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- PDB-4xxd: Crystal Structure of mid-region amyloid beta capture by solanezumab -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xxd
タイトルCrystal Structure of mid-region amyloid beta capture by solanezumab
要素
  • Amyloid-beta fragment
  • Fab Heavy Chain
  • Fab Light Chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Fab / Amyloid-beta
機能・相同性
機能・相同性情報


IgD immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / Fc-gamma receptor I complex binding / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / CD22 mediated BCR regulation / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development ...IgD immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / Fc-gamma receptor I complex binding / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / CD22 mediated BCR regulation / cytosolic mRNA polyadenylation / collateral sprouting in absence of injury / microglia development / complement-dependent cytotoxicity / regulation of synapse structure or activity / regulation of Wnt signaling pathway / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / axo-dendritic transport / synaptic assembly at neuromuscular junction / signaling receptor activator activity / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / axon midline choice point recognition / IgG immunoglobulin complex / astrocyte activation involved in immune response / regulation of spontaneous synaptic transmission / mating behavior / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / NMDA selective glutamate receptor signaling pathway / antibody-dependent cellular cytotoxicity / ciliary rootlet / Lysosome Vesicle Biogenesis / PTB domain binding / Golgi-associated vesicle / Classical antibody-mediated complement activation / positive regulation of amyloid fibril formation / neuron remodeling / : / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / Initial triggering of complement / suckling behavior / nuclear envelope lumen / dendrite development / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / presynaptic active zone / modulation of excitatory postsynaptic potential / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / neuromuscular process controlling balance / The NLRP3 inflammasome / regulation of presynapse assembly / transition metal ion binding / negative regulation of long-term synaptic potentiation / FCGR activation / regulation of multicellular organism growth / intracellular copper ion homeostasis / negative regulation of neuron differentiation / ECM proteoglycans / smooth endoplasmic reticulum / immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of T cell migration / spindle midzone / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Scavenging of heme from plasma / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of chemokine production / clathrin-coated pit / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / forebrain development / Notch signaling pathway / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / Mitochondrial protein degradation / neuron projection maintenance / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of protein metabolic process / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of glycolytic process / cholesterol metabolic process / positive regulation of mitotic cell cycle / response to interleukin-1 / FCERI mediated Ca+2 mobilization / adult locomotory behavior / extracellular matrix organization / axonogenesis / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / platelet alpha granule lumen / trans-Golgi network membrane / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / dendritic shaft / learning / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / locomotory behavior / central nervous system development / complement activation, classical pathway / Regulation of Complement cascade / endosome lumen / astrocyte activation
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site ...Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / PH-like domain superfamily / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin kappa constant / Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / Amyloid-beta precursor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Hermans, S.J. / Crespi, G.A.N. / Parker, M.W. / Miles, L.A.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Council Project GrantAPP1021935 オーストラリア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Molecular basis for mid-region amyloid-beta capture by leading Alzheimer's disease immunotherapies.
著者: Crespi, G.A. / Hermans, S.J. / Parker, M.W. / Miles, L.A.
履歴
登録2015年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月29日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_source ...diffrn_detector / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._diffrn_detector.detector / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fab Light Chain
B: Fab Heavy Chain
C: Amyloid-beta fragment
D: Fab Light Chain
E: Fab Heavy Chain
F: Amyloid-beta fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,4736
ポリマ－99,4736
非ポリマー00
水5,008278
1
A: Fab Light Chain
B: Fab Heavy Chain
C: Amyloid-beta fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7373
ポリマ－49,7373
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area19690 Å2
手法PISA
2
D: Fab Light Chain
E: Fab Heavy Chain
F: Amyloid-beta fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7373
ポリマ－49,7373
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4670 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area19650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.796, 73.555, 92.118
Angle α, β, γ (deg.)109.91, 93.64, 93.31
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: 抗体 Fab Light Chain


分子量: 24062.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pcDNA3.1+ / 細胞株 (発現宿主): 292-F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01834*PLUS
#2: 抗体 Fab Heavy Chain


分子量: 23714.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pcDNA3.1+ / 細胞株 (発現宿主): 293-F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01857*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド Amyloid-beta fragment


分子量: 1959.207 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 683-699 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05067
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.24 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 / 詳細: PEG 3350, sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→46.56 Å / Num. obs: 35968 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 43.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル解像度: 2.41→2.51 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.543 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 91.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4HIX

4hix


解像度: 2.41→46.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8628 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8116 / SU R Cruickshank DPI: 0.543 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.51 / SU Rfree Blow DPI: 0.298 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.307
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2898 1793 4.99 %RANDOM
Rwork0.2492 ---
obs0.2512 35908 97.67 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.1514 Å2-1.8801 Å2-0.2616 Å2
2---2.6342 Å2-3.4584 Å2
3---10.7856 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.445 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.41→46.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6572 0 0 278 6850
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0116720HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.299140HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2214SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes139HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes981HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6720HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.28
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.11
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion879SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7293SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.41→2.48 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3285 116 4.35 %
Rwork0.2641 2552 -
all0.2668 2668 -
obs--97.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.127-0.30960.01691.58980.27730.87830.13830.02470.1134-0.1872-0.00580.0207-0.0974-0.0276-0.13240.03230.0318-0.0055-0.07650.0208-0.1041-110.4889-8.376-23.7279
21.0832-0.5296-0.20511.0916-0.33571.25690.12080.01370.0029-0.0470.05560.16070.0989-0.0913-0.1764-0.10720.0189-0.0671-0.04420.0185-0.0809-112.0476-17.877-8.3922
30.8390.8194-0.19472.45290.7062.42430.1071-0.1890.11530.02520.00910.2145-0.12660.3101-0.1163-0.08880.0558-0.0287-0.00770.0001-0.2648-115.4315-29.562833.0003
41.19460.2672-0.25430.4648-0.1681.45420.0877-0.10850.074-0.0043-0.0540.02680.01310.3791-0.0337-0.13920.0536-0.02550.06560.0075-0.1621-113.9074-26.958615.0488
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|213 }A1 - 213
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|2 - B|208 }B2 - 208
3X-RAY DIFFRACTION3{ D|1 - D|212 }D1 - 212
4X-RAY DIFFRACTION4{ E|2 - E|209 }E2 - 209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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