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- PDB-3vh9: Crystal structure of Aeromonas proteolytica aminopeptidase comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vh9
タイトルCrystal structure of Aeromonas proteolytica aminopeptidase complexed with 8-quinolinol
要素Bacterial leucyl aminopeptidase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / 8-Quinolinol / Dinuclear zinc hydrolases / Aminopeptidase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial leucyl aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M28E, aminopeptidase AP1 / Peptidase M28 family / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
quinolin-8-ol / THIOCYANATE ION / Bacterial leucyl aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio proteolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.29 Å
データ登録者Saijo, S. / Hanaya, K. / Suetsugu, M. / Kobayashi, K. / Yamato, I. / Aoki, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2012
タイトル: Potent inhibition of dinuclear zinc(II) peptidase, an aminopeptidase from Aeromonas proteolytica, by 8-quinolinol derivatives: inhibitor design based on Zn(2+) fluorophores, kinetic, ...タイトル: Potent inhibition of dinuclear zinc(II) peptidase, an aminopeptidase from Aeromonas proteolytica, by 8-quinolinol derivatives: inhibitor design based on Zn(2+) fluorophores, kinetic, and X-ray crystallographic study.
著者: Hanaya, K. / Suetsugu, M. / Saijo, S. / Yamato, I. / Aoki, S.
履歴
登録2011年8月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacterial leucyl aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,24825
ポリマ－32,2381
非ポリマー1,01024
水7,494416
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.463, 108.463, 90.737
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-473-

HOH

21A-542-

HOH

31A-663-

HOH

41A-692-

HOH

51A-719-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Bacterial leucyl aminopeptidase


分子量: 32238.150 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 107-405 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Vibrio proteolyticus (バクテリア) / 参照: UniProt: Q01693, bacterial leucyl aminopeptidase

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非ポリマー , 7種, 440分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-HQY / quinolin-8-ol / 8-hydroxyquinoline / 8-ヒドロキシキノリン


分子量: 145.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H7NO
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 416 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100mM Tris-HCl, 100mM KSCN, 4.5M NaCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月30日
放射モノクロメーター: Fixed exit Si double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.29→15 Å / Num. all: 79057 / Num. obs: 79004 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 21.4 % / Biso Wilson estimate: 9.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 65.9
反射 シェル解像度: 1.29→1.31 Å / 冗長度: 21 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 8.6 / Num. unique all: 3901 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PEB ENTRY 1LOK

1lok


解像度: 1.29→13.618 Å / SU ML: 0.21 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 11.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1534 3972 5.03 %RANDOM
Rwork0.1313 ---
obs0.1324 79000 99.96 %-
all-79045 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.334 Å2 / ksol: 0.413 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4582 Å20 Å2-0 Å2
2--0.4582 Å2-0 Å2
3----0.9165 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.29→13.618 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2210 0 43 416 2669
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122417
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4513290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.058863
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092366
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009427
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.2901-1.30580.21141180.160126672667100
1.3058-1.32230.19561530.151326482648100
1.3223-1.33970.18291340.136426232623100
1.3397-1.3580.14951240.121426592659100
1.358-1.37740.14831510.116426152615100
1.3774-1.39790.15591570.115726282628100
1.3979-1.41980.16511250.10726862686100
1.4198-1.4430.13121410.095526492649100
1.443-1.46790.13471610.094626152615100
1.4679-1.49450.12431350.095326342634100
1.4945-1.52320.12451220.096926732673100
1.5232-1.55430.12971390.096626762676100
1.5543-1.5880.12021550.099226252625100
1.588-1.62490.13991450.098626592659100
1.6249-1.66550.15571420.106126642664100
1.6655-1.71040.1421380.111226642664100
1.7104-1.76070.1661370.119126682668100
1.7607-1.81740.12751510.119626602660100
1.8174-1.88220.14941470.123226782678100
1.8822-1.95730.15361260.123926962696100
1.9573-2.04610.15521440.12726902690100
2.0461-2.15360.14541330.127926842684100
2.1536-2.28790.16251460.128527042704100
2.2879-2.46360.1481670.14226992699100
2.4636-2.70980.17511470.156827222722100
2.7098-3.09790.19371400.16927432743100
3.0979-3.88790.1291590.136127722772100
3.8879-13.61840.16841350.15382927292799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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