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- PDB-4gko: Crystal structure of the calcium2+-bound human IgE-Fc(epsilon)3-4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gko
タイトルCrystal structure of the calcium2+-bound human IgE-Fc(epsilon)3-4 bound to its B cell receptor derCD23
要素
  • Ig epsilon chain C region
  • Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
キーワードIMMUNE SYSTEM / IMMUNOGLOBULIN FOLD LECTIN / ANTIBODY RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


low-affinity IgE receptor activity / adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / B cell antigen processing and presentation / type I hypersensitivity / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / eosinophil degranulation ...low-affinity IgE receptor activity / adaptive immune memory response / primary adaptive immune response / IgE B cell receptor complex / B cell antigen processing and presentation / type I hypersensitivity / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / eosinophil degranulation / IgE immunoglobulin complex / macrophage activation / IgE binding / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / antibody-dependent cellular cytotoxicity / type 2 immune response / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / mast cell degranulation / pattern recognition receptor activity / Interleukin-10 signaling / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / B cell proliferation / macrophage differentiation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / complement activation, classical pathway / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / B cell receptor signaling pathway / FCERI mediated MAPK activation / FCERI mediated NF-kB activation / antibacterial humoral response / integrin binding / carbohydrate binding / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / defense response to bacterium / immune response / inflammatory response / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...CD209-like, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Immunoglobulin heavy constant epsilon / Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Yuan, D. / Sutton, B.J. / Dhaliwal, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Ca2+-dependent Structural Changes in the B-cell Receptor CD23 Increase Its Affinity for Human Immunoglobulin E.
著者: Yuan, D. / Keeble, A.H. / Hibbert, R.G. / Fabiane, S. / Gould, H.J. / McDonnell, J.M. / Beavil, A.J. / Sutton, B.J. / Dhaliwal, B.
履歴
登録2012年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_comp_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ig epsilon chain C region
B: Ig epsilon chain C region
C: Ig epsilon chain C region
D: Ig epsilon chain C region
E: Ig epsilon chain C region
F: Ig epsilon chain C region
G: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
H: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
I: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
J: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
K: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
L: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,57726
ポリマ－246,51112
非ポリマー6,06614
水00
1
A: Ig epsilon chain C region
B: Ig epsilon chain C region
G: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
H: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0728
ポリマ－82,1704
非ポリマー1,9024
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Ig epsilon chain C region
D: Ig epsilon chain C region
I: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
J: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,43210
ポリマ－82,1704
非ポリマー2,2626
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Ig epsilon chain C region
F: Ig epsilon chain C region
K: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
L: Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0728
ポリマ－82,1704
非ポリマー1,9024
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.830, 110.130, 367.410
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F
116G
216H
117G
217I
118G
218J
119G
219K
120G
220L
121H
221I
122H
222J
123H
223K
124H
224L
125I
225J
126I
226K
127I
227L
128J
228K
129J
229L
130K
230L

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11VALVALPROPROAA336 - 54512 - 221
21VALVALPROPROBB336 - 54512 - 221
12VALVALPROPROAA336 - 54512 - 221
22VALVALPROPROCC336 - 54512 - 221
13GLYGLYVALVALAA335 - 54111 - 217
23GLYGLYVALVALDD335 - 54111 - 217
14GLYGLYALAALAAA335 - 54011 - 216
24GLYGLYALAALAEE335 - 54011 - 216
15VALVALARGARGAA336 - 53912 - 215
25VALVALARGARGFF336 - 53912 - 215
16VALVALPROPROBB336 - 54512 - 221
26VALVALPROPROCC336 - 54512 - 221
17VALVALVALVALBB336 - 54112 - 217
27VALVALVALVALDD336 - 54112 - 217
18VALVALALAALABB336 - 54012 - 216
28VALVALALAALAEE336 - 54012 - 216
19VALVALARGARGBB336 - 53912 - 215
29VALVALARGARGFF336 - 53912 - 215
110VALVALVALVALCC336 - 54112 - 217
210VALVALVALVALDD336 - 54112 - 217
111VALVALALAALACC336 - 54012 - 216
211VALVALALAALAEE336 - 54012 - 216
112VALVALARGARGCC336 - 53912 - 215
212VALVALARGARGFF336 - 53912 - 215
113GLYGLYALAALADD335 - 54011 - 216
213GLYGLYALAALAEE335 - 54011 - 216
114VALVALARGARGDD336 - 53912 - 215
214VALVALARGARGFF336 - 53912 - 215
115VALVALARGARGEE336 - 53912 - 215
215VALVALARGARGFF336 - 53912 - 215
116PHEPHETHRTHRGG158 - 2893 - 134
216PHEPHETHRTHRHH158 - 2893 - 134
117PHEPHEPROPROGG158 - 2903 - 135
217PHEPHEPROPROII158 - 2903 - 135
118PHEPHEALAALAGG158 - 2923 - 137
218PHEPHEALAALAJJ158 - 2923 - 137
119PHEPHEPROPROGG158 - 2903 - 135
219PHEPHEPROPROKK158 - 2903 - 135
120PHEPHEPROPROGG158 - 2913 - 136
220PHEPHEPROPROLL158 - 2913 - 136
121PHEPHETHRTHRHH158 - 2893 - 134
221PHEPHETHRTHRII158 - 2893 - 134
122PHEPHETHRTHRHH158 - 2893 - 134
222PHEPHETHRTHRJJ158 - 2893 - 134
123PHEPHETHRTHRHH158 - 2893 - 134
223PHEPHETHRTHRKK158 - 2893 - 134
124PHEPHETHRTHRHH158 - 2893 - 134
224PHEPHETHRTHRLL158 - 2893 - 134
125PHEPHEPROPROII158 - 2903 - 135
225PHEPHEPROPROJJ158 - 2903 - 135
126PHEPHEPROPROII158 - 2903 - 135
226PHEPHEPROPROKK158 - 2903 - 135
127PHEPHEPROPROII158 - 2903 - 135
227PHEPHEPROPROLL158 - 2903 - 135
128PHEPHEPROPROJJ158 - 2903 - 135
228PHEPHEPROPROKK158 - 2903 - 135
129PHEPHEPROPROJJ158 - 2913 - 136
229PHEPHEPROPROLL158 - 2913 - 136
130PHEPHEPROPROKK158 - 2903 - 135
230PHEPHEPROPROLL158 - 2903 - 135

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
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19
20
21
22
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24
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27
28
29
30

-
要素

#1: タンパク質
Ig epsilon chain C region


分子量: 24920.146 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 209-428 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHE / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo Sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01854
#2: タンパク質
Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor / BLAST-2 / C-type lectin domain family 4 member J / Fc-epsilon-RII / Immunoglobulin E-binding factor ...BLAST-2 / C-type lectin domain family 4 member J / Fc-epsilon-RII / Immunoglobulin E-binding factor / Lymphocyte IgE receptor / Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor membrane-bound form / Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor soluble form


分子量: 16164.986 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 156-298 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FCER2, CD23A, CLEC4J, FCE2, IGEBF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06734
#3: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.29 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M sodium acetate trihydrate, 0.1 M Tris pH 8.5, 16% PEG 4000, 10 mM CaCl2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9173 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年9月24日
放射モノクロメーター: Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9173 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→73.5 Å / Num. all: 39116 / Num. obs: 33757 / % possible obs: 86.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / % possible all: 86.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4EZM

4ezm


解像度: 3.3→73.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.897 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 135.444 / SU ML: 0.9 / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.787 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3118 1684 5 %RANDOM THROUGHOUT
Rwork0.2725 ---
all0.2745 39116 --
obs0.2745 33653 85.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 503.43 Å2 / Biso mean: 150.7958 Å2 / Biso min: 88.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.62 Å20 Å20 Å2
2---2.03 Å20 Å2
3---0.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→73.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15820 0 394 0 16214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0216706
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9631.95222649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.85951959
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.72922.752763
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.331152640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.66815149
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.22471
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02112553
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: LOCAL / Weight: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms
11A2410.11
12B2410.11
21A2330.06
22C2330.06
31A2210.11
32D2210.11
41A2050.05
42E2050.05
51A2340.12
52F2340.12
61B2340.06
62C2340.06
71B2160.12
72D2160.12
81B2070.09
82E2070.09
91B2380.08
92F2380.08
101C2020.06
102D2020.06
111C2020.06
112E2020.06
121C2250.08
122F2250.08
131D1920.16
132E1920.16
141D2140.15
142F2140.15
151E2050.09
152F2050.09
161G1850.06
162H1850.06
171G1870.09
172I1870.09
181G1900.07
182J1900.07
191G1890.05
192K1890.05
201G1910.07
202L1910.07
211H1860.08
212I1860.08
221H1890.08
222J1890.08
231H1860.03
232K1860.03
241H1870.04
242L1870.04
251I1910.06
252J1910.06
261I1880.07
262K1880.07
271I1900.07
272L1900.07
281J1900.07
282K1900.07
291J1930.07
292L1930.07
301K1890.03
302L1890.03
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.386 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.444 103 -
Rwork0.357 2077 -
all-2180 -
obs--82.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.524-0.4201-0.70251.82450.12321.0848-0.0849-0.1349-0.1059-0.23140.0599-0.13840.0075-0.07640.0251.17010.02630.65891.10440.0141.1751-3.343-5.802388.4552
21.61761.3372-0.96221.4101-0.56590.8918-0.27120.05880.1488-0.44730.21540.16030.3659-0.08960.05581.4056-0.09150.47131.23650.10921.1386-29.1562-3.45290.1647
30.52471.0577-0.05664.58080.99631.7649-0.04350.20390.22170.41750.06580.02420.42420.1287-0.02230.85390.09990.43431.2539-0.52771.2572-17.8507-10.727227.6166
41.9069-2.2455-1.92474.03173.12.45250.51740.2252-0.5808-0.499-0.81850.2171-0.5184-0.6370.30110.74970.24720.31371.4632-0.63761.5453-32.275410.363631.7088
54.03820.18490.63423.04291.45890.79280.05740.39970.06020.70280.235-0.59280.16910.1161-0.29242.3475-0.03530.55040.9139-0.8090.97032.364462.346430.0938
61.89450.50560.56521.06540.31980.8194-0.4276-0.2160.11790.35460.51110.4849-0.280.2611-0.08351.67470.25470.08151.0297-0.62331.411912.829437.876428.7197
74.381-0.8669-0.12990.27110.20973.6555-0.53070.0764-0.2252-0.18010.219-0.1531-0.0085-0.21150.31171.7266-0.18981.1171.0714-0.31570.838115.214-9.06658.2976
82.2140.1317-2.03432.947-0.73493.0969-0.1039-0.3573-0.05880.11890.2157-0.170.23080.3945-0.11181.102-0.12140.52451.26250.29181.1758-47.0491-8.9433120.2228
91.4029-2.9848-3.21887.83085.89118.58780.37810.7073-0.1594-0.4428-1.2111-0.3737-0.3728-1.54980.8331.09380.13580.1171.3931-0.84721.0002-17.4795-30.6915-2.1867
104.1298-2.2225-0.12682.4782-0.02552.8197-0.20770.2322-0.34541.0227-0.0880.11670.1274-0.07410.29570.9810.05750.53511.3203-0.38471.176-40.338126.344461.481
111.5684-0.4906-2.348825.95-8.45716.98911.3752-0.6724-0.41212.8797-2.4893-1.1599-2.58222.24241.11413.8192-1.00770.12361.8505-0.52510.8724-11.064976.952558.7266
121.1391-1.257-1.13175.87210.09781.55550.12120.0338-0.0813-0.5645-0.08990.0671-0.1954-0.1208-0.03131.55730.0091-0.36830.868-0.64881.098120.829718.70860.1171
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A335 - 545
2X-RAY DIFFRACTION1A601 - 605
3X-RAY DIFFRACTION2B336 - 545
4X-RAY DIFFRACTION2B601 - 605
5X-RAY DIFFRACTION3C336 - 545
6X-RAY DIFFRACTION3C601 - 607
7X-RAY DIFFRACTION4D335 - 541
8X-RAY DIFFRACTION4D601 - 605
9X-RAY DIFFRACTION5E335 - 540
10X-RAY DIFFRACTION5E601 - 605
11X-RAY DIFFRACTION6F336 - 539
12X-RAY DIFFRACTION6F601 - 605
13X-RAY DIFFRACTION7G158 - 292
14X-RAY DIFFRACTION7G301
15X-RAY DIFFRACTION8H158 - 290
16X-RAY DIFFRACTION8H301
17X-RAY DIFFRACTION9I158 - 291
18X-RAY DIFFRACTION9I301
19X-RAY DIFFRACTION10J158 - 292
20X-RAY DIFFRACTION10J301
21X-RAY DIFFRACTION11K157 - 291
22X-RAY DIFFRACTION11K301
23X-RAY DIFFRACTION12L158 - 293
24X-RAY DIFFRACTION12L301

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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