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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gk1 | ||||||
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Title | Crystal structure of CD23 lectin domain mutant D270A | ||||||
![]() | Low affinity immunoglobulin epsilon Fc receptor | ||||||
![]() | IMMUNE SYSTEM / Receptor | ||||||
Function / homology | ![]() low-affinity IgE receptor activity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / macrophage activation / IgE binding / positive regulation of killing of cells of another organism / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / Interleukin-10 signaling ...low-affinity IgE receptor activity / B cell antigen processing and presentation / Fc receptor-mediated immune complex endocytosis / positive regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / macrophage activation / IgE binding / positive regulation of killing of cells of another organism / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / Interleukin-10 signaling / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / integrin binding / carbohydrate binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / immune response / external side of plasma membrane / extracellular exosome / metal ion binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yuan, D. / Sutton, B.J. / Dhaliwal, B. | ||||||
![]() | ![]() Title: Ca2+-dependent Structural Changes in the B-cell Receptor CD23 Increase Its Affinity for Human Immunoglobulin E. Authors: Yuan, D. / Keeble, A.H. / Hibbert, R.G. / Fabiane, S. / Gould, H.J. / McDonnell, J.M. / Beavil, A.J. / Sutton, B.J. / Dhaliwal, B. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 58.3 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4g96C ![]() 4g9aC ![]() 4gi0C ![]() 4gj0C ![]() 4gjxC ![]() 4gkoC ![]() 2h2rS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 16120.977 Da / Num. of mol.: 7 / Fragment: UNP residues 156-298 / Mutation: D270A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.5 Details: 30% PEG 4000, 0.3M ammonium sulphate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Dec 10, 2010 |
Radiation | Monochromator: Double crystal monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.236→50 Å / Num. all: 54765 / Num. obs: 54601 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 2.236→2.33 Å / % possible all: 99.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2H2R Resolution: 2.236→43.864 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.38 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.83 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.887 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 261.46 Å2 / Biso mean: 44.2896 Å2 / Biso min: 15.49 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.236→43.864 Å
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Refine LS restraints |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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