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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4ehp | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of human vinculin head domain (residues 1-252) in complex with alpha-catenin (residues 277-382) | ||||||
要素 |
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キーワード | CELL ADHESION / adherens junctions / vinculin binding site / vinculin binding domain / helix bundle | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / podosome ring / Regulation of CDH19 Expression and Function / terminal web / Regulation of CDH11 function / cell-substrate junction ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / podosome ring / Regulation of CDH19 Expression and Function / terminal web / Regulation of CDH11 function / cell-substrate junction / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / dystroglycan binding / cellular response to indole-3-methanol / alpha-catenin binding / fascia adherens / vinculin binding / cell-cell contact zone / flotillin complex / negative regulation of cell motility / apical junction assembly / costamere / adherens junction assembly / regulation of establishment of endothelial barrier / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / catenin complex / Adherens junctions interactions / axon extension / protein localization to cell surface / negative regulation of protein localization to nucleus / lamellipodium assembly / axon regeneration / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of neuroblast proliferation / smoothened signaling pathway / establishment or maintenance of cell polarity / maintenance of blood-brain barrier / Myogenesis / odontogenesis of dentin-containing tooth / brush border / intercalated disc / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / neuroblast proliferation / Smooth Muscle Contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cell-matrix adhesion / acrosomal vesicle / VEGFR2 mediated vascular permeability / negative regulation of cell migration / cell projection / integrin-mediated signaling pathway / morphogenesis of an epithelium / adherens junction / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / sarcolemma / platelet aggregation / cell-cell adhesion / beta-catenin binding / response to estrogen / specific granule lumen / Signaling by RAF1 mutants / male gonad development / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / actin filament binding / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / protein localization / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / extracellular vesicle / cell migration / actin cytoskeleton / cell junction / Platelet degranulation / lamellipodium / actin binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / molecular adaptor activity / cytoskeleton / cell adhesion / cadherin binding / membrane raft / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.66 Å | ||||||
データ登録者 | Izard, T. / Rangarajan, E.S. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012 タイトル: alpha-Catenin unfurls upon binding to vinculin 著者: Rangarajan, E.S. / Izard, T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4ehp.cif.gz | 83.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4ehp.ent.gz | 62.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4ehp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4ehp_validation.pdf.gz | 443.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4ehp_full_validation.pdf.gz | 444.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4ehp_validation.xml.gz | 14.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4ehp_validation.cif.gz | 19.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eh/4ehp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eh/4ehp | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 2ibfS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | THE BIOLOGICAL UNIT COULD BE EITHER A HETERODIMER OR A TETRAMER IN SOLUTION. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28265.807 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 1-252 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCL / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P18206 | ||||
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#2: タンパク質 | 分子量: 12552.145 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 277-382 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTNNA1 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P35221 | ||||
#3: 化合物 | ChemComp-ACT / #4: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.85 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 詳細: PEG 3350, sodium acetate, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月21日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.655→107.432 Å / Num. all: 13785 / Num. obs: 13785 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 58.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 21.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 | |||||||||
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Phasing MR |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: pdb entry 2IBF 解像度: 2.66→22.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9362 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9156 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.545 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso max: 182.03 Å2 / Biso mean: 60.0904 Å2 / Biso min: 26.55 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.312 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.66→22.71 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.66→2.87 Å / Total num. of bins used: 7
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