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- PDB-1ry7: Crystal Structure of the 3 Ig form of FGFR3c in complex with FGF1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ry7
タイトルCrystal Structure of the 3 Ig form of FGFR3c in complex with FGF1
要素
  • Fibroblast growth factor receptor 3
  • Heparin-binding growth factor 1
キーワードGROWTH FACTOR/GROWTH FACTOR RECEPTOR / FGF-FGFR Complex / beta trefoil / Ig domain / GROWTH FACTOR-GROWTH FACTOR RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


t(4;14) translocations of FGFR3 / negative regulation of developmental growth / fibroblast growth factor receptor apoptotic signaling pathway / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / bone maturation / chondrocyte proliferation / endochondral bone growth / mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis ...t(4;14) translocations of FGFR3 / negative regulation of developmental growth / fibroblast growth factor receptor apoptotic signaling pathway / Signaling by FGFR3 fusions in cancer / bone maturation / chondrocyte proliferation / endochondral bone growth / mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / positive regulation of phospholipase activity / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / FGFR2b ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor binding / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / endochondral ossification / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / fibroblast growth factor receptor activity / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / bone morphogenesis / S100 protein binding / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / Signaling by FGFR2 IIIa TM / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of sprouting angiogenesis / bone mineralization / fibroblast growth factor binding / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / anatomical structure morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / activation of protein kinase B activity / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / chondrocyte differentiation / SHC-mediated cascade:FGFR3 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / transport vesicle / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / neurogenesis / Signaling by FGFR2 in disease / Signaling by FGFR1 in disease / extracellular matrix / positive regulation of endothelial cell migration / lung development / regulation of cell migration / epithelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / skeletal system development / Negative regulation of FGFR3 signaling / growth factor activity / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / wound healing / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / receptor protein-tyrosine kinase / integrin binding / positive regulation of angiogenesis / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell-cell signaling / PIP3 activates AKT signaling / MAPK cascade / heparin binding / cellular response to heat / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / cell cortex / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 3 transmembrane domain / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil ...Fibroblast growth factor receptor 3 transmembrane domain / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor 1 / Fibroblast growth factor receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Olsen, S.K. / Ibrahimi, O.A. / Raucci, A. / Zhang, F. / Eliseenkova, A.V. / Yayon, A. / Basilico, C. / Linhardt, R.J. / Schlessinger, J. / Mohammadi, M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2004
タイトル: Insights into the molecular basis for fibroblast growth factor receptor autoinhibition and ligand-binding promiscuity.
著者: Olsen, S.K. / Ibrahimi, O.A. / Raucci, A. / Zhang, F. / Eliseenkova, A.V. / Yayon, A. / Basilico, C. / Linhardt, R.J. / Schlessinger, J. / Mohammadi, M.
履歴
登録2003年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heparin-binding growth factor 1
B: Fibroblast growth factor receptor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7772
ポリマ－53,7772
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2980 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area18310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.223, 64.748, 99.932
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.67, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Heparin-binding growth factor 1 / HBGF-1 / Acidic fibroblast growth factor / AFGF / Beta-endothelial cell growth factor / ECGF-beta


分子量: 17482.697 Da / 分子数: 1 / 断片: FGF1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05230
#2: タンパク質 Fibroblast growth factor receptor 3 / FGFR-3 / tyrosine kinase JTK4


分子量: 36294.434 Da / 分子数: 1 / 断片: FGFR-3c / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR3c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22607
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Peg 4000, glycerol, MPD, cadmium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
116 %PEG40001reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
35 %glycerol1reservoir
45 %MPD1reservoir
525000 nM1reservoirCdCl2
625 mMHEPES1droppH7.5
7150 mM1dropNaCl
814 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.277
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月3日
放射モノクロメーター: Kohzu Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.277 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. all: 11404 / Num. obs: 11404 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.68 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / Rsym value: 0.303 / % possible all: 95.5
反射
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 41929 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / % possible obs: 95.5 % / Rmerge(I) obs: 0.303

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: FGF1-FGFR1c complex (pdb id code 1EVT)

1evt


解像度: 3.2→25 Å / Data cutoff high rms absF: 0 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.341 1085 10.3 %random
Rwork0.277 ---
all0.2771 10502 --
obs0.2771 10502 --
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.849 Å20 Å243.158 Å2
2--25.513 Å20 Å2
3----9.664 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2766 0 0 0 2766
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.0341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.6122
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.4642
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.1552.5
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / 最低解像度: 25 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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