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- PDB-2y70: CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF GM23, MUTANT G89D, AN EXAMPLE OF CA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y70
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE OF GM23, MUTANT G89D, AN EXAMPLE OF CATALYTIC MIGRATION FROM TIM TO THIAMIN PHOSPHATE SYNTHASE.
要素TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Saab-Rincon, G. / Olvera, L. / Olvera, M. / Rudino-Pinera, E. / Soberon, X. / Morett, E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Evolutionary Walk between (Beta/Alpha)(8) Barrels: Catalytic Migration from Triosephosphate Isomerase to Thiamin Phosphate Synthase.
著者: Saab-Rincon, G. / Olvera, L. / Olvera, M. / Rudino-Pinera, E. / Benites, E. / Soberon, X. / Morett, E.
履歴
登録2011年1月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月25日Group: Other
改定 1.22012年2月8日Group: Other
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE
C: TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE
D: TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,89225
ポリマ－105,5044
非ポリマー1,38821
水10,124562
1
B: TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE
C: TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,35811
ポリマ－52,7522
非ポリマー6059
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-58.4 kcal/mol
Surface area19040 Å2
手法PISA
2
A: TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE
D: TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,53514
ポリマ－52,7522
非ポリマー78312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4200 Å2
ΔGint-58.8 kcal/mol
Surface area19210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.444, 109.444, 95.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 22:35 OR RESSEQ 37:68 OR RESSEQ 70:265 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 22:35 OR RESSEQ 37:68 OR RESSEQ 70:265 )
311CHAIN C AND (RESSEQ 22:35 OR RESSEQ 37:68 OR RESSEQ 70:265 )
411CHAIN D AND (RESSEQ 22:35 OR RESSEQ 37:68 OR RESSEQ 70:265 )

-
要素

#1: タンパク質
TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE / GM23 / TIM


分子量: 26376.072 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): CM1061 THIE- / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 562 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 43 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 44 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 43 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 44 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PHE 45 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 46 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 47 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 48 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 68 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 69 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 70 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 71 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 79 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 81 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 82 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, VAL 88 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 89 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 94 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 135 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ALA 148 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 198 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 217 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 250 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 43 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 44 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PHE 45 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, VAL 46 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, HIS 47 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LEU 48 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 68 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 69 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 70 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 71 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 79 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PRO 81 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 82 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, VAL 88 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 89 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 94 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 135 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ALA 148 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 198 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 217 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 250 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 43 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, THR 44 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, PHE 45 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, VAL 46 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, HIS 47 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LEU 48 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ILE 68 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ALA 69 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LYS 70 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 71 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 79 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, PRO 81 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ILE 82 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, VAL 88 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ASN 89 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLY 94 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLU 135 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ALA 148 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ILE 198 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, LYS 217 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, GLN 250 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, SER 43 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, THR 44 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, PHE 45 TO TRP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, VAL 46 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, HIS 47 TO MET ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LEU 48 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ILE 68 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ALA 69 TO ASN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LYS 70 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, SER 71 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, SER 79 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, PRO 81 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ILE 82 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, VAL 88 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ASN 89 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLY 94 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLU 135 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ALA 148 TO THR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ILE 198 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, LYS 217 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, GLN 250 TO GLU
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE DEPOSITED IN THIS ENTRY IS 87.9 PER CENT IDENTICAL TO UNIPROT P04789

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.91 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2M LI2SO4, 100 MM MES, PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年1月27日
詳細: DOUBLE CRYSTAL CHANNEL CUT, SI(111), 1M LONG RH COATED TOROIDAL MIRROR FOR VERTICAL AND HORIZONTAL FOCUSING.
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 55952 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 39.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2Y6Z

2y6z


解像度: 2.3→47.448 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 25.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2304 2831 5.1 %
Rwork0.1992 --
obs0.2014 55899 98.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.987 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8293 Å20 Å20 Å2
2---0.8293 Å20 Å2
3---1.6586 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→47.448 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7398 0 87 562 8047
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087621
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16210330
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.5572665
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0751176
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041318
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1819X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1819X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.048
13C1802X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.076
14D1836X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.081
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3001-2.33970.29651640.24652682X-RAY DIFFRACTION100
2.3397-2.38230.25841320.23942722X-RAY DIFFRACTION100
2.3823-2.42810.31921500.26022647X-RAY DIFFRACTION100
2.4281-2.47760.30611240.25232689X-RAY DIFFRACTION100
2.4776-2.53150.26771440.22332718X-RAY DIFFRACTION100
2.5315-2.59040.26981320.24072723X-RAY DIFFRACTION100
2.5904-2.65520.3131310.26292634X-RAY DIFFRACTION99
2.6552-2.7270.28221250.24922680X-RAY DIFFRACTION99
2.727-2.80720.27521700.2152690X-RAY DIFFRACTION100
2.8072-2.89780.25611470.222684X-RAY DIFFRACTION100
2.8978-3.00130.25661420.21962622X-RAY DIFFRACTION99
3.0013-3.12150.28711590.20882695X-RAY DIFFRACTION99
3.1215-3.26350.24461460.19332630X-RAY DIFFRACTION99
3.2635-3.43550.23721500.19592657X-RAY DIFFRACTION99
3.4355-3.65070.21731510.17812668X-RAY DIFFRACTION99
3.6507-3.93250.22291180.17082640X-RAY DIFFRACTION98
3.9325-4.32790.17541470.15172632X-RAY DIFFRACTION98
4.3279-4.95360.17491430.14172601X-RAY DIFFRACTION97
4.9536-6.23880.23991390.17112570X-RAY DIFFRACTION95
6.2388-47.45770.17161170.17272484X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.5883-0.9698-1.31391.57250.84591.5639-0.1577-0.0055-0.2040.0461-0.09820.13710.1664-0.09940.22050.1885-0.03620.09370.1377-0.05170.195735.09330.56846.6745
22.482-0.836-1.35541.50140.75181.4657-0.14380.0369-0.20430.0297-0.12550.10880.1728-0.09480.22260.2003-0.04250.08750.1713-0.0640.20837.5498-0.9492-34.5496
32.5135-0.56810.59311.4521-0.7221.125-0.2293-0.03010.40550.3449-0.0872-0.2854-0.39620.04510.29060.298-0.0233-0.18270.13090.0160.266220.1585-28.8338-38.2577
42.4403-0.61260.89272.1625-0.13971.6813-0.25180.28160.4279-0.0343-0.0469-0.2307-0.22360.38730.28040.1797-0.0891-0.09620.23070.14520.255819.6916-28.601410.3223
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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