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- PDB-3ojv: Crystal Structure of FGF1 complexed with the ectodomain of FGFR1c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ojv
タイトルCrystal Structure of FGF1 complexed with the ectodomain of FGFR1c exhibiting an ordered ligand specificity-determining betaC'-betaE loop
要素
  • Basic fibroblast growth factor receptor 1
  • Heparin-binding growth factor 1
キーワードCytokine/Signaling Protein / beta trefoil motif / immunoglobulin-like domain / growth factor / growth factor receptor / extracellular / Cytokine-Signaling Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process ...Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process / cementum mineralization / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / receptor-receptor interaction / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / response to sodium phosphate / auditory receptor cell development / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / chordate embryonic development / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / positive regulation of parathyroid hormone secretion / mesenchymal cell proliferation / FGFR2b ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor binding / paraxial mesoderm development / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / regulation of postsynaptic density assembly / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / branching involved in salivary gland morphogenesis / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / cell projection assembly / S100 protein binding / positive regulation of hepatocyte proliferation / outer ear morphogenesis / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / skeletal system morphogenesis / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / middle ear morphogenesis / ureteric bud development / cardiac muscle cell proliferation / inner ear morphogenesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR2 / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / midbrain development / positive regulation of stem cell proliferation / Formation of paraxial mesoderm / positive regulation of sprouting angiogenesis / fibroblast growth factor binding / regulation of cell differentiation / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / anatomical structure morphogenesis / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / epithelial to mesenchymal transition / chondrocyte differentiation / SHC-mediated cascade:FGFR3 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / calcium ion homeostasis / cell maturation / activation of protein kinase B activity / FRS-mediated FGFR3 signaling / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / neurogenesis / Signaling by FGFR2 in disease / positive regulation of endothelial cell migration / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 ...Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor 1 / Fibroblast growth factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Beenken, A. / Mohammadi, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Plasticity in Interactions of Fibroblast Growth Factor 1 (FGF1) N Terminus with FGF Receptors Underlies Promiscuity of FGF1.
著者: Beenken, A. / Eliseenkova, A.V. / Ibrahimi, O.A. / Olsen, S.K. / Mohammadi, M.
履歴
登録2010年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月7日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_seq_id / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heparin-binding growth factor 1
B: Heparin-binding growth factor 1
C: Basic fibroblast growth factor receptor 1
D: Basic fibroblast growth factor receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,3255
ポリマ－81,5934
非ポリマー1,7321
水57632
1
A: Heparin-binding growth factor 1
C: Basic fibroblast growth factor receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5293
ポリマ－40,7962
非ポリマー1,7321
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16830 Å2
手法PISA
2
B: Heparin-binding growth factor 1
D: Basic fibroblast growth factor receptor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7962
ポリマ－40,7962
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area17470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.324, 53.421, 80.463
Angle α, β, γ (deg.)106.44, 106.40, 94.44
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Heparin-binding growth factor 1 / HBGF-1 / Acidic fibroblast growth factor / aFGF / Beta-endothelial cell growth factor / ECGF-beta


分子量: 15420.397 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF1, FGFA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P05230
#2: タンパク質 Basic fibroblast growth factor receptor 1 / bFGF-R-1 / FGFR-1 / Proto-oncogene c-Fgr / Fms-like tyrosine kinase 2 / FLT-2


分子量: 25375.973 Da / 分子数: 2 / Fragment: FGFR1c / Mutation: N185Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFBR, FGFR1, FLG, FLT2 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P11362, receptor protein-tyrosine kinase
#3: 多糖 4-deoxy-2-O-sulfo-alpha-L-threo-hex-4-enopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)- ...4-deoxy-2-O-sulfo-alpha-L-threo-hex-4-enopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-2-O-sulfo-alpha-L-idopyranuronic acid-(1-4)-2-deoxy-6-O-sulfo-2-(sulfoamino)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1732.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1a_1-5_2*NSO/3=O/3=O_6*OSO/3=O/3=O][a2121A-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O][a21eEA-1a_1-5_2*OSO/3=O/3=O]/1-2-1-2-1-3/a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1_e4-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNSO36SO3]{[(4+1)][a-L-IdopA2SO3]{[(4+1)][a-D-GlcpNSO36SO3]{[(4+1)][a-L-IdopA2SO3]{[(4+1)][a-D-GlcpNSO36SO3]{[(4+1)][b-L-4-deoxy-IdopA2SO3]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris, 15% PEG4000, 0.1M ammonium sulfate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.97912 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月26日
放射モノクロメーター: KOHZU DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 24626 / Num. obs: 24626 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.6-2.693.55.50.327191
2.69-2.83.77.30.267197.8
2.8-2.933.79.70.205198.2
2.93-3.083.7140.146198.3
3.08-3.283.718.50.11198.3
3.28-3.533.725.70.079198.7
3.53-3.883.734.80.06198.8
3.88-4.453.743.20.049199
4.45-5.63.847.40.044199.1
5.6-503.749.80.041198.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1EVT

1evt


解像度: 2.6→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: There is substantial electron density in the difference Fourier synthesis (Fo - Fc) map contoured at 1 sigma level between the heparin binding sites of the two FGFs. The shape of the electron ...詳細: There is substantial electron density in the difference Fourier synthesis (Fo - Fc) map contoured at 1 sigma level between the heparin binding sites of the two FGFs. The shape of the electron density and its location (sandwiched between heparin binding sites of the two FGFs) clearly indicate that it belongs to the cocrystallized heparin octasaccharide. However, only six monosaccharides of the octasacchride could be confidently built into this density. Importantly, there are densities of the size of a disaccharide unit at either end of this modeled hexasaccharide suggesting that the hexasaccharide could be translated by two sugar units along its helical axis. This observation suggests that the octasaccharide does not bind in a fixed fashion to the FGFs and can glide by two sugar units along its axis. As a result, the temperature factor and the real space R factor for the octasaccharide are abnormally high.
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.309 2349 random
Rwork0.251 --
obs0.251 23714 -
all-23714 -
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.411 Å28.586 Å2-1.266 Å2
2---2.086 Å2-0.158 Å2
3---2.497 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5329 0 104 32 5465
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.49
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.944
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-ID
2.6-2.620.45580.38X-RAY DIFFRACTION
2.62-2.640.46450.42X-RAY DIFFRACTION
2.64-2.660.52490.4X-RAY DIFFRACTION
2.66-2.680.52480.38X-RAY DIFFRACTION
2.68-2.70.37460.35X-RAY DIFFRACTION
2.7-2.720.47430.37X-RAY DIFFRACTION
2.72-2.750.27410.35X-RAY DIFFRACTION
2.75-2.770.44520.36X-RAY DIFFRACTION
2.77-2.80.49560.35X-RAY DIFFRACTION
2.8-2.820.43490.35X-RAY DIFFRACTION

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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