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- PDB-5i05: Crystal structure of human BMP9 at 1.87 A resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5i05
タイトルCrystal structure of human BMP9 at 1.87 A resolution
要素Growth/differentiation factor 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / GROWTH DIFFERENTIATION FACTOR 2 / CELL PROLIFERATION SIGNAL / CYTOKINE / ANGIOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of epithelial cell differentiation / positive regulation of cartilage development / positive regulation of endothelial cell differentiation / cellular response to BMP stimulus / Signaling by BMP / activin receptor signaling pathway / positive regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of bicellular tight junction assembly / blood vessel morphogenesis / negative regulation of endothelial cell migration ...positive regulation of epithelial cell differentiation / positive regulation of cartilage development / positive regulation of endothelial cell differentiation / cellular response to BMP stimulus / Signaling by BMP / activin receptor signaling pathway / positive regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of bicellular tight junction assembly / blood vessel morphogenesis / negative regulation of endothelial cell migration / cartilage development / branching involved in blood vessel morphogenesis / positive regulation of Notch signaling pathway / negative regulation of DNA replication / negative regulation of endothelial cell proliferation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of SMAD protein signal transduction / BMP signaling pathway / vasculogenesis / positive regulation of endothelial cell proliferation / ossification / negative regulation of angiogenesis / protein serine/threonine kinase activator activity / cytokine activity / positive regulation of interleukin-8 production / growth factor activity / negative regulation of cell growth / positive regulation of angiogenesis / osteoblast differentiation / angiogenesis / transcription by RNA polymerase II / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine-knot cytokine
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth/differentiation factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Saito, T. / Bokhove, M. / Jovine, L.
資金援助 スウェーデン, 7件
組織認可番号国
Karolinska Institutet スウェーデン
Center for Biosciences スウェーデン
Swedish Research Council2012-5093 スウェーデン
Gustafsson Foundation for Research in Natural Sciences and Medicine スウェーデン
Sven and Ebba-Christina Hagberg foundation スウェーデン
European Molecular Biology Organization
European UnionERC 260759
引用
ジャーナル: Cell Rep / 年: 2017
タイトル: Structural Basis of the Human Endoglin-BMP9 Interaction: Insights into BMP Signaling and HHT1.
著者: Saito, T. / Bokhove, M. / Croci, R. / Zamora-Caballero, S. / Han, L. / Letarte, M. / de Sanctis, D. / Jovine, L.
#1: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of BMP-9 and functional interactions with pro-region and receptors.
著者: Brown, M.A. / Zhao, Q. / Baker, K.A. / Naik, C. / Chen, C. / Pukac, L. / Singh, M. / Tsareva, T. / Parice, Y. / Mahoney, A. / Roschke, V. / Sanyal, I. / Choe, S.
#2: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2015
タイトル: Structure of bone morphogenetic protein 9 procomplex.
著者: Mi, L.Z. / Brown, C.T. / Gao, Y. / Tian, Y. / Le, V.Q. / Walz, T. / Springer, T.A.
履歴
登録2016年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.page_last ..._citation.country / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Growth/differentiation factor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2873
ポリマ－12,1031
非ポリマー1842
水93752
1
A: Growth/differentiation factor 2
ヘテロ分子

A: Growth/differentiation factor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5746
ポリマ－24,2062
非ポリマー3684
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_454-x-1/2,y,-z-1/41
Buried area3360 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area11790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.060, 71.060, 145.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C2 (2回回転対称))
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1047-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Growth/differentiation factor 2 / GDF-2 / Bone morphogenetic protein 9 / BMP-9


分子量: 12102.971 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 320-429 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Mature BMP9 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: Endothelial / 遺伝子: GDF2, BMP9 / プラスミド: pHLsec / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UK05
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.77 % / 解説: Rectangular Prism
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5 / 詳細: 1.0 M LiCl, 4% (v/v) PEG6000, 0.1 M NA-CITRATE / PH範囲: 3.0-4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月10日
放射モノクロメーター: Si Single Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→41.36 Å / Num. obs: 15763 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 15.95
反射 シェル解像度: 1.87→1.92 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 1.39 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDS(November 3, 2014)データ削減
XSCALE(November 3, 2014 BUILT=20141103)データスケーリング
PHASER(2.56)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KZK

1kzk


解像度: 1.87→41.36 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2332 1576 10 %Random selection
Rwork0.2135 ---
obs0.2155 15756 99.4 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→41.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数831 0 12 52 895
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005874
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7341186
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.726326
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047128
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005148
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8701-1.93050.36331390.35721257X-RAY DIFFRACTION100
1.9305-1.99950.33491410.33431263X-RAY DIFFRACTION100
1.9995-2.07950.32011430.28881264X-RAY DIFFRACTION100
2.0795-2.17420.29591410.25391279X-RAY DIFFRACTION100
2.1742-2.28880.29571420.23821282X-RAY DIFFRACTION100
2.2888-2.43220.20721410.21651269X-RAY DIFFRACTION99
2.4322-2.61990.26551440.21261287X-RAY DIFFRACTION100
2.6199-2.88350.23171430.20921280X-RAY DIFFRACTION100
2.8835-3.30060.19291440.20761304X-RAY DIFFRACTION99
3.3006-4.15780.19821470.19131320X-RAY DIFFRACTION99
4.1578-41.36980.22561510.19081375X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.6333 Å / Origin y: -10.984 Å / Origin z: -23.2336 Å
111213212223313233
T0.33 Å2-0.0651 Å2-0.0389 Å2-0.2932 Å2-0.0134 Å2--0.3098 Å2
L3.2836 °20.9207 °2-1.2534 °2-0.8659 °20.0352 °2--1.4834 °2
S-0.3516 Å °-0.0036 Å °0.0002 Å °-0.2575 Å °0.2491 Å °-0.0565 Å °0.025 Å °0.3822 Å °0.01 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A and (not resi 900:901)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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