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万見
- PDB-2nyq: Structure of Vibrio proteolyticus aminopeptidase with a bound Trp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nyq
タイトルStructure of Vibrio proteolyticus aminopeptidase with a bound Trp fragment of dLWCF
要素
  • Aminopeptidase
  • Tetrapeptide
キーワードHYDROLASE / Trp / VpAP / non-covalent
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial leucyl aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M28E, aminopeptidase AP1 / Peptidase M28 family / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bacterial leucyl aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio proteolyticus (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Bennett, B. / Kumar, A. / Narayanan, B. / Kim, J.-J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Substrate recognition by the leucine aminopeptidase from Vibrio proteolyticus
著者: Kumar, A. / Narayanan, B. / Kim, J.-J. / Bennett, B.
履歴
登録2006年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author / pdbx_entity_src_syn
Item: _audit_author.name / _citation_author.name ..._audit_author.name / _citation_author.name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminopeptidase
B: Tetrapeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9374
ポリマ－32,8062
非ポリマー1312
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area690 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area10310 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)107.8, 107.8, 99.6
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Aminopeptidase


分子量: 32238.150 Da / 分子数: 1 / 断片: Bacterial leucyl aminopeptidase, residues 97-405 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Vibrio proteolyticus (バクテリア) / 株: ATTC 15338, DSM 30189, NCBM 1326 / 参照: UniProt: Q01693, bacterial leucyl aminopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド Tetrapeptide


分子量: 567.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The tetrapeptide was chemically synthesised using solid-phase manual synthesis via Fmoc-derivatized amino acids, on Rink-amide resin.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.67 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 5 d., 10/100/100 mM KSCN, 0.4/4.5/4.5 M NaCl, 10/100 mM Tris/100 mM Tricine, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年6月1日 / 詳細: CONFOCAL
放射モノクロメーター: MIRROR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 12122 / Num. obs: 12122 / % possible obs: 98.4 % / Biso Wilson estimate: 36.5 Å2 / Rsym value: 0.048
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rsym value: 0.139 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1CP6

1cp6


解像度: 2.5→50 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 --
Rwork0.191 --
obs0.191 12122 98.4 %
all-12122 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2224 0 2 152 2378

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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