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万見
- PDB-1xry: Crystal structure of Aeromonas proteolytica aminopeptidase in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xry
タイトルCrystal structure of Aeromonas proteolytica aminopeptidase in complex with bestatin
要素Bacterial leucyl aminopeptidase
キーワードHYDROLASE / Aeromonas proteolytica aminopeptidase / di-zinc metalloproteinases / bestatin
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial leucyl aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M28E, aminopeptidase AP1 / Peptidase M28 family / Peptidase, C-terminal, archaeal/bacterial / Bacterial pre-peptidase C-terminal domain / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BES / Bacterial leucyl aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio proteolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Gilboa, R. / Rondeau, J.-M. / Blumberg, S. / Tarnus, C. / Shoham, G.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Interactions of Streptomyces griseus Aminopeptidase and Aeromonas proteolytica Aminopeptidase with Bestatin. Structural analysis of homologous enzymes with different binding modes.
著者: Gilboa, R. / Rondeau, J.-M. / Blumberg, S. / Tarnus, C. / Shoham, G.
履歴
登録2004年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bacterial leucyl aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6774
ポリマ－32,2381
非ポリマー4393
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.390, 107.390, 103.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細the biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 Bacterial leucyl aminopeptidase


分子量: 32238.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Vibrio proteolyticus (バクテリア) / 参照: UniProt: Q01693, bacterial leucyl aminopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BES / 2-(3-AMINO-2-HYDROXY-4-PHENYL-BUTYRYLAMINO)-4-METHYL-PENTANOIC ACID / BESTATIN / ベスタチン


分子量: 308.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H24N2O4 / コメント: プロテアーゼ阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: NaCl, KSCN, HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: XENTRONICS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年12月14日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→29.7 Å / Num. all: 20836 / Num. obs: 20836 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15.6 % / Biso Wilson estimate: 19.2 Å2 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 31.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Num. unique all: 2519 / Rsym value: 0.339 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
X-GENデータ削減
XDSデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AMP

1amp


解像度: 2.1→29.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 43544184.54 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 2041 9.9 %RANDOM
Rwork0.164 ---
all0.168 20680 --
obs0.168 20680 98.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 74.6938 Å2 / ksol: 0.431785 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å22.86 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.04 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2210 0 24 172 2406
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.641.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.72.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 345 10.9 %
Rwork0.188 2817 -
obs-3162 92.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3BESTATIN.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIS_PEPTIDE.PARAM
X-RAY DIFFRACTION5ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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