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- PDB-4fqf: Crystal structure of a thionitrate intermediate of human aldehyde... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fqf
タイトルCrystal structure of a thionitrate intermediate of human aldehyde dehydrogenase-2
要素Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann Fold / aldehydes / esters / organic nitrates / NAD / oxidoreductase-intermediate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of serotonin / : / regulation of dopamine biosynthetic process / regulation of serotonin biosynthetic process / phenylacetaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / aldehyde catabolic process / alcohol metabolic process / ethanol catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / Ethanol oxidation ...Metabolism of serotonin / : / regulation of dopamine biosynthetic process / regulation of serotonin biosynthetic process / phenylacetaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / aldehyde catabolic process / alcohol metabolic process / ethanol catabolic process / aldehyde dehydrogenase [NAD(P)+] activity / Ethanol oxidation / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (non-phosphorylating) activity / aldehyde dehydrogenase (NAD+) / carboxylesterase activity / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / Smooth Muscle Contraction / Mitochondrial protein degradation / NAD binding / carbohydrate metabolic process / electron transfer activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family ...Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NITROGEN DIOXIDE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / UREA / Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.281 Å
データ登録者Lang, B.S. / Gruber, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Vascular Bioactivation of Nitroglycerin by Aldehyde Dehydrogenase-2: REACTION INTERMEDIATES REVEALED BY CRYSTALLOGRAPHY AND MASS SPECTROMETRY.
著者: Lang, B.S. / Gorren, A.C. / Oberdorfer, G. / Wenzl, M.V. / Furdui, C.M. / Poole, L.B. / Mayer, B. / Gruber, K.
履歴
登録2012年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
B: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
C: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
D: Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,38626
ポリマ－217,9994
非ポリマー3,38722
水16,015889
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area29160 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area56610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.862, 148.431, 176.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-934-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Aldehyde dehydrogenase, mitochondrial / ALDH class 2 / ALDH-E2 / ALDHI


分子量: 54499.629 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 18-517 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH2, ALDM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05091, aldehyde dehydrogenase (NAD+)

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非ポリマー , 6種, 911分子

#2: 化合物
ChemComp-2NO / NITROGEN DIOXIDE / 亜硝酸


分子量: 46.005 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO2
#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-URE / UREA / 尿素


分子量: 60.055 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4N2O
#6: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 889 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細NITROGEN DIOXIDE IS COVALENTLY LINKED TO THE SIDE CHAIN OF CYS 302

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 100 mM bis(2-hydroxyethyl)amino-tris(hydroxymethyl)methane (Bis-TRIS), 25% PEG 3350, 60 mM urea; 13.3 mM magnesium chloride, 8.9 mM tris(2-carboxyethyl)phosphine (TCEP), 4.4 mM NAD+, 45.8 mM ...詳細: 100 mM bis(2-hydroxyethyl)amino-tris(hydroxymethyl)methane (Bis-TRIS), 25% PEG 3350, 60 mM urea; 13.3 mM magnesium chloride, 8.9 mM tris(2-carboxyethyl)phosphine (TCEP), 4.4 mM NAD+, 45.8 mM glucose, crystals have been soaked with glyceryl trinitrate (GTN), pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.8123 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月30日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.281→19.83 Å / Num. all: 521666 / Num. obs: 81819 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.28→2.39 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.295 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Rsym value: 0.295 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1o05

1o05


解像度: 2.281→19.802 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2092 4023 5.03 %Random
Rwork0.1699 ---
obs0.1719 80015 98.33 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.328 Å2 / ksol: 0.442 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.0467 Å20 Å2-0 Å2
2---0.1382 Å2-0 Å2
3----1.9086 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.281→19.802 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15138 0 220 889 16247
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01215804
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.88921451
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0775733
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0582352
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042801
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2811-2.30790.32361250.24262487X-RAY DIFFRACTION94
2.3079-2.3360.23671490.17172620X-RAY DIFFRACTION100
2.336-2.36560.2491330.15612631X-RAY DIFFRACTION100
2.3656-2.39660.18881370.15432675X-RAY DIFFRACTION100
2.3966-2.42940.24921200.15622616X-RAY DIFFRACTION100
2.4294-2.46410.21771340.15592659X-RAY DIFFRACTION100
2.4641-2.50080.24841190.16042632X-RAY DIFFRACTION100
2.5008-2.53980.20381290.16892655X-RAY DIFFRACTION100
2.5398-2.58130.2371300.15732641X-RAY DIFFRACTION100
2.5813-2.62570.20641460.16242644X-RAY DIFFRACTION100
2.6257-2.67340.22771550.18972614X-RAY DIFFRACTION99
2.6734-2.72470.24431360.19772615X-RAY DIFFRACTION99
2.7247-2.78010.22771300.1642644X-RAY DIFFRACTION99
2.7801-2.84040.20811410.15632629X-RAY DIFFRACTION100
2.8404-2.90630.2091540.16272625X-RAY DIFFRACTION99
2.9063-2.97870.22861490.16662650X-RAY DIFFRACTION99
2.9787-3.0590.18971260.15362623X-RAY DIFFRACTION99
3.059-3.14870.18291480.14952643X-RAY DIFFRACTION99
3.1487-3.24990.18911590.14332599X-RAY DIFFRACTION99
3.2499-3.36550.19091380.15412651X-RAY DIFFRACTION99
3.3655-3.49950.24181410.18992539X-RAY DIFFRACTION96
3.4995-3.65790.181350.17772545X-RAY DIFFRACTION96
3.6579-3.84940.19161110.20012621X-RAY DIFFRACTION96
3.8494-4.08860.23841310.19452488X-RAY DIFFRACTION94
4.0886-4.40110.17221440.14912665X-RAY DIFFRACTION98
4.4011-4.83810.16541300.13592647X-RAY DIFFRACTION98
4.8381-5.52480.19321460.16172617X-RAY DIFFRACTION97
5.5248-6.91120.23341620.20672626X-RAY DIFFRACTION97
6.9112-19.80290.21191650.19442674X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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