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万見
- PDB-1kzk: JE-2147-HIV Protease Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kzk
タイトルJE-2147-HIV Protease Complex
要素Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HIV Protease Complex / Anisotropic Displacement Parameters / Viral protein / hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / host multivesicular body / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Retroviral matrix protein / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
KNI-764 / Chem-JE2 / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.09 Å
データ登録者Reiling, K.K. / Endres, N.F. / Dauber, D.S. / Craik, C.S. / Stroud, R.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Anisotropic Dynamics of the JE-2147-HIV Protease Complex: Drug Resistance and Thermodynamic Binding Mode Examined in a 1.09 A Structure
著者: Reiling, K.K. / Endres, N.F. / Dauber, D.S. / Craik, C.S. / Stroud, R.M.
#1: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 1999
タイトル: Structure-Activity Relationship of Small-Sized HIV Protease Inhibitors Containing Allophenylnorstatine
著者: Mimoto, T. / Kato, R. / Takaku, H. / Nojima, S. / Terashima, K. / Misawa, S. / Fukazawa, T. / Ueno, T. / Sato, H. / Shintani, M. / Kiso, Y. / Hayashi, H.
履歴
登録2002年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,66713
ポリマ－21,6042
非ポリマー1,06311
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5980 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area9880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.203, 58.409, 62.858
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The Protease is active as a Dimer

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要素

#1: タンパク質 Protease / Retropepsin


分子量: 10801.763 Da / 分子数: 2 / 変異: Q7K, K14R, S37N, R41K, L63P, I64V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / プラスミド: pTacTac / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03369, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-JE2 / (4R)-3-{(2S,3S)-2-hydroxy-3-[(3-hydroxy-2-methylbenzoyl)amino]-4-phenylbutanoyl}-5,5-dimethyl-N-(2-methylbenzyl)-1,3-thiazolidine-4-carboxamide / JE-2147 / AG1776 / KNI-764


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 575.718 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H37N3O5S / 参照: KNI-764
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: NaAc, NaCl, EDTA, DTT, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細 (eV)化学式
120 mM1droppH5.4NaAc
250 mM1dropNaCl
31 mMEDTA1drop
41 mMdithiothreitol1drop
50.200 mMprotein1drop
61.5 M1reservoirNaCl
720 mM1reservoirpH7.0NaAc
81 mMEDTA1reservoir
91 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年3月9日
放射モノクロメーター: single crystal Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.09→42.64 Å / Num. all: 79223 / Num. obs: 79223 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 6.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.09→1.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.717 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 61.8
反射
*PLUS
最高解像度: 1.09 Å / 最低解像度: 42.64 Å / % possible obs: 93.4 % / Num. measured all: 433956 / Rmerge(I) obs: 0.104
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 3.15 Å / % possible obs: 61.8 % / Rmerge(I) obs: 0.753

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Poly Serine PDB ENTRY 1HPX

1hpx


解像度: 1.09→6 Å / Num. parameters: 16580 / Num. restraintsaints: 21599 / 交差検証法: Free-R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1885 2251 3.1 %RANDOM
Rwork0.1506 ---
all0.152 73360 --
obs0.152 73360 93.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 12.9 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 12 / Occupancy sum hydrogen: 1506.94 / Occupancy sum non hydrogen: 1771.55
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.09→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1508 0 66 223 1797
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.035
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0301
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.079
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.084
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.075
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.113
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.09-1.150.27X-RAY DIFFRACTION794268.91
1.15-1.230.27X-RAY DIFFRACTION1079088.44
1.23-1.330.27X-RAY DIFFRACTION1122298.18
1.33-1.480.27X-RAY DIFFRACTION1187899.89
1.48-1.730.27X-RAY DIFFRACTION11827100
1.73-60.27X-RAY DIFFRACTION1970299.88
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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