canal morphogenesis / detection of hypoxia / endothelial microparticle / venous blood vessel morphogenesis / dorsal aorta morphogenesis / cell migration involved in endocardial cushion formation / vascular associated smooth muscle cell development / atrial cardiac muscle tissue morphogenesis / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / central nervous system vasculogenesis / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / cardiac ventricle morphogenesis / regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / galactose binding / cardiac atrium morphogenesis / smooth muscle tissue development / type II transforming growth factor beta receptor binding / activin binding / type I transforming growth factor beta receptor binding / glycosaminoglycan binding / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / positive regulation of BMP signaling pathway / outflow tract septum morphogenesis / transforming growth factor beta binding / artery morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis / branching involved in blood vessel morphogenesis / heart looping / negative regulation of endothelial cell proliferation / detection of maltose stimulus / negative regulation of SMAD protein signal transduction / maltose transport complex / positive regulation of systemic arterial blood pressure / carbohydrate transport / signaling receptor activator activity / positive regulation of SMAD protein signal transduction / extracellular matrix disassembly / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / BMP signaling pathway / maltodextrin transmembrane transport / vasculogenesis / regulation of cell adhesion / coreceptor activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / negative regulation of cell migration / cell chemotaxis / wound healing / cell motility / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / transmembrane signaling receptor activity / regulation of cell population proliferation / cell migration / outer membrane-bounded periplasmic space / response to hypoxia / periplasmic space / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / signaling receptor complex / nuclear body / external side of plasma membrane / negative regulation of gene expression / focal adhesion / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / cell surface / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / : / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / TGFBR3-like, N-terminal domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / TRIETHYLENE GLYCOL / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Endoglin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Saito, T. / Bokhove, M. / de Sanctis, D. / Jovine, L.
資金援助 スウェーデン, 7件
組織認可番号国
Karolinska Institutet スウェーデン
Center for Biosciences スウェーデン
Swedish Research Council2012-5093 スウェーデン
Gustafsson Foundation for Research in Natural Sciences and Medicine スウェーデン
Sven and Ebba-Christina Hagberg foundation スウェーデン
European Molecular Biology Organization
European UnionERC 260759
引用
ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: Structural Basis of the Human Endoglin-BMP9 Interaction: Insights into BMP Signaling and HHT1.
著者: Saito, T. / Bokhove, M. / Croci, R. / Zamora-Caballero, S. / Han, L. / Letarte, M. / de Sanctis, D. / Jovine, L.
#1: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 1990
タイトル: Primary structure of endoglin, an RGD-containing glycoprotein of human endothelial cells.
著者: Gougos, A. / Letarte, M.
#2: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2011
タイトル: Soluble endoglin specifically binds bone morphogenetic proteins 9 and 10 via its orphan domain, inhibits blood vessel formation, and suppresses tumor growth.
著者: Castonguay, R. / Werner, E.D. / Matthews, R.G. / Presman, E. / Mulivor, A.W. / Solban, N. / Sako, D. / Pearsall, R.S. / Underwood, K.W. / Seehra, J. / Kumar, R. / Grinberg, A.V.
#3: ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2012
タイトル: Structural and functional insights into endoglin ligand recognition and binding.
著者: Alt, A. / Miguel-Romero, L. / Donderis, J. / Aristorena, M. / Blanco, F.J. / Round, A. / Rubio, V. / Bernabeu, C. / Marina, A.
#4: ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2012
タイトル: Endoglin requirement for BMP9 signaling in endothelial cells reveals new mechanism of action for selective anti-endoglin antibodies.
著者: Nolan-Stevaux, O. / Zhong, W. / Culp, S. / Shaffer, K. / Hoover, J. / Wickramasinghe, D. / Ruefli-Brasse, A.
履歴
登録2016年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.page_last ..._citation.country / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein,Endoglin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2686
ポリマ－75,2541
非ポリマー1,0145
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint19 kcal/mol
Surface area29150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.150, 114.150, 120.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Endoglin / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 75254.336 Da / 分子数: 1
変異: I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, ...変異: I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N,I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A, R422N
由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS PROTEIN IS A CHIMERA. RESIDUES 56-422 ARE FROM E. COLI MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP), CORRESPOND TO RESIDUES 27-393 OF SWISS-PROT DATABASE ENTRY P0AEX9 AND CONTAIN MUTATIONS I57T, D137A, ...詳細: THIS PROTEIN IS A CHIMERA. RESIDUES 56-422 ARE FROM E. COLI MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP), CORRESPOND TO RESIDUES 27-393 OF SWISS-PROT DATABASE ENTRY P0AEX9 AND CONTAIN MUTATIONS I57T, D137A, K138A, E227A, N228A, A270H, K274H, K294A, A367V, I372V, E414A, E417A, D418A AND R422N (CORRESPONDING TO I28T, D108A, K109A, E198A, N199A, A241H, K245H, K265A, A338V, I343V, E385A, E388A, D389A AND R393N IN P0AEX9). RESIDUES 426-737 ARE FROM HUMAN ENDOGLIN PROTEIN AND CORRESPOND TO RESIDUES 26-337 OF SWISS-PROT DATABASE ENTRY P17813. SUBTRACTING 400 FROM THE PDB ENTRY RESIDUE NUMBERING RESULTS IN THE NUMBERING ACCORDING TO UNIPROT ENTRY P17813.
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
Cell: Endothelial / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, ENG, END / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P17813
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL


分子量: 150.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.8 % / 解説: Droplet
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 30% PEG 1000, 0.1 M TRIS-HCL / PH範囲: 7.0-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月10日
放射モノクロメーター: Si Single Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→45.74 Å / Num. obs: 33737 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 70.03 Å2 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 11.76
反射 シェル解像度: 2.42→2.49 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.811 / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: 000)精密化
XDS(VERSION November 3, 2014)データ削減
XSCALE(VERSION November 3, 2014 BUILT=20141103)データスケーリング
PHASER(2.5.6)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SEX, 3SET, 4WRN

3sex

3set

4wrn


解像度: 2.42→45.737 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 35.15
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2627 1636 4.85 %Random selection
Rwork0.2202 ---
obs0.2223 33699 99.05 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 76.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.42→45.737 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5117 0 67 26 5210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035309
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5547226
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8183175
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042822
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004928
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.42-2.49120.4391194.280.3889266198
2.4912-2.57160.39961515.450.3696261899
2.5716-2.66350.39981545.460.353266999
2.6635-2.77020.3761284.580.3336266599
2.7702-2.89620.35381154.130.3189266799
2.8962-3.04890.36781595.660.2885264999
3.0489-3.23990.29761194.240.2675268599
3.2399-3.48990.29221314.670.2413267399
3.4899-3.8410.28511425.040.20562674100
3.841-4.39640.21271455.060.182719100
4.3964-5.53750.18841475.230.1589266499
5.5375-45.74530.2291264.430.1866271998
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2049-0.24670.12751.2947-0.14460.5482-0.10680.09790.0610.10680.17630.06870.07730.41210.00020.43390.0052-0.00380.80860.01230.5765mMBP33.396658.638280.0463
20.6940.14460.11520.74970.05521.05180.0476-0.0479-0.03770.00670.00560.02780.0317-0.1893-00.4610.0477-0.0210.684-0.01490.5176Orphan Domain I34.759430.874154.9932
30.729-0.0937-0.37350.78830.28321.0039-0.03420.08540.0211-0.04990.0967-0.059-0.11640.013600.4936-0.006-0.00320.45770.01050.5382Orphan Domain II64.592630.373269.293
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resi 54:425) or chain X
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resi 426:446 or resi 600:728)
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resi 447:599 or resi 1000)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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