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Yorodumi- PDB-3egg: Crystal structure of a complex between Protein Phosphatase 1 alph... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3egg | ||||||
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Title | Crystal structure of a complex between Protein Phosphatase 1 alpha (PP1) and the PP1 binding and PDZ domains of Spinophilin | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / PP1 / Spinophilin / Serine/Threonine Phosphatase / Post Synaptic Density / Glutametergic Receptors / Carbohydrate metabolism / Cell cycle / Cell division / Glycogen metabolism / Iron / Manganese / Metal-binding / Phosphoprotein / Protein phosphatase / Actin-binding / Cell junction / Cell projection / Cytoskeleton / Developmental protein / Differentiation / Neurogenesis / Nucleus / Synapse | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein localization to actin cytoskeleton / positive regulation of protein localization to actin cortical patch / response to L-phenylalanine derivative / cytoplasmic side of dendritic spine plasma membrane / protein localization to cell periphery / cellular response to morphine / regulation of opioid receptor signaling pathway / developmental process involved in reproduction / response to prostaglandin E / regulation of glycogen catabolic process ...protein localization to actin cytoskeleton / positive regulation of protein localization to actin cortical patch / response to L-phenylalanine derivative / cytoplasmic side of dendritic spine plasma membrane / protein localization to cell periphery / cellular response to morphine / regulation of opioid receptor signaling pathway / developmental process involved in reproduction / response to prostaglandin E / regulation of glycogen catabolic process / reproductive system development / response to kainic acid / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / cellular response to peptide / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / actin filament depolymerization / filopodium assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / dendritic spine membrane / regulation of canonical Wnt signaling pathway / response to steroid hormone / regulation of translational initiation / protein phosphatase inhibitor activity / myosin phosphatase activity / cortical actin cytoskeleton / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / male mating behavior / positive regulation of protein localization / glycogen metabolic process / dendritic spine neck / protein-serine/threonine phosphatase / dendritic spine head / dephosphorylation / Triglyceride catabolism / dendrite development / Maturation of hRSV A proteins / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / cellular response to organic cyclic compound / DARPP-32 events / response to immobilization stress / response to amino acid / D2 dopamine receptor binding / ribonucleoprotein complex binding / cellular response to epidermal growth factor stimulus / : / response to amphetamine / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / learning / filopodium / actin filament organization / cellular response to estradiol stimulus / hippocampus development / positive regulation of protein localization to plasma membrane / adherens junction / response to lead ion / calcium-mediated signaling / regulation of protein phosphorylation / lung development / circadian regulation of gene expression / response to nicotine / regulation of circadian rhythm / response to organic cyclic compound / negative regulation of cell growth / cerebral cortex development / kinase binding / ruffle membrane / neuron projection development / actin filament binding / actin cytoskeleton / Circadian Clock / cellular response to xenobiotic stimulus / cell migration / lamellipodium / response to estradiol / presynapse / actin binding / growth cone / perikaryon / transmembrane transporter binding / nucleic acid binding / dendritic spine / postsynaptic density / protein kinase activity / response to xenobiotic stimulus / cell division / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / protein-containing complex binding / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Rattus norvegicus (Norway rat) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.85 Å | ||||||
Authors | Ragusa, M.J. / Page, R. / Peti, W. | ||||||
Citation | Journal: Nat.Struct.Mol.Biol. / Year: 2010 Title: Spinophilin directs protein phosphatase 1 specificity by blocking substrate binding sites. Authors: Ragusa, M.J. / Dancheck, B. / Critton, D.A. / Nairn, A.C. / Page, R. / Peti, W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3egg.cif.gz | 190.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3egg.ent.gz | 147.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3egg.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eg/3egg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eg/3egg | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3eghC 3hvqC 2g5mS 3e7aS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 37349.844 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PPP1CA, PPP1A / Plasmid: RP1B / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase #2: Protein | Mass: 18622.635 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: PP1 binding and PDZ domains Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Ppp1r9b / Plasmid: RP1B / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: O35274 |
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-Non-polymers , 4 types, 535 molecules
#3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Chemical | ChemComp-MN / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.45 Å3/Da / Density % sol: 49.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 0.2M NaCl, 0.1M MES, 10% PEG 4000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 93 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X6A / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Apr 20, 2008 Details: Double crystal channel cut, Si(111), 1m long Rh coated toroidal mirror for vertical and horizontal focusing |
Radiation | Monochromator: Si(111) channel cut monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.85→50 Å / Num. all: 92215 / Num. obs: 91570 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 22.26 Å2 / Rsym value: 0.078 / Χ2: 1.052 |
Reflection shell | Resolution: 1.85→1.88 Å / Redundancy: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.98 / Num. unique all: 4508 / Rsym value: 0.596 / Χ2: 0.918 / % possible all: 97.9 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Rfactor: 43.72 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entries 3E7A and 2G5M Resolution: 1.85→27.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / WRfactor Rfree: 0.238 / WRfactor Rwork: 0.214 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.873 / SU B: 4.642 / SU ML: 0.073 / SU R Cruickshank DPI: 0.139 / SU Rfree: 0.128 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.113 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 54.82 Å2 / Biso mean: 25.775 Å2 / Biso min: 11.53 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.85→27.53 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.85→1.899 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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