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- PDB-3egg: Crystal structure of a complex between Protein Phosphatase 1 alph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3egg
タイトルCrystal structure of a complex between Protein Phosphatase 1 alpha (PP1) and the PP1 binding and PDZ domains of Spinophilin
要素
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
  • Spinophilin
キーワードHYDROLASE / PP1 / Spinophilin / Serine/Threonine Phosphatase / Post Synaptic Density / Glutametergic Receptors / Carbohydrate metabolism / Cell cycle / Cell division / Glycogen metabolism / Iron / Manganese / Metal-binding / Phosphoprotein / Protein phosphatase / Actin-binding / Cell junction / Cell projection / Cytoskeleton / Developmental protein / Differentiation / Neurogenesis / Nucleus / Synapse
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to actin cytoskeleton / positive regulation of protein localization to actin cortical patch / response to L-phenylalanine derivative / protein localization to cell periphery / cytoplasmic side of dendritic spine plasma membrane / cellular response to morphine / regulation of opioid receptor signaling pathway / extrinsic component of postsynaptic membrane / developmental process involved in reproduction / spine apparatus ...protein localization to actin cytoskeleton / positive regulation of protein localization to actin cortical patch / response to L-phenylalanine derivative / protein localization to cell periphery / cytoplasmic side of dendritic spine plasma membrane / cellular response to morphine / regulation of opioid receptor signaling pathway / extrinsic component of postsynaptic membrane / developmental process involved in reproduction / spine apparatus / response to prostaglandin E / regulation of glycogen catabolic process / response to kainic acid / regulation of postsynapse assembly / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / reproductive system development / protein phosphatase 1 binding / cellular response to peptide / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / filopodium assembly / actin filament depolymerization / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / dendritic spine membrane / regulation of canonical Wnt signaling pathway / response to steroid hormone / regulation of translational initiation / protein phosphatase inhibitor activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / male mating behavior / glycogen metabolic process / dephosphorylation / cortical actin cytoskeleton / dendritic spine neck / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / dendritic spine head / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / dendrite development / phosphatase activity / cellular response to organic cyclic compound / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / response to immobilization stress / DARPP-32 events / transition metal ion binding / response to amino acid / D2 dopamine receptor binding / ribonucleoprotein complex binding / positive regulation of protein localization / cellular response to epidermal growth factor stimulus / protein dephosphorylation / response to amphetamine / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / learning / filopodium / actin filament organization / hippocampus development / cellular response to estradiol stimulus / response to nicotine / positive regulation of protein localization to plasma membrane / adherens junction / lung development / response to lead ion / calcium-mediated signaling / circadian regulation of gene expression / regulation of protein phosphorylation / regulation of circadian rhythm / negative regulation of cell growth / kinase binding / response to organic cyclic compound / cerebral cortex development / ruffle membrane / neuron projection development / actin filament binding / Circadian Clock / cell migration / actin cytoskeleton / cellular response to xenobiotic stimulus / lamellipodium / response to estradiol / presynapse / actin binding / growth cone / perikaryon / transmembrane transporter binding / nucleic acid binding / dendritic spine / postsynaptic density / protein kinase activity / iron ion binding / response to xenobiotic stimulus / cell division / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite
類似検索 - 分子機能
Neurabin-1/2, PDZ domain / Neurabin-like family / PDZ domain / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases ...Neurabin-1/2, PDZ domain / Neurabin-like family / PDZ domain / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / PDZ domain / Pdz3 Domain / Metallo-dependent phosphatase-like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / 4-Layer Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Neurabin-2 / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Ragusa, M.J. / Page, R. / Peti, W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Spinophilin directs protein phosphatase 1 specificity by blocking substrate binding sites.
著者: Ragusa, M.J. / Dancheck, B. / Critton, D.A. / Nairn, A.C. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2008年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32023年8月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Spinophilin
D: Spinophilin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,39518
ポリマ－111,9454
非ポリマー1,45014
水9,386521
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: Spinophilin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6469
ポリマ－55,9722
非ポリマー6737
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3920 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area19690 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Spinophilin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7499
ポリマ－55,9722
非ポリマー7777
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3970 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area15140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.675, 84.418, 109.164
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.500, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-476-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 37349.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / プラスミド: RP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Spinophilin / Neurabin-II / Neurabin-2 / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 9B / Neural tissue-specific F- ...Neurabin-II / Neurabin-2 / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 9B / Neural tissue-specific F-actin-binding protein II / p130 / PP1bp134


分子量: 18622.635 Da / 分子数: 2 / Fragment: PP1 binding and PDZ domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ppp1r9b / プラスミド: RP1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O35274

-
非ポリマー , 4種, 535分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 521 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.85 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M NaCl, 0.1M MES, 10% PEG 4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月20日
詳細: Double crystal channel cut, Si(111), 1m long Rh coated toroidal mirror for vertical and horizontal focusing
放射モノクロメーター: Si(111) channel cut monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. all: 92215 / Num. obs: 91570 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 22.26 Å2 / Rsym value: 0.078 / Χ2: 1.052
反射 シェル解像度: 1.85→1.88 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.98 / Num. unique all: 4508 / Rsym value: 0.596 / Χ2: 0.918 / % possible all: 97.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 43.72 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å27.53 Å
Translation2.5 Å27.53 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3E7A and 2G5M

3e7a

2g5m


解像度: 1.85→27.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / WRfactor Rfree: 0.238 / WRfactor Rwork: 0.214 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.873 / SU B: 4.642 / SU ML: 0.073 / SU R Cruickshank DPI: 0.139 / SU Rfree: 0.128 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 4548 5 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.181 87003 99.09 %-
all-87802 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 54.82 Å2 / Biso mean: 25.775 Å2 / Biso min: 11.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20.98 Å2
2--0.51 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→27.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6349 0 82 521 6952
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0226641
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2611.9838986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8485822
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.70324.161310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.992151116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7391542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2984
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025036
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.23105
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.24548
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2485
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0280.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.170.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1150.223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.621.54198
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97426558
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.74132765
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6454.52422
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.899 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 330 -
Rwork0.246 6136 -
all-6466 -
obs-6136 95.05 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.9372-4.7947.22085.4032-6.68913.61920.04680.29140.3203-0.1827-0.0578-0.1336-0.19140.17130.011-0.0787-0.07210.0189-0.11440.0115-0.0840.1805-15.5042-17.2308
23.43260.695-2.75941.4523-1.24245.755-0.1831-0.0764-0.2154-0.07320.0298-0.06380.29220.15250.1533-0.1579-0.0279-0.0201-0.1792-0.0208-0.1335-4.3895-29.3911-8.8086
31.8860.1753-0.43390.9534-0.11041.5328-0.08250.1387-0.0323-0.05110.03620.11920.1288-0.26930.0463-0.1348-0.0274-0.0141-0.1105-0.0107-0.1369-16.4198-27.5318-10.6108
42.26510.4187-0.72142.6104-0.63262.4223-0.02280.18690.17590.00340.04230.3376-0.0771-0.5134-0.0195-0.15840.0055-0.02520.0223-0.0147-0.0279-29.6729-21.324-6.5371
52.5053-0.52662.01932.8436-2.442814.337-0.0083-0.01250.45140.137-0.0630.1156-0.62360.19840.0713-0.08740.0621-0.0086-0.0807-0.01790.0582-21.0075-10.279-4.0118
610.43042.06613.61613.02931.80929.3068-0.03310.14050.3263-0.03250.03310.4317-0.2363-0.46950-0.08050.06920.0201-0.04990.0316-0.04112.8396-16.1446-37.0248
71.51920.2671-0.70711.4418-0.06561.7112-0.0085-0.04010.08130.01750.02470.0776-0.0165-0.1042-0.0162-0.13470.0080.0013-0.1499-0.0038-0.14913.9971-23.0067-39.9975
81.83740.1183-0.90281.370.22011.7704-0.05410.0054-0.2182-0.0366-0.0093-0.10680.16490.01920.0633-0.08870.0146-0.0049-0.1589-0.0016-0.135624.7806-33.3973-48.3273
91.6445-0.0623-0.24222.64960.5451.9578-0.0058-0.0715-0.0298-0.0280.0269-0.21910.0020.2272-0.0211-0.14160.00130.0063-0.1425-0.0014-0.106834.3928-23.1643-48.1205
102.85320.35180.96052.3968-0.121212.78940.1193-0.08280.1496-0.0453-0.00110.0301-0.2456-0.1377-0.1182-0.1133-0.03040.0308-0.1853-0.0075-0.071226.8993-10.7116-45.3349
1110.36710.9898-3.86082.93851.05812.15350.2912-0.1890.3419-0.1799-0.2197-0.0375-0.62550.3116-0.07150.10740.1262-0.08630.02390.0610.2392-20.8971-2.2014-10.6698
122.4119-0.3496-1.04992.69340.80514.63050.10810.0660.44030.04170.12090.2661-0.2282-0.4677-0.229-0.12730.0641-0.0764-0.06640.01680.0835-23.7428-9.5846-6.2713
131.1922-3.4414-1.838817.00536.00922.9057-0.13970.40220.0049-0.6216-0.03310.474-0.4892-0.82190.17290.1434-0.1095-0.06280.2377-0.024-0.0396-18.8275-31.2383-30.6222
145.35020.3112-0.43082.2015-0.46671.255-0.067-0.2833-0.62270.1708-0.1486-0.06170.0340.22350.21560.1954-0.0392-0.01350.0780.0210.1497-5.2723-49.4945-37.1442
156.80120.2757-0.54531.10470.03770.8826-0.04990.0803-0.63390.036-0.0155-0.20820.14460.22250.06540.1101-0.0287-0.02630.05930.0320.0392-4.5383-48.2012-40.8594
1611.56036.1522-31.914312.4414-17.177688.10941.392-0.20511.09120.89180.56430.8676-1.5249-1.0817-1.95630.1570.01150.04090.1511-0.07550.177714.9218-1.2639-29.5577
1715.3351-2.667-8.92111.59644.652712.62180.19190.8068-0.0683-0.5707-0.1418-0.6739-0.1767-0.1645-0.0501-0.0034-0.0408-0.0239-0.10910.0523-0.017935.1152-4.1072-52.1215
182.25350.7703-1.79351.8137-1.59725.02160.1470.03490.20870.0760.0423-0.0232-0.0330.0195-0.1893-0.1196-0.0029-0.0142-0.16950.0029-0.050227.3247-8.982-45.1727
191.81.9694-1.952725.396-2.89332.1430.0249-0.2166-0.26410.8593-0.1773-0.03510.38430.17740.15240.15750.0431-0.0770.12650.0402-0.016122.622-36.633-24.5171
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA7 - 267 - 26
2X-RAY DIFFRACTION2AA27 - 5627 - 56
3X-RAY DIFFRACTION3AA57 - 22457 - 224
4X-RAY DIFFRACTION4AA225 - 279225 - 279
5X-RAY DIFFRACTION5AA280 - 300280 - 300
6X-RAY DIFFRACTION6BB7 - 207 - 20
7X-RAY DIFFRACTION7BB21 - 14521 - 145
8X-RAY DIFFRACTION8BB146 - 216146 - 216
9X-RAY DIFFRACTION9BB217 - 274217 - 274
10X-RAY DIFFRACTION10BB275 - 300275 - 300
11X-RAY DIFFRACTION11CC424 - 44011 - 27
12X-RAY DIFFRACTION12CC441 - 46928 - 56
13X-RAY DIFFRACTION13CC470 - 48357 - 70
14X-RAY DIFFRACTION14CC484 - 51671 - 103
15X-RAY DIFFRACTION15CC517 - 583104 - 170
16X-RAY DIFFRACTION16DD424 - 43011 - 17
17X-RAY DIFFRACTION17DD431 - 44318 - 30
18X-RAY DIFFRACTION18DD444 - 46931 - 56
19X-RAY DIFFRACTION19DD470 - 48957 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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