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万見
- PDB-1syq: Human vinculin head domain VH1, residues 1-258, in complex with h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1syq
タイトルHuman vinculin head domain VH1, residues 1-258, in complex with human talin's vinculin binding site 1, residues 607-636
要素
  • Talin 1
  • vinculin isoform VCL
キーワードCELL ADHESION / cytoskeleton / vinculin / talin
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / LIM domain binding / fascia adherens ...regulation of protein localization to adherens junction / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / podosome ring / terminal web / cell-substrate junction / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / LIM domain binding / fascia adherens / dystroglycan binding / alpha-catenin binding / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical microtubule organization / vinculin binding / cell-cell contact zone / XBP1(S) activates chaperone genes / integrin activation / apical junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / cell-cell junction assembly / cell-substrate junction assembly / axon extension / adherens junction assembly / protein localization to cell surface / cortical actin cytoskeleton organization / lamellipodium assembly / regulation of focal adhesion assembly / phosphatidylserine binding / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / maintenance of blood-brain barrier / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / brush border / Smooth Muscle Contraction / ruffle / Integrin signaling / phosphatidylinositol binding / negative regulation of cell migration / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelium / integrin-mediated signaling pathway / cell projection / adherens junction / cell-cell adhesion / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / beta-catenin binding / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / platelet aggregation / specific granule lumen / integrin binding / ruffle membrane / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / actin filament binding / cell-cell junction / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Platelet degranulation / extracellular vesicle / actin binding / secretory granule lumen / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / ficolin-1-rich granule lumen / molecular adaptor activity / cytoskeleton / cell adhesion / cadherin binding / membrane raft / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / cell surface / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Talin VBS2 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : ...Vinculin repeated domain signature. / Vinculin / Alpha-catenin/vinculin-like / Talin VBS2 domain / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / : / : / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / Talin, R4 domain / Talin 1-like, rod segment domain / Talin, N-terminal F0 domain / : / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / Talin IBS2B domain / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Phosphotyrosine-binding domain / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vinculin / Talin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Izard, T. / Vonrhein, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural basis for amplifying vinculin activation by talin
著者: Izard, T. / Vonrhein, C.
履歴
登録2004年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: vinculin isoform VCL
B: Talin 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1882
ポリマ－32,1882
非ポリマー00
水3,423190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area14700 Å2
手法PISA
2
A: vinculin isoform VCL
B: Talin 1
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,12812
ポリマ－193,12812
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation16_545y+1/3,x-1/3,-z+2/31
crystal symmetry operation17_555x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/31
crystal symmetry operation18_655-x+4/3,-x+y+2/3,-z+2/31
Buried area29200 Å2
ΔGint-213 kcal/mol
Surface area72890 Å2
手法PISA
3
A: vinculin isoform VCL
B: Talin 1
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,12812
ポリマ－193,12812
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation16_544y+1/3,x-1/3,-z-1/31
crystal symmetry operation17_554x-y+1/3,-y+2/3,-z-1/31
crystal symmetry operation18_654-x+4/3,-x+y+2/3,-z-1/31
Buried area31080 Å2
ΔGint-216 kcal/mol
Surface area71010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.098, 141.098, 104.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 vinculin isoform VCL


分子量: 29766.275 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: peT3d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P18206
#2: タンパク質・ペプチド Talin 1


分子量: 2421.792 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: Q9Y490
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.59 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97889
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97889 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→50 Å / Num. obs: 15061 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 18 % / Biso Wilson estimate: 34.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.179 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.42→2.51 Å / Rmerge(I) obs: 0.485 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 80.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.42→32.25 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2709941.09 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 774 5.1 %RANDOM
Rwork0.188 ---
all0.188 ---
obs0.194 15060 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.5471 Å2 / ksol: 0.322653 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.25 Å23.85 Å20 Å2
2--4.25 Å20 Å2
3----8.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.42→32.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2199 0 0 190 2389
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.751.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it11.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it14.962.5
LS精密化 シェル解像度: 2.42→2.57 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 118 5.4 %
Rwork0.226 2071 -
obs--85.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER-TOPOLOGY
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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