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- PDB-2j24: The functional role of the conserved active site proline of trios... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j24
タイトルThe functional role of the conserved active site proline of triosephosphate isomerase
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
キーワードISOMERASE / PROTEIN ENGINEERING / FATTY ACID BIOSYNTHESIS / GLUCONEOGENESIS / LIPID SYNTHESIS / PENTOSE SHUNT / POINT MUTATION / LOOP7 / GLYCOSOME / TIM-BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Casteleijn, M.G. / Alahuhta, M. / Groebel, K. / El-Sayed, I. / Augustyns, K. / Lambeir, A.M. / Neubauer, P. / Wierenga, R.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Functional Role of the Conserved Active Site Proline of Triosephosphate Isomerase.
著者: Casteleijn, M.G. / Alahuhta, M. / Groebel, K. / El-Sayed, I. / Augustyns, K. / Lambeir, A.M. / Neubauer, P. / Wierenga, R.K.
履歴
登録2006年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" AND "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" AND "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6802
ポリマ－53,6802
非ポリマー00
水7,188399
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3030 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area18980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.500, 43.720, 71.270
Angle α, β, γ (deg.)80.49, 79.61, 64.66
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 2 - 250 / Label seq-ID: 2 - 250

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1, -0.000139, 0.001548), (-0.000144, 1, -0.003005), (-0.001548, -0.003005, -1)
ベクター: 8.326, -0.06445, -36.06)

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL / TIM / TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 26839.795 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA BRUCEI BRUCEI (トリパノソーマ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 399 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 168 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, PRO 168 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.54 %
結晶化pH: 7
詳細: WELL SOLUTION: 0.1 M TEA PH 7.0, 27% PEG 2K MME AND 0.2 M KSCN PROTEIN SOLUTION: 11 MG/ML PROTEIN, 0.02 M TRIS/HCL PH 7.0, 0.1 M NACL, 1 MM DTT, 1 MM EDTA AND 1 MM NAN3.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年8月16日 / 詳細: MONTEL MIRRORS
放射モノクロメーター: MONTEL MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→25 Å / Num. obs: 22102 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 2.65 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 2.63 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Mean I/σ(I) obs: 8.67 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5TIM

5tim


解像度: 2.1→19.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 10.282 / SU ML: 0.15 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.319 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1106 5 %RANDOM
Rwork0.149 ---
obs0.153 20995 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 7.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20.12 Å20.21 Å2
2--0.15 Å2-0.79 Å2
3----0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3762 0 0 399 4161
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223874
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023631
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6381.9385260
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8838435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2645496
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.22824.581155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.43115668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.9641519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2625
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02750
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2931
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.24018
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.21951
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22429
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.2310
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1720.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2330.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.236
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7921.53144
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.00823990
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.83331625
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5674.51270
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1468medium positional0.140.5
2B1468medium positional0.140.5
1A2121loose positional0.545
2B2121loose positional0.545
1A1468medium thermal0.52
2B1468medium thermal0.52
1A2121loose thermal0.9210
2B2121loose thermal0.9210
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.231 79
Rwork0.152 1501
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6075-0.3538-0.2490.89210.18741.228-0.0299-0.088-0.02070.1180.06390.030.04710.0171-0.034-0.07710.0033-0.0066-0.0590.0093-0.0563-0.0610.371-0.827
20.64080.3441-0.2130.8407-0.20531.167-0.01070.09-0.0122-0.11210.0346-0.06360.0486-0.0079-0.024-0.0850.0062-0.0009-0.0663-0.0018-0.04558.3460.332-35.263
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 250
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 250

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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