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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2oxe | |||||||||
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Title | Structure of the Human Pancreatic Lipase-related Protein 2 | |||||||||
![]() | Pancreatic lipase-related protein 2 | |||||||||
![]() | HYDROLASE / Glycoprotein / Lipid degradation / Pancreatic Lipase / Structural Genomics Consortium / SGC | |||||||||
Function / homology | ![]() galactolipase / galactolipid catabolic process / galactolipase activity / 1-18:1-2-16:0-monogalactosyldiacylglycerol lipase activity / Digestion of dietary lipid / lipid digestion / triglyceride catabolic process / phospholipase activity / monoacylglycerol lipase activity / zymogen granule membrane ...galactolipase / galactolipid catabolic process / galactolipase activity / 1-18:1-2-16:0-monogalactosyldiacylglycerol lipase activity / Digestion of dietary lipid / lipid digestion / triglyceride catabolic process / phospholipase activity / monoacylglycerol lipase activity / zymogen granule membrane / phospholipid catabolic process / phosphatidylcholine catabolic process / triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / triglyceride metabolic process / neuron projection / calcium ion binding / extracellular space / extracellular region Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Walker, J.R. / Davis, T. / Seitova, A. / Finerty Jr., P.J. / Butler-Cole, C. / Kozieradzki, I. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Walker, J.R. / Davis, T. / Seitova, A. / Finerty Jr., P.J. / Butler-Cole, C. / Kozieradzki, I. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | |||||||||
![]() | ![]() Title: Structure of human pancreatic lipase-related protein 2 with the lid in an open conformation. Authors: Eydoux, C. / Spinelli, S. / Davis, T.L. / Walker, J.R. / Seitova, A. / Dhe-Paganon, S. / De Caro, A. / Cambillau, C. / Carriere, F. #1: Journal: Biochemistry / Year: 2004 Title: Human Pancreatic Lipase-Related Protein 2 Is a Galactolipase Authors: Sias, B. / Ferrato, F. / Grandval, P. / Lafont, D. / Boullanger, P. / De Caro, A. / Leboeuf, B. / Verger, R. / Carriere, F. #2: Journal: J.Biol.Chem. / Year: 1992 Title: Two Novel Human Pancreatic Lipase Related Proteins, hPLRP1 and hPLRP2 Authors: Giller, T. / Buchwald, P. / Blum-Kaelin, D. / Hunziker, W. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 33.4 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2pvsC ![]() 1bu8S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 51918.004 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.5 Å3/Da / Density % sol: 64.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / pH: 5.5 Details: 1.17M Ammonium sulfate, 0.1M Sodium cacodylate pH 5.5, 0.04M NaCl, cryoprotected with 15% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 5.50 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Nov 19, 2006 |
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→30 Å / Num. obs: 36137 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.1 % / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 12.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Redundancy: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.76 / Rsym value: 0.785 / % possible all: 99.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1BU8 Resolution: 2.8→29.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 33.297 / SU ML: 0.314 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.641 / ESU R Free: 0.334 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.618 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→29.88 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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