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万見
- PDB-2wtb: Arabidopsis thaliana multifuctional protein, MFP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wtb
タイトルArabidopsis thaliana multifuctional protein, MFP2
要素FATTY ACID MULTIFUNCTIONAL PROTEIN (ATMFP2)
キーワードOXIDOREDUCTASE / PEROXISOMES / BETA-OXIDATION / FATTY ACID OXIDATION / FATTY ACID DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


glyoxysome / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase activity / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / plant-type cell wall / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / enoyl-CoA hydratase / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity ...glyoxysome / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase / 3-hydroxybutyryl-CoA epimerase activity / 3-hydroxyacyl-CoA dehydratase activity / Delta3-Delta2-enoyl-CoA isomerase / delta(3)-delta(2)-enoyl-CoA isomerase activity / plant-type cell wall / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase / enoyl-CoA hydratase / (3S)-3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase (NAD+) activity / plasmodesma / fatty acid beta-oxidation / NAD+ binding / peroxisome / nucleolus / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 - #50 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 ...N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 - #50 / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, conserved site / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase signature. / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / 3-hydroxyacyl-CoA dehydrogenase, NAD binding domain / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / N-(1-d-carboxylethyl)-l-norvaline Dehydrogenase; domain 2 / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peroxisomal fatty acid beta-oxidation multifunctional protein MFP2
類似検索 - 構成要素
生物種ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Arent, S. / Pye, V.E. / Christensen, C.E. / Norgaard, A. / Henriksen, A.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: The Multi-Functional Protein in Peroxisomal Beta-Oxidation. Structure and Substrate Specificity of the Arabidopsis Thaliana Protein, Mfp2
著者: Arent, S. / Pye, V.E. / Christen, C.E. / Norgaard, A. / Henriksen, A.
#1: ジャーナル: Plant J. / 年: 2006
タイトル: The Arabidopsis Thaliana Multifunctional Protein Gene (Mfp2) of Peroxisomal Beta-Oxidation is Essential for Seedling Establishment.
著者: Rylott, E.L. / Eastmond, P.J. / Gilday, A.D. / Slocombe, S.P. / Larson, T.R. / Baker, A. / Graham, I.A.
履歴
登録2009年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FATTY ACID MULTIFUNCTIONAL PROTEIN (ATMFP2)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,9441
ポリマ－78,9441
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.480, 110.480, 125.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 FATTY ACID MULTIFUNCTIONAL PROTEIN (ATMFP2) / MFP2


分子量: 78944.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
プラスミド: PET24B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9ZPI5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 1-6,71-82, 365-368, 576-596 AND 720-725 HAVE HAVE POORLY DEFINED ELECTRON DENSITY AND HAVE ...RESIDUES 1-6,71-82, 365-368, 576-596 AND 720-725 HAVE HAVE POORLY DEFINED ELECTRON DENSITY AND HAVE NOT BEEN INCLUDED IN THE MODEL

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 4.2M NACHO2, 2(V/V)% GLYCEROL, 40(V/V)% POLYPROPYLENE GLYCOL, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9537
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25.3 Å / Num. obs: 34691 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 51.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.5→2.67 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1WDK

1wdk


解像度: 2.5→25.279 Å / SU ML: 1.95 / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 30.46 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 71-82,365-368 AND 576- -596 ARE DISORDERED. DISORDERED REGIONS WERE OMITTED FROM THE MODEL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2688 2490 5 %
Rwork0.2157 --
obs0.2183 27626 84.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.538 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 77.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.3204 Å2-0 Å2-0 Å2
2--5.3204 Å2-0 Å2
3----10.6409 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25.279 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4999 0 0 25 5024
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025089
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5816891
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5451836
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04805
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003886
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.58930.39751720.33023635X-RAY DIFFRACTION64
2.5893-2.69280.33912060.3093977X-RAY DIFFRACTION70
2.6928-2.81520.37462240.30874156X-RAY DIFFRACTION74
2.8152-2.96350.33872940.29374437X-RAY DIFFRACTION80
2.9635-3.14880.34242560.2754840X-RAY DIFFRACTION85
3.1488-3.39140.30482550.24724911X-RAY DIFFRACTION88
3.3914-3.73170.26682790.21065102X-RAY DIFFRACTION91
3.7317-4.26950.2032910.17225256X-RAY DIFFRACTION94
4.2695-5.37060.22732620.16145510X-RAY DIFFRACTION97
5.3706-25.27980.24122510.20025539X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6441-1.1887-0.15573.0571-1.71663.51080.0360.44250.2924-0.4169-0.3014-0.30920.24030.83760.12490.3846-0.07-0.03040.49450.02820.3302-9.107366.383632.4142
23.5308-1.02230.24822.2634-1.27813.8077-0.0826-0.4158-0.09840.0720.2320.03140.60850.5246-0.11090.42430.0391-0.02590.5852-0.02250.2007-13.417454.84744.0166
31.5408-0.1286-2.33810.07230.83440.7972-0.3854-1.3860.08080.03040.4175-0.05690.05481.32580.00930.62420.3795-0.08361.47920.0240.37953.946949.823651.6899
40.29520.16650.2891.54680.26850.99080.0434-0.7349-0.10340.351-0.01620.2692-0.1693-0.5445-0.1780.3816-0.05190.05220.7210.33250.49884.429525.019120.2432
52.39791.15075.70612.10351.545.687-0.3502-2.0917-0.7524-0.5833-0.04871.0964-0.4402-1.91650.16990.4029-0.12040.02591.33240.45790.9047-9.747722.235823.9163
63.4371-0.43081.28822.25251.19212.89170.0266-0.4384-0.39280.07590.0714-0.04510.5918-0.2724-0.09710.33970.070.09420.38760.2270.360614.690925.142217.8506
70.13580.65390.18971.617-0.42460.7124-0.0003-0.974-0.61990.2528-0.05180.12410.16050.14690.08610.53890.2199-0.01351.11160.50180.685723.254519.608344.3111
83.92940.26011.0691.42.3045-0.22891.5236-0.0273-0.21741.5625-0.14450.025-0.3122-0.3434-0.52491.49970.3920.28960.88810.75190.695420.699510.989454.6197
9-0.16661.10840.57112.9019-1.33641.9925-0.1192-0.93180.09060.64140.0991-0.4561-0.5480.04520.03310.3990.3835-0.00061.31250.24120.336826.238635.256743.3852
10-3.2103-0.67860.29541.9598-0.16351.01470.0941-0.69850.1236-0.066-0.2715-0.7097-0.10.54010.27160.35850.21150.02451.38450.33970.768835.121538.942339.4304
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 8:70)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 83:234)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 235:293)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 294:361)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 362:383)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 384:502)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESSEQ 503:575)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN A AND (RESSEQ 597:611)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN A AND (RESSEQ 612:691)
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN A AND (RESSEQ 692:719)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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