+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4imy | ||||||
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Title | The AFF4 scaffold binds human P-TEFb adjacent to HIV Tat | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / Transcriptional CDK9-CycT1 complex / phosphorylated / intrinsically disordered AFF4 / regulation of transcription elongation / Ser/Thr kinase / phosphorylation of PolII-CTD / DSIF / and NELF / HIV-1 Tat / Host-virus interaction / phosphoprotein / nucleus | ||||||
Function / homology | Function and homology information super elongation complex / P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / nucleus localization / transcription elongation factor activity ...super elongation complex / P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / nucleus localization / transcription elongation factor activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / cyclin-dependent kinase / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / positive regulation by host of viral transcription / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / RNA polymerase binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / replication fork processing / cellular response to cytokine stimulus / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / spermatid development / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / regulation of DNA repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / response to endoplasmic reticulum stress / molecular condensate scaffold activity / transcription elongation factor complex / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription elongation by RNA polymerase II / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / euchromatin / PML body / fibrillar center / transcription coactivator binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / kinase activity / regulation of gene expression / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription cis-regulatory region binding / cell population proliferation / transcription by RNA polymerase II / regulation of cell cycle / protein kinase activity / response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein phosphorylation / cell division / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.94 Å | ||||||
Authors | Alber, T. / Schulze-Gahmen, U. | ||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2013 Title: The AFF4 scaffold binds human P-TEFb adjacent to HIV Tat. Authors: Schulze-Gahmen, U. / Upton, H. / Birnberg, A. / Bao, K. / Chou, S. / Krogan, N.J. / Zhou, Q. / Alber, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
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Data in XML | 4imy_validation.xml.gz | 62.2 KB | Display | |
Data in CIF | 4imy_validation.cif.gz | 82.8 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | 3mi9S S: Starting model for refinement |
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-Assembly
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 38226.309 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: 1-330 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CDK9, CDC2L4, TAK / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) References: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase #2: Protein | Mass: 30618.959 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: 1-264 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CCNT1 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: O60563 #3: Protein | Mass: 8789.776 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: 2-73 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: AFF4, AF5Q31, MCEF, HSPC092 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9UHB7 #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.94 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / pH: 7 Details: 0.1 M HEPES, pH 7.0, 16% PEG 3350, 0.1% Gly-Phe, 0.1% Gly-Tyr, 0.1% Leu-Gly-Gly. Microseeding, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.11 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jul 9, 2012 |
Radiation | Monochromator: DOUBLE FLAT CRYSTAL SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.11 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.94→50 Å / Num. obs: 54164 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 8.1 % / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 23.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.94→2.99 Å / Redundancy: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Rsym value: 0 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3MI9 Resolution: 2.94→48.76 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.35 / Phase error: 27.38 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.94→48.76 Å
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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