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万見
- PDB-3smz: Human raver1 RRM1-3 domains (residues 39-320) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3smz
タイトルHuman raver1 RRM1-3 domains (residues 39-320)
要素Ribonucleoprotein PTB-binding 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA binding / ribonucleoprotein / RNA recognition motif / vinculin / alpha-actinin / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonucleoprotein PTB-binding 1 / Ribonucleoprotein PTB-binding 1, RNA recognition motif 1 / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily ...Ribonucleoprotein PTB-binding 1 / Ribonucleoprotein PTB-binding 1, RNA recognition motif 1 / : / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonucleoprotein PTB-binding 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Rangarajan, E.S. / Lee, J.H. / Izard, T.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2011
タイトル: Apo raver1 structure reveals distinct RRM domain orientations.
著者: Rangarajan, E.S. / Lee, J.H. / Izard, T.
履歴
登録2011年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonucleoprotein PTB-binding 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7803
ポリマ－31,5881
非ポリマー1922
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.020, 104.020, 50.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Ribonucleoprotein PTB-binding 1 / Protein raver-1


分子量: 31587.953 Da / 分子数: 1 / 断片: Tandem RRM domains (UNP residues 39-320) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA1978, RAVER1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8IY67
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris-HCl (pH 8.5), 24% PEG 3350, 200 mM Lithium sulfate, Vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月17日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→90.09 Å / Num. all: 21480 / Num. obs: 21054 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 41.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 29.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.99-2.14.10.5032.1190
6.31-90.096.90.01494.8199.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 29.44 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å34.02 Å
Translation2.5 Å34.02 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
BUSTER-TNT精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SERGUIデータ収集
XDSデータ削減
BUSTER2.9.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3H2U, chain B

3h2u


解像度: 1.99→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9363 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: used TLS refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2327 1051 5 %RANDOM
Rwork0.1853 ---
obs0.1877 21009 --
all-21033 --
原子変位パラメータBiso mean: 57.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.3112 Å20 Å20 Å2
2---4.3112 Å20 Å2
3---8.6225 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.306 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2183 0 10 235 2428
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012263HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.053065HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1069SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes58HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes337HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2263HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.58
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.9
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion281SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2610SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.09 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2381 115 4.87 %
Rwork0.2236 2245 -
all0.2243 2360 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.574-1.82541.08892.7453-2.03762.1194-0.14080.04190.20050.3024-0.1329-0.2123-0.21860.40110.2736-0.09090.0399-0.0473-0.03870.0016-0.083619.86160.2618.209
25.51252.7872-2.61443.8977-1.29263.56360.05930.5360.3273-0.4637-0.0849-0.4395-0.28210.46560.0255-0.20120.0430.05560.10020.2076-0.141323.776278.1182-14.4566
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|38 - A|220}A38 - 220
2X-RAY DIFFRACTION2{A|221 - A|316}A221 - 316

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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