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万見
- PDB-3tqo: Structure of the cysteinyl-tRNA synthetase (cysS) from Coxiella b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tqo
タイトルStructure of the cysteinyl-tRNA synthetase (cysS) from Coxiella burnetii.
要素Cysteinyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / Protein synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-tRNA ligase / cysteine-tRNA ligase activity / cysteinyl-tRNA aminoacylation / zinc ion binding / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Anticodon-binding domain of a subclass of class I aminoacyl-tRNA synthetases / : / Cysteinyl-tRNA ligase anticodon binding domain / Cysteinyl-tRNA synthetase, class Ia, DALR / DALR domain / DALR_2 / Cysteine-tRNA ligase / Cysteinyl-tRNA synthetase/mycothiol ligase / tRNA synthetases class I, catalytic domain / tRNA synthetases class I (C) catalytic domain ...Anticodon-binding domain of a subclass of class I aminoacyl-tRNA synthetases / : / Cysteinyl-tRNA ligase anticodon binding domain / Cysteinyl-tRNA synthetase, class Ia, DALR / DALR domain / DALR_2 / Cysteine-tRNA ligase / Cysteinyl-tRNA synthetase/mycothiol ligase / tRNA synthetases class I, catalytic domain / tRNA synthetases class I (C) catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Coxiella burnetii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Rudolph, M. / Cheung, J. / Franklin, M.C. / Cassidy, M. / Gary, E. / Burshteyn, F. / Love, J.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2015
タイトル: Structural genomics for drug design against the pathogen Coxiella burnetii.
著者: Franklin, M.C. / Cheung, J. / Rudolph, M.J. / Burshteyn, F. / Cassidy, M. / Gary, E. / Hillerich, B. / Yao, Z.K. / Carlier, P.R. / Totrov, M. / Love, J.D.
履歴
登録2011年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月24日Group: Database references
改定 1.22015年10月21日Group: Database references
改定 1.32016年2月10日Group: Database references
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteinyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8372
ポリマ－53,7711
非ポリマー651
水2,702150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.632, 97.632, 108.138
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Cysteinyl-tRNA synthetase / Cysteine--tRNA ligase / CysRS


分子量: 53771.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Coxiella burnetii (バクテリア) / 株: RSA493 / 遺伝子: cysS, CBU_1487 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q83BL7, cysteine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 150 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.67 %
結晶化温度: 293 K / 手法: シッティングドロップ法
詳細: 2 M Ammonium sulfate, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月3日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. all: 24032 / Num. obs: 23840 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Χ2: 1.344 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.346.60.23811660.712199.8
2.34-2.386.60.18811810.7361100
2.38-2.436.60.16711850.75199.9
2.43-2.486.50.1611750.793199.9
2.48-2.536.60.15211550.8451100
2.53-2.596.50.13211821.138199.9
2.59-2.666.50.12312061.3671100
2.66-2.736.50.12911721.794199.6
2.73-2.816.50.09811811.248199.8
2.81-2.96.50.09211691.46199.5
2.9-36.50.08211841.659199.7
3-3.126.50.07811831.444199.3
3.12-3.266.40.07112011.576199.3
3.26-3.446.40.06911721.81199.2
3.44-3.6560.06912021.618198.4
3.65-3.935.70.06811651.477196.8
3.93-4.3310.80.06811991.701198.6
4.33-4.9611.50.06412221.425199.1
4.96-6.2411.40.06812351.47199
6.24-1009.40.05413051.4195.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→36.233 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8233 / SU ML: 0.31 / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2598 1221 5.13 %Random
Rwork0.2084 ---
all0.211 25012 --
obs0.211 23791 99.14 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.062 Å2 / ksol: 0.368 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 183.3 Å2 / Biso mean: 37.0129 Å2 / Biso min: 4.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.8841 Å20 Å2-0 Å2
2--3.8841 Å2-0 Å2
3----7.7683 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→36.233 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3159 0 1 150 3310
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033233
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7244354
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054456
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003563
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3091225
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.38710.27881300.20822461259199
2.3871-2.49570.26161250.209824812606100
2.4957-2.62730.28621420.209324782620100
2.6273-2.79180.28881530.206124882641100
2.7918-3.00730.29811260.216524832609100
3.0073-3.30970.27361470.21832496264399
3.3097-3.78820.25671390.23162473261298
3.7882-4.77110.21141330.17472525265898
4.7711-36.23780.26691260.21652685281198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.26850.3074-0.13120.99830.01291.05260.07610.0403-0.10370.0187-0.0583-0.12460.05750.1657-0.04290.04990.025-0.01780.1579-0.08050.096310.602223.2007-21.3138
20.95760.70980.29131.2317-0.08121.53150.11-0.27280.03020.1785-0.10610.2383-0.1167-0.02040.00010.16060.04180.04560.2321-0.0660.19492.231731.1496-6.953
30.34670.1985-0.00930.6696-0.05320.73170.0860.07310.03930.0433-0.04160.1767-0.0343-0.1425-0.0280.06830.01630.00670.1898-0.06470.16682.556529.3953-11.9982
41.32670.09180.08440.70820.18530.1807-0.02480.6012-0.1014-0.16340.1728-0.07630.03650.0629-0.11130.18570.0291-0.04580.3324-0.10.14026.687523.8527-38.7868
50.14580.267-0.34170.55510.16581.7122-0.0076-0.02730.0156-0.2550.0067-0.065-0.07010.7218-0.02660.18120.09620.01060.5278-0.09030.136727.972623.7817-42.9842
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid -1:103)A-1 - 103
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 104:176)A104 - 176
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 177:268)A177 - 268
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 269:316)A269 - 316
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 317:404)A317 - 404

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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