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- PDB-4mid: Crystal Structure of Activin A/BMP2 chimera -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4mid
タイトルCrystal Structure of Activin A/BMP2 chimera
要素AB204 Activin A/BMP2 chimera
キーワードCYTOKINE / cysteine knot / ActRII / BMPRIa / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac atrium formation / cardiocyte differentiation / negative regulation of calcium-independent cell-cell adhesion / cardiac jelly development / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / negative regulation of cortisol biosynthetic process / atrioventricular canal morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in ureteric bud development / negative regulation of steroid biosynthetic process / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification ...cardiac atrium formation / cardiocyte differentiation / negative regulation of calcium-independent cell-cell adhesion / cardiac jelly development / negative regulation of aldosterone biosynthetic process / negative regulation of cortisol biosynthetic process / atrioventricular canal morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in ureteric bud development / negative regulation of steroid biosynthetic process / embryonic heart tube anterior/posterior pattern specification / positive regulation of extracellular matrix constituent secretion / enzyme activator complex / regulation of odontogenesis of dentin-containing tooth / endodermal-mesodermal cell signaling / negative regulation of cardiac muscle cell differentiation / corticotropin hormone secreting cell differentiation / negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / thyroid-stimulating hormone-secreting cell differentiation / positive regulation of phosphatase activity / mesenchyme development / ameloblast differentiation / aortic valve development / telencephalon regionalization / heart induction / positive regulation of odontogenesis / positive regulation of cartilage development / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / lung vasculature development / pericardium development / BMP receptor complex / proteoglycan metabolic process / co-receptor binding / cardiac epithelial to mesenchymal transition / mesenchymal cell differentiation / BMP receptor binding / telencephalon development / positive regulation of odontoblast differentiation / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / endocardial cushion formation / Transcriptional regulation by RUNX2 / phosphatase activator activity / positive regulation of astrocyte differentiation / cellular response to BMP stimulus / cardiac muscle cell differentiation / Signaling by BMP / astrocyte differentiation / positive regulation of ossification / cardiac muscle tissue morphogenesis / positive regulation of p38MAPK cascade / atrioventricular valve morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis / Molecules associated with elastic fibres / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of fat cell differentiation / bone mineralization / positive regulation of osteoblast proliferation / odontogenesis of dentin-containing tooth / : / inner ear development / negative regulation of cell cycle / positive regulation of SMAD protein signal transduction / positive regulation of Wnt signaling pathway / cell fate commitment / epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of fat cell differentiation / chondrocyte differentiation / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Notch signaling pathway / positive regulation of neuron differentiation / osteoclast differentiation / protein serine/threonine kinase activator activity / animal organ morphogenesis / cytokine activity / skeletal system development / response to bacterium / growth factor activity / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein destabilization / bone development / positive regulation of miRNA transcription / Regulation of RUNX2 expression and activity / osteoblast differentiation / cell-cell signaling / positive regulation of protein phosphorylation / heart development / in utero embryonic development / transcription by RNA polymerase II / response to hypoxia / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / cilium / positive regulation of cell migration / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / signaling receptor binding
類似検索 - 分子機能
: / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. ...: / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bone morphogenetic protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.139 Å
データ登録者Esquivies, L.
引用ジャーナル: J.Bone Miner.Res. / 年: 2014
タイトル: An Activin A/BMP2 Chimera, AB204, Displays Bone-Healing Properties Superior to Those of BMP2.
著者: Yoon, B.H. / Esquivies, L. / Ahn, C. / Gray, P.C. / Ye, S.K. / Kwiatkowski, W. / Choe, S.
履歴
登録2013年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AB204 Activin A/BMP2 chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0901
ポリマ－13,0901
非ポリマー00
水36020
1
A: AB204 Activin A/BMP2 chimera

A: AB204 Activin A/BMP2 chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,1802
ポリマ－26,1802
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_465y-1,x+1,-z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area11700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.615, 32.615, 147.358
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The second part of the biological assembly is generated by Y-1,X,-Z

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要素

#1: タンパク質 AB204 Activin A/BMP2 chimera


分子量: 13090.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P12643*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CHIMERA SEQUENCE MATCHES TO HUMAN BMP2 P12643 AND HUMAN ACTIVIN/INHIBIN A CHAIN. MATCHING TO ...THE CHIMERA SEQUENCE MATCHES TO HUMAN BMP2 P12643 AND HUMAN ACTIVIN/INHIBIN A CHAIN. MATCHING TO THE ABOVE TWO ARE NOT DISTINCTLY SEPARATED AT ANY CERTAIN RESIDUE THUS NO DBREF IS GIVEN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.84 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M LiSO4, 0.1 M Tris, 30% PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年5月12日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.139→147.358 Å / Num. all: 5395 / Num. obs: 5395 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 23.2
反射 シェル解像度: 2.139→2.194 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Rsym value: 0.248 / % possible all: 76.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.139→28.245 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 27.68 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2643 244 4.57 %
Rwork0.219 --
obs0.2213 5342 96.25 %
all-5106 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 44.821 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.97 Å20 Å20 Å2
2--11.97 Å20 Å2
3----23.94 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.139→28.245 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数822 0 0 20 842
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003847
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7671147
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.453310
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048125
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005149
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1388-2.69440.31131140.23612384X-RAY DIFFRACTION92
2.6944-28.24790.25371300.21452714X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.45450.8492-1.43544.2672-2.19686.44940.37430.0762-0.4557-0.15510.16980.21820.94410.1439-0.34310.35440.0219-0.02040.2233-0.00140.2522-20.98137.6733-15.3923
21.60092.0145-0.3843.75770.8698.55690.4508-0.0164-0.5740.3239-0.148-0.85080.63370.3282-0.20440.4808-0.0074-0.14950.30240.07490.3764-24.61686.8310.4814
32.97711.7621-2.55154.4341-2.99348.71250.0593-0.08350.3764-0.0478-0.0733-0.0463-0.59350.14520.04270.33550.004-0.01630.2121-0.00930.289-19.763318.3736-14.9522
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 10 through 44 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 45 through 77 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 78 through 114 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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